Məlumat

Qram-mənfi bakteriyalarda nəqliyyat zülalları ilə effektor zülalları arasındakı fərq nədir?

Qram-mənfi bakteriyalarda nəqliyyat zülalları ilə effektor zülalları arasındakı fərq nədir?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Patogen qram-mənfi bakteriyaları nəzərdən keçirərkən nəqliyyat zülallarının və effektor zülallarının funksiyası arasında hər hansı bir fərq varmı? Yoxsa eyni funksiyaya sahibdirlər? Hər hansı bir istinad çox faydalı olardı.


Nəqliyyat zülallarının və effektor zülallarının funksiyası arasında hər hansı bir fərq varmı?

Bəli. Bu kontekstdə "effektor zülallar" termini, ana hüceyrə proseslərini modulyasiya etmək üçün infeksiyada bir ana hüceyrəyə daxil olan zülalları ifadə edir. Effektor zülalları bir ifrazat sistemindən istifadə edərək bir ana hüceyrəyə daxil edilir. Salgılama sistemində iştirak edən zülallar nəqliyyat zülallarıdır, lakin efektor zülalların özləri çox müxtəlif funksiyalara malikdir. Bunlara fermentlər, transkripsiya faktorları və protein-protein qarşılıqlı tərəfdaşları daxildir və onların metabolizmadan, vesikulyar alverə, hüceyrə yapışmasına və apoptoza qədər bir çox ana hüceyrə prosesini tənzimlədiyi göstərilmişdir.

Bu barədə daha çox oxuya bilərsiniz burada. Bu baxış maraqlı bir perspektivə malikdir və Bakterial effektor zülalları haqqında Vikipediya səhifəsi də pis deyil.


"Bakterial hüceyrə zərfi" mövzusuna 12 -nin bir töhfəsi.

Kral Cəmiyyəti tərəfindən nəşr edilmişdir. Bütün hüquqlar qorunur.

İstinadlar

. 2008 Qram-mənfi peptidoglikanın molekulyar təşkilatı. Proc. Natl akad. Elmi. ABŞ 105, 18 953–18 957. (doi: 10.1073/pnas.0808035105) Crossref, Google Scholar

. 2003 Çox yönlü β-barrel membran zülalı. Curr. Rəy. Struktur. Biol. 13, 404–411. (doi: 10.1016/S0959-440X (03) 00099-X) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2008 Proteome Escherichia coli membran proteom analizində zərf və texnoloji problemlər. Biokim. Biofiz. Akta biomembranları 1778, 1698–1713. (doi: 10.1016/j.bbamem.2007.07.020) Crossref, PubMed, Google Scholar

Fairman JW, Noinaj N, Buchanan SK

. 2011 β-barrel membran zülallarının struktur biologiyası: son hesabatların xülasəsi. Curr. Rəy. Struktur. Biol. 21, 523-531. (doi: 10.1016/j.sbi.2011.05.005) Crossref, PubMed, Google Scholar

Wu T, McCandlish AC, Gronenberg LS, Chng S-S, Silhavy TJ, Kahne D

. 2006 Xarici membranda lipopolisakkaridi birləşdirən zülal kompleksinin müəyyən edilməsi. Escherichia coli . Proc. Natl akad. Elmi. ABŞ 103, 11 754–11 759. (doi:10.1073/pnas.0604744103) Crossref, Google Scholar

Genevrois S, Steeghs L, Roholl P, Letesson JJ, van der Ley P

. 2003 -cü ilin Omp85 zülalı Neisseria meningitidis Xarici membrana lipid ixracı üçün lazımdır. EMBO J. 22, 1780-1789. (doi:10.1093/emboj/cdg174) Crossref, PubMed, Google Scholar

Noinaj N, Kuszak AJ, Qumbart JC, Lukacik P, Chang H, Easley NC, Lithgow T, Buchanan SK

. 2013 β-barrel membran zülallarının biogenezinə dair struktur anlayışı. Təbiət 501, 385-390. (doi:10.1038/nature12521) Crossref, PubMed, Google Scholar

Albrecht R, Schutz M, Oberhettinger P, Faulstich M, Bermejo I, Rudel T, Diederichs K, Zeth K

. 2014 Xarici membran zülalının biogenezində mühüm amil olan BamA-nın strukturu. Akta Crystallogr. təriqət. D 70, 1779-1789. (doi: 10.1107/S1399004714007482) Crossref, PubMed, Google Scholar

2014 BamA-nın β-barrel sahəsinin struktur və funksional təhlili Escherichia coli . FASEB J. 28, 2677–2685. (doi: 10.1096/fj.13-248450) Crossref, PubMed, Google Scholar

Wu T, Malinverni J, Ruiz N, Kim S, Silhavy TJ, Kahne D

. 2005 Xarici membranın biogenezi üçün lazım olan çoxkomponentli kompleksin müəyyən edilməsi Escherichia coli . Hüceyrə 121, 235–245. (doi: 10.1016/j.cell.2005.02.015) Crossref, PubMed, Google Scholar

Sklar JG, Wu T, Gronenberg LS, Malinverni JC, Kahne D, Silhavy TJ

. 2007 Lipoprotein SmpA xarici membran zülallarını birləşdirən YaeT kompleksinin tərkib hissəsidir. Escherichia coli . Proc. Natl akad. Elmi. ABŞ 104, 6400-6405. (doi:10.1073/pnas.0701579104) Crossref, PubMed, Google Scholar

Voulhoux R, Bos MP, Geurtsen J, Mols M, Tommassen J

. 2003 Xarici membran zülallarının yığılmasında çox qorunmuş bir bakteriya zülalının rolu. Elm 299, 262–265. (doi:10.1126/science.1078973) Crossref, PubMed, Google Scholar

Onufryk C, Crouch M-L, Fang FC, Gross CA

. 2005 Altı lipoproteinin xarakteristikası σ E tənzimləyicisi. J. Bakteriol. 187, 4552-4561. (doi: 10.1128/jb.187.13.4552-4561.2005) Crossref, PubMed, Google Scholar

Struyvé M, Moons M, Tommassen J

. 1991 Karboksi-terminal fenilalanin bakteriyanın xarici membran zülalının düzgün yığılması üçün vacibdir. J. Mol. Biol. 218, 141–148. (doi:10.1016/0022-2836(91)90880-F) Crossref, PubMed, Google Scholar

Berg Bvd, Clemons WM, Collinson I, Modis Y, Hartmann E, Harrison SC, Rapoport TA

. 2004 Zülal keçirici kanalın rentgen quruluşu. Təbiət 427, 36-44. (doi: 10.1038/nature02218) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 1994 SecA, ATP ilə idarə olunan membran daxiletmə və deinsertasiya dövrü keçirərək, proteinlərin translokasiyasını təşviq edir. Hüceyrə 78, 835-843. (doi:10.1016/S0092-8674(94)90582-7) Crossref, PubMed, Google Scholar

Matlack KES, Mothes W, Rapoport TA

. 1998 Protein translokasiyası: tunel görmə. Hüceyrə 92, 381–390. (doi: 10.1016/S0092-8674 (00) 80930-7) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2006 Siqnal ardıcıllığının təəccüblü mürəkkəbliyi. Trendlər Biochem. Elmi. 31, 563–571. (doi: 10.1016/j.tibs.2006.08.004) Crossref, PubMed, Google Scholar

Noinaj N, Kuszak AJ, Balusek C, Gumbart JC, Buchanan SK

. 2014 BamA funksiyası üçün yanal açılış və çıxış məsamələrinin formalaşması tələb olunur. Struktur 22, 1055-1062. (doi: 10.1016/j.str.2014.05.008) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2004 -cü ildə disulfid bağlarının əmələ gəlməsi və izomerləşmə katalizi Escherichia coli periplazma. Biokim. Biofiz. Akta Mol. Cell Res. 1694, 111–119. (doi:10.1016/j.bbamcr.2004.02.012) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2004 Bakterial periplazmada keyfiyyətə nəzarət. Biokim. Biofiz. Akta Mol. Cell Res. 1694, 121–134. (doi: 10.1016/j.bbamcr.2004.04.012) Crossref, PubMed, Google Scholar

Behrens S, Maier R, de Cock H, Schmid FX, Gross CA

. 2001 ParVulin domen funksiyalarına malik olmayan SurA periplazmik PPIase in vivo və şaperon fəaliyyətinə malikdir. EMBO J . 20, 285-294. (doi: 10.1093/emboj/20.1.285) Crossref, PubMed, Google Scholar

Sklar JG, Wu T, Kahne D, Silhavy TJ

. 2007 SurA, Skp və DegP -də periplazmik şaperonların rollarının müəyyən edilməsi Escherichia coli . Genes Dev. 21, 2473–2484. (doi: 10.1101/gad.1581007) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 1996 Aperiplazmik protein (Skp) Escherichia coli xarici membran zülallarının bir sinifini seçici şəkildə bağlayır. Mol. Mikrobiol. 19, 1287–1294. (doi:10.1111/j.1365-2958.1996.tb02473.x) Crossref, PubMed, Google Scholar

Qu J, Mayer C, Behrens S, Holst O, Kleinschmidt JH

. 2007 Trimerik periplasmic chaperone Skp Escherichia coli hidrofob və elektrostatik qarşılıqlı təsirlər vasitəsilə xarici membran zülalları ilə 1: 1 kompleksləri əmələ gətirir. J. Mol. Biol. 374, 91-105. (doi:10.1016/j.jmb.2007.09.020) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2004 Çözünən və membran zülallarını yığılmadan qoruyan prefoldinə bənzər şaperon olan Skp-in kristal quruluşu. Mol. Hüceyrə 15, 367-374. (doi: 10.1016/j.molcel.2004.07.023) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 1997 HtrA serin proteaz ailəsi. Mol. Mikrobiol. 26, 209-221. (doi: 10.1046/j.1365-2958.1997.5601928.x) Crossref, PubMed, ISI, Google Scholar

Strauch KL, Johnson K, Beckwith J.

. 1989 -un xarakteristikası degP, hüceyrə zərfində proteoliz üçün tələb olunan və böyüməsi üçün vacib olan bir gen Escherichia coli yüksək temperaturda. J. Bakteriol. 171, 2689–2696. Crossref, PubMed, Google Scholar

Spiess C, Beil A, Ehrmann M.

. 1999 Geniş qorunan bir istilik şoku zülalında şaperondan proteaza temperaturdan asılı bir keçid. Hüceyrə 97, 339–347. (doi: 10.1016/S0092-8674 (00) 80743-6) Crossref, PubMed, Google Scholar

Ge X, Wang R, Ma J, Liu Y, Ezemaduka AN, Chen PR, Fu X, Chang Z

. 2014 DegP, ilk növbədə, Gram-mənfi bakteriyada beta-barelli xarici membran zülallarının biogenezi üçün bir proteaz rolunu oynayır. Escherichia coli . FEBS J. 281, 1226–1240. (doi: 10.1111/febs.12701) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 1996 SurA, peptidil-prolil izomeraz aktivliyi olan bir periplazmik zülal, xarici membran porinlərinin yığılmasında iştirak edir. Genes Dev. 10, 3170–3182. (doi: 10.1101/gad.10.24.3170) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 1996 SurA qatlanmasına kömək edir Escherichia coli xarici membran zülalları. J. Bakteriol. 178, 1770-1773. Crossref, PubMed, Google Scholar

Schäfer U, Beck K, Müller M

. 1999 Qram-mənfi bakteriyaların molekulyar şaperonu olan Skp, xarici membran zülallarının həll olunan periplazmik ara məhsullarının əmələ gəlməsi üçün lazımdır. J. Biol. Kimya 274, 24 567–24 574. (doi: 10.1074/jbc.274.35.24567) Crossref, Google Scholar

Rizzitello AE, Harper JR, Silhavy TJ

. 2001 -in periplazmasında şaperon aktivliyinin paralel yolları üçün genetik sübut Escherichia coli . J. Bakteriol. 183, 6794–6800. (doi: 10.1128/jb.183.23.6794-6800.2001) Crossref, PubMed, Google Scholar

Rhodius VA, Suh WC, Nonaka G, West J, Gross CA

. 2005-in qorunan və dəyişən funksiyaları σ Əlaqəli genomlarda E stress reaksiyası. PLoS Biol. 4, e2. (doi: 10.1371/journal.pbio.0040002) Crossref, Google Scholar

Mecsas J, Rouviere PE, Erickson JW, Donohue TJ, Gross CA

. 1993 Siqma E-nin fəaliyyəti, an Escherichia coli istilik səbəb olan sigma faktoru, xarici membran zülallarının ifadəsi ilə modulyasiya olunur. Genes Dev. 7, 2618-22628. (doi: 10.1101/gad.7.12b.2618) Crossref, PubMed, Google Scholar

Walsh NP, Alba BM, Bose B, Gross CA, Sauer RT

. 2003 OMP peptid siqnalları, PDZ domeninin vasitəçiliyi ilə inhibənin aradan qaldırılması vasitəsilə DegS proteazını aktivləşdirməklə zərf-stress cavabını işə salır. Hüceyrə 113, 61–71. (doi: 10.1016/S0092-8674 (03) 00203-4) Crossref, PubMed, Google Scholar

Vertommen D, Ruiz N, Leverrier P, Silhavy TJ, Collet J-F

. 2009-un rolunun xarakteristikası Escherichia coli diferensial proteomiklərdən istifadə edərək periplazmik şaperon SurA. PROTEOMİKA 9, 2432–2443. (doi: 10.1002/pmic.200800794) Crossref, PubMed, Google Scholar

Denoncin K, Schwalm J, Vertommen D, Silhavy TJ, Collet J-F

. 2012 Dissecting the Escherichia coli diferensial proteomika istifadə edərək periplazmik şaperon şəbəkəsi. PROTEOMİKA 12, 1391–1401. (doi:10.1002/pmic.201100633) Crossref, PubMed, Google Scholar

Purdy GE, Fisher CR, Payne SM

. 2007 IcsA səthi təqdimatı Shigella flexneri periplazmik şaperonlar DegP, Skp və SurA tələb edir. J. Bakteriol. 189, 5566-5573. (doi:10.1128/jb.00483-07) Crossref, PubMed, Google Scholar

Wagner JK, Heindl JE, Grey AN, Jain S, Goldberg MB

. 2009 Skip -in periplazmik şaperonunun IcsA avtotransportorunun səthində səmərəli təqdimatına töhfəsi. Shigella flexneri . J. Bakteriol. 191, 815–821. (doi:10.1128/jb.00989-08) Crossref, PubMed, Google Scholar

Volokhina EB, Grijpstra J, Stork M, Schilders I, Tommassen J, Bos MP

. 2011 Periplazmik şaperonların Skp, SurA və DegQ -nin xarici membran protein biogenezində rolu Neisseria meningitidis . J. Bakteriol. 193, 1612-1621. (doi: 10.1128/jb.00532-10) Crossref, PubMed, Google Scholar

Ge X, Lyu Z-X, Liu Y, Wang R, Zhao XS, Fu X, Chang Z

. 2014 FkpA-nın istilik şoku şəraitində xarici membran zülallarının biogenezi üçün əsas keyfiyyətə nəzarət faktoru kimi müəyyən edilməsi. J. Bakteriol. 196, 672–680. (doi:10.1128/jb.01069-13) Crossref, PubMed, Google Scholar

Schwalm J, Mahoney TF, Soltes GR, Silhavy TJ

. 2013 LptD montajında ​​Skp üçün rol Escherichia coli . J. Bakteriol. 195, 3734-3742. (doi: 10.1128/jb.00431-13) Crossref, PubMed, Google Scholar

Narita S-i, Masui C, Suzuki T, Dohmae N, Akiyama Y

. 2013 Proteaz homologu BepA (YfgC), β-barrel membran zülallarının yığılmasını və parçalanmasını təşviq edir. Escherichia coli . Proc. Natl akad. Elmi. ABŞ 110, E3612 -E3621. (doi:10.1073/pnas.1312012110) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2009 Chaperonin vasitəçiliyi ilə protein qatlanması: polipeptid zəncirinin qatlanmasına kinetik kömək etmək üçün mərkəzi boşluqdan istifadə. Q. Rev. Biofizik. 42, 83–116. (doi: 10.1017/S0033583509004764) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2002 Xarici membran porinlərinin qatlanmasını asanlaşdıran molekulyar şaperon olan SurA-nın kristalloqrafik quruluşu. Struktur 10, 1489-1498. (doi: 10.1016/S0969-2126 (02) 00877-8) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 1998 Yeni istilik şoku geni, ppiD, xarici membran zülallarının qatlanması üçün lazım olan bir peptidil -prolil izomerazanı kodlaşdırır Escherichia coli . EMBO J. 17, 3968-3980. (doi:10.1093/emboj/17.14.3968) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2003 Periplazmik molekulyar şaperon zülalı SurA inteqral xarici membran zülalları üçün xarakterik olan peptid motivini birləşdirir. J. Biol. Kimya 278, 49 316-49 322. (doi: 10.1074/jbc.M308853200) Crossref, Google Scholar

Robert V, Volokhina EB, Senf F, Bos MP, Gelder PV, Tommassen J

. 2006 Montaj faktoru Omp85 xarici membran zülal substratlarını növə xas C-terminal motivi ilə tanıyır. PLoS Biol. 4, e377. (doi:10.1371/journal.pbio.0040377) Crossref, PubMed, Google Scholar

Xu X, Wang S, Hu Y-X, McKay DB

. 2007 Periplazmik bakterial molekulyar şaperon SurA aromatik qalıqlara ardıcıl üstünlük vermək üçün strukturunu müxtəlif konformasiyalarda peptidləri bağlamaq üçün uyğunlaşdırır. J. Mol. Biol. 373, 367-381. (doi:10.1016/j.jmb.2007.07.069) Crossref, PubMed, Google Scholar

McMorran LM, Bartlett AI, Huysmans GHM, Radford SE, Brockwell DJ

. 2013 -cü ildə periplazmik şaperonların təsirlərini araşdırmaq in vitro xarici membran zülalının qatlanması PagP . J. Mol. Biol. 425, 3178-3191. (doi:10.1016/j.jmb.2013.06.017) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2010 Təmizlənmiş komponentlərdən xarici membran protein birləşməsinin bərpası. Elm 328, 890-892. (doi: 10.1126/science.1188919) Crossref, PubMed, Google Scholar

Korndorfer IP, Dommel MK, Skerra A.

. 2004 Periplazmik kaperonun strukturu Skp fərqli arxitekturaya baxmayaraq sitozolik şaperonlarla funksional oxşarlığı təklif edir. Nat. Struktur. Mol. Biol. 11, 1015-1020. (doi: 10.1038/nsmb828) Crossref, PubMed, Google Scholar

Martín-Benito J, Boskovic J, Gómez-Puertas P, Carrascosa JL, Simons CT, Lewis SA, Bartolini F, Cowan NJ, Valpuesta JM

. 2002 Ökaryotik prefoldinin və açılmamış aktin və sitozolik şaperonin CCT ilə komplekslərinin quruluşu. EMBO J. 21, 6377–6386. (doi: 10.1093/emboj/cdf640) Crossref, PubMed, Google Scholar

Qu J, Behrens-Kneip S, Holst O, Kleinschmidt JH

. 2009 Xarici membran protein A -nın periplazmik şaperon Skp ilə komplekslərdə bağlanma bölgələri. Sahəyə yönəldilmiş floresans tədqiqatı. Biokimya 48, 4926-44936. (doi: 10.1021/bi9004039) Crossref, PubMed, Google Scholar

Walton TA, Sandoval CM, Fowler CA, Pardi A, Sousa MC

. 2009 Boşluq-şaperon Skp, alt qatını yığılmadan qoruyur, lakin substrat sahələrinin müstəqil qatlanmasına imkan verir. Proc. Natl akad. Elmi. ABŞ 106, 1772–1777. (doi:10.1073/pnas.0809275106) Crossref, PubMed, Google Scholar

Burmann BM, Wang C, Hiller S.

. 2013 OmpX–Skp və tOmpA–Skp periplazmik membran-protein-şaperon komplekslərinin konformasiyası və dinamikası. Nat. Struktur. Mol. Biol. 20, 1265–1272. (doi: 10.1038/nsmb.2677) Crossref, PubMed, Google Scholar

Patel GJ, Behrens-Kneip S, Holst O, Kleinschmidt JH

. 2009 Periplasmic chaperone Skp, mənfi membran səthi potensialı olan OmpA -nın lipid membranlara yönəldilməsini, daxil edilməsini və qatlanmasını asanlaşdırır. Biokimya 48, 10 235–10 245. (doi: 10.1021/bi901403c) Crossref, Google Scholar

Gatzeva-Topalova PZ, Walton TA, Sousa MC

. 2008 YaeT -in kristal quruluşu: uyğunluq elastikliyi və substrat tanınması. Struktur 16, 1873-1881. (doi: 10.1016/j.str.2008.09.014) Crossref, PubMed, Google Scholar

Kim S, Malinverni JC, Sliz P, Silhavy TJ, Harrison SC, Kahne D

. 2007 Xarici membran protein yığma maşınının əsas komponentinin quruluşu və funksiyası. Elm 317, 961-964. (doi: 10.1126/science.1143993) Crossref, PubMed, Google Scholar

Jones CH, Dexter P, Evans AK, Liu C, Hultgren SJ, Hruby DE

. 2002 Escherichia coli DegP proteaz təbii substratda qoşalaşmış hidrofobik qalıqlar arasında parçalanır: PapA pilin. J. Bakteriol. 184, 5762-5771. (doi: 10.1128/jb.184.20.5762-5771.2002) Crossref, PubMed, Google Scholar

Krojer T, Garrido-Franco M, Huber R, Ehrmann M, Clausen T

. 2002 DegP (HtrA) kristal quruluşu, yeni bir proteaz-şaperon maşınını ortaya qoyur. Təbiət 416, 455–459. (doi: 10.1038/416455a) Crossref, PubMed, Google Scholar

Krojer T, Sawa J, Schafer E, Saibil HR, Ehrmann M, Clausen T

. 2008 DegP-nin tənzimlənən proteaz və şaperon funksiyası üçün struktur əsaslar. Təbiət 453, 885-890. (doi: 10.1038/nature07004) Crossref, PubMed, Google Scholar

Jiang J, Zhang X, Chen Y, Wu Y, Zhou ZH, Chang Z, Sui SF

. 2008 Substrat zülallarına bağlandıqdan sonra böyük qəfəsəbənzər oliqomerlərin əmələ gəlməsi ilə DegP şaperon-proteazının aktivləşdirilməsi. Proc. Natl akad. Elmi. ABŞ 105, 11 939–11 944. (doi:10.1073/pnas.0805464105) Crossref, Google Scholar

. 2012 DegP proteazının qəfəs yığılması proteolitik aktivliyin substratdan asılı tənzimlənməsi və ya yüksək temperaturlu hüceyrə sağ qalması üçün tələb olunmur. Proc. Natl akad. Elmi. ABŞ 109, 7263-7268. (doi: 10.1073/pnas.1204791109) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2012 Bam maşını: molekulyar kooperativ. Biokim. Biofiz. Akta 1818, 1067–1084. (doi:10.1016/j.bbamem.2011.08.020) Crossref, PubMed, Google Scholar

Hagan CL, Silhavy TJ, Kahne D.

. 2011 Bam kompleksi tərəfindən beta-Barrel membran protein yığılması. Annu. Rev. Biochem. 80, 189–210. (doi: 10.1146/annurev-biochem-061408-144611) Crossref, PubMed, Google Scholar

Noinaj N, Rollauer SE, Buchanan SK

. 2015 Qram-mənfi bakteriyalardan beta-barel membran zülal insertaza aparatı. Curr. Rəy. Struktur. Biol. 31, 35-42. (doi: 10.1016/j.sbi.2015.02.012) Crossref, PubMed, Google Scholar

Malinverni JC, Werner J, Kim S, Sklar JG, Kahne D, Misra R, Silhavy TJ

. 2006 YfiO YaeT kompleksini stabilləşdirir və xarici membran zülalının yığılması üçün vacibdir. Escherichia coli . Mol. Mikrobiol. 61, 151-164. (doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05211.x) Crossref, PubMed, Google Scholar

2010 Alfa-proteobakteriyanın xarici membranında modul BAM kompleksi Caulobacter crescentus . PLoS BİR 5, e8619. (doi: 10.1371/journal.pone.0008619) Crossref, PubMed, Google Scholar

Volokhina EB, Beckers F, Tommassen J, Bos MP

. 2009 Beta barelli xarici membran protein yığma kompleksi Neisseria meningitidis . J. Bakteriol. 191, 7074–7085. (doi:10.1128/JB.00737-09) Crossref, PubMed, Google Scholar

Noinaj N, Fayman JW, Buchanan SK

. 2011 BamB-nin kristal quruluşu BamA ilə qarşılıqlı əlaqəni və onun BAM kompleksindəki rolunu təklif edir. J. Mol. Biol. 407, 248–260. (doi: 10.1016/j.jmb.2011.01.042) Crossref, PubMed, Google Scholar

Heuck A, Schleiffer A, Clausen T

. 2011 artıran beta-artırma: BamB-in BamA-ya necə bağlandığının struktur əsası və xarici membran zülallarının qatlanmasını dəstəkləyə bilər. J. Mol. Biol. 406, 659-666. (doi: 10.1016/j.jmb.2011.01.002) Crossref, PubMed, Google Scholar

. 2011 Kristal quruluşu Escherichia coli BamB, beta-barel yığma maşın kompleksinin lipoprotein komponenti. J. Mol. Biol. 406, 667–678. (doi:10.1016/j.jmb.2010.12.020) Crossref, PubMed, Google Scholar

Kim KH, Aulakh S, Paetzel M

. 2011 Beta-barel montaj maşınlarının kristal quruluşu BamCD protein kompleksi. J. Biol. Kimya 286, 39 116–39 121. (doi: 10.1074/jbc.M111.298166) Crossref, Google Scholar

Kim KH, Aulakh S, Tan W, Paetzel M.

. 2011-in C-terminal sahəsinin kristalloqrafik təhlili Escherichia coli lipoprotein BamC. Akta Crystallogr. təriqət. F strukturu. Biol. kristal. Kommunikasiya 67, 1350–1358. (doi:10.1107/S174430911103363X) Crossref, PubMed, Google Scholar

Dong C, Hou HF, Yang X, Shen YQ, Dong YH

. 2012 quruluşu Escherichia coli BamD və onun xarici membran zülal yığımındakı funksional təsirləri. Akta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 68, 95–101. (doi: 10.1107/S0907444911051031) Crossref, PubMed, Google Scholar

Sandoval CM, Baker SL, Jansen K, Metzner SI, Sousa MC

. 2011 BamD-nin kristal quruluşu: Qram-mənfi bakteriyaların beta-barrel yığma maşınlarının vacib komponenti. J. Mol. Biol. 409, 348-357. (doi: 10.1016/j.jmb.2011.03.035) Crossref, PubMed, Google Scholar

Kim KH, Kang HS, Okon M, Escobar-Cabrera E, McIntosh LP, Paetzel M

. 2011 Struktur xarakteristikası Escherichia coli BamE, beta-barel yığma maşın kompleksinin lipoprotein komponenti. Biokimya 50, 1081-1090. (doi:10.1021/bi101659u) Crossref, PubMed, Google Scholar

2011 Xarici membran və beta-barel yığma maşını daxilində BamE-nin quruluşu və funksiyası. EMBO Rep. 12, 123–128. (doi:10.1038/embor.2010.202) Crossref, PubMed, Google Scholar

Gatzeva-Topalova PZ, Warner LR, Pardi A, Sousa MC

. 2010 BamA-nın tam periplazmik sahəsinin strukturu və elastikliyi: xarici membranın zülal daxiletmə maşını. Struktur 18, 1492-1501. (doi:10.1016/j.str.2010.08.012) Crossref, PubMed, Google Scholar

Vuong P, Bennion D, Mantei J, Frost D, Misra R

. 2008 YfgL və YaeT qarşılıqlı təsirlərinin bioinformatika, mutagenez və biokimya vasitəsilə təhlili. J. Bakteriol. 190, 1507–1517. (doi: 10.1128/JB.01477-07) Crossref, PubMed, Google Scholar

Ureta AR, Endres RG, Wingreen NS, Silhavy TJ

. 2007 LamB xarici membran zülalının yığılmasının kinetik təhlili Escherichia coli fərqli bir hüceyrə bölməsində hər bir ifrazat və ya hədəf faktoru olmayan mutantlar. J. Bakteriol. 189, 446-454. (doi: 10.1128/JB.01103-06) Crossref, PubMed, Google Scholar

Paramasivam N, Habeck M, Linke D

. 2012 Qram-mənfi bakterial xarici membran zülallarında C-terminal əlavə siqnalı növlərə xasdır ya yox? BMC Genomics 13, 510. (doi: 10.1186/1471-2164-13-510) Crossref, PubMed, Google Scholar

Burgess NK, Dao TP, Stanley AM, Fleming KG

. 2008-də yaşayan Beta-barrel zülalları Escherichia coli xarici membran in vivo müxtəlif qatlama davranışlarını nümayiş etdirir in vitro . J. Biol. Kimya 283, 26 748–26 758. (doi: 10.1074/jbc.M802754200) Crossref, Google Scholar

Gessmann D, Chung YH, Danoff EJ, Plummer AM, Sandlin CW, Zaccai NR, Fleming KG

. 2014 Xarici membran beta-barrel zülalının qatlanması fiziki olaraq periplazmik lipid baş qrupları və BamA tərəfindən idarə olunur. Proc. Natl akad. Elmi. ABŞ 111, 5878-5883. (doi: 10.1073/pnas.1322473111) Crossref, PubMed, Google Scholar


Məzmun

Porinlər, sitoplazmik tərəfdəki beta döngələri və digər tərəfdən uzun amin turşuları ilə bir -birinə bağlanan beta liflərindən (β liflərindən) ibarət olan beta təbəqələrdən (β təbəqələrdən) ibarətdir. Β telləri paralel bir şəkildə uzanır və silindrik bir boru meydana gətirir, buna beta barel (β barrel) deyilir. [2] Porin β zəncirlərinin amin turşusu tərkibi unikaldır ki, onlar boyunca qütb və qeyri-polyar qalıqlar növbələşir. Bu o deməkdir ki, qeyri-qütblü qalıqlar xarici membranın qeyri-polyar lipidləri ilə qarşılıqlı əlaqədə olmaq üçün xaricə baxır, qütb qalıqları isə sulu kanal yaratmaq üçün beta barelinin mərkəzinə daxil olur. Kanaldakı spesifik amin turşuları porinin fərqli molekullara spesifikliyini təyin edir.

Porini təşkil edən β çəlləkləri səkkiz β-dən iyirmi iki β-ə qədər teldən ibarətdir. Fərdi iplər döngələr və döngələr ilə birləşdirilir. [3] Porinlərin əksəriyyəti monomerlərdir, lakin bəzi dimerik porinlər və oktamerik bir porin aşkar edilmişdir. [4] Porinin ölçüsündən asılı olaraq, zülalın daxili hissəsi ya su ilə doldurula bilər, ikiyə qədər β zəncirlə yenidən içəriyə qatlanmış ola bilər və ya β zəncirlərdən ibarət "tıxac" seqmentini ehtiva edə bilər.

Bütün porinlər xarici membranda homotrimerlər əmələ gətirir, yəni üç eyni porin alt birliyi birləşərək üç kanallı bir porin super quruluşu yaradır. [5] Homotrimerdəki hər bir monomer arasındakı hidrogen bağlanması və dipol-dipol qarşılıqlı təsirləri, ayrılmamalarını və xarici membranda birlikdə qalmalarını təmin edir.

Bir porin zülalının quruluşunu təsvir etmək üçün bir neçə parametr istifadə edilmişdir. Bunlara əyilmə bucağı (α), kəsmə sayı (S), ip sayı (n) və barel radiusu (R) daxildir. [6] Əyilmə bucağı membrana nisbətən bucağa aiddir. Kəsmə sayı (S), hər bir β telində olan amin turşusu qalıqlarının sayıdır. Tel nömrəsi (n) porindəki β tellərin miqdarıdır və barel radiusu (R) porinin açılış radiusuna aiddir. Bu parametrlər aşağıdakı düsturlar ilə əlaqələndirilir:

Bu düsturlardan istifadə edərək, porinin quruluşu mövcud parametrlərdən yalnız bir neçəsini bilməklə müəyyən edilə bilər. Bir çox porinin quruluşu rentgen kristalloqrafiyası ilə təyin olunsa da, əvəzinə zülal birincil quruluşunu sıralamaq üçün alternativ üsul da istifadə edilə bilər.

Porinlər, bakteriyaların və ökaryotların membranlarında olan su ilə doldurulmuş məsamələr və kanallardır. Arxeyalarda da porinə bənzər kanallar aşkar edilmişdir. [7] Qeyd edək ki, "nukleoporin" termini nüvə zərfindəki nüvə məsamələri ilə nəqli asanlaşdıran əlaqəsi olmayan zülallara aiddir.

Porinlər, ilk növbədə, müxtəlif ölçülü və yüklü hidrofilik molekulların membran üzərindən passiv daşınmasında iştirak edirlər. [8] Yaşamaq üçün müəyyən tələb olunan qida maddələri və substratlar hüceyrələrə daşınmalıdır. Eyni şəkildə, toksinlərin yığılmaması üçün toksinlər və tullantılar daşınmalıdır. [9] Bundan əlavə, porinlər keçiriciliyi tənzimləyə və yuyucu vasitələrin hüceyrəyə daxil olmasını məhdudlaşdıraraq lizisin qarşısını ala bilər. [8]

Fərqli materialları daşımaq üçün iki növ porin mövcuddur - ümumi və seçmə. Ümumi porinlərin heç bir substrat spesifikliyi yoxdur, baxmayaraq ki, bəziləri anionlara və ya kationlara cüzi üstünlük verirlər. [8] Selektiv porinlər ümumi porinlərdən daha kiçikdir və kimyəvi növlər üçün spesifik xüsusiyyətlərə malikdir. Bu xüsusiyyətlər porinlərin eşik ölçüləri və onları əhatə edən amin turşusu qalıqları ilə müəyyən edilir. [5]

Qram-mənfi bakteriyalarda daxili membran əsas keçiricilik maneəsidir. [10] Xarici membran porinlərin olması səbəbindən hidrofilik maddələrə daha keçiricidir. [5] Porinlər bakteriya və porinin növündən asılı olan daşına bilən molekulların həddi ölçülərinə malikdir. Ümumiyyətlə, yalnız 600 Daltondan kiçik olan maddələr yayıla bilər. [8]

Porinlər ilk dəfə qram-mənfi bakteriyalarda aşkar edilmişdir, lakin hər iki növ porinli qram-pozitiv bakteriyalar aşkar edilmişdir. [9] Bənzər nəqliyyat funksiyalarını nümayiş etdirirlər, lakin qram-mənfi bakteriyalardakı paylanmaya nisbətən daha məhdud sayda porinlərə malikdirlər. [9] Qram pozitiv bakteriyaların xarici membranları yoxdur, buna görə də bu porin kanalları hüceyrə divarları daxilində spesifik lipidlərə bağlanır. [7]

Porinlər eukaryotlarda, xüsusən mitokondriyaların və xloroplastların xarici membranlarında olur. [9] [10] Orqanoidlər struktur və funksional olaraq bakteriyaya bənzəyən ümumi porinlərdən ibarətdir. Bu oxşarlıqlar, eukaryotik orqanoidlərin qram-mənfi bakteriyalardan yarandığı Endosimbiotik nəzəriyyəni dəstəklədi. [10] Bununla birlikdə, ökaryotik porinlər qram-pozitiv porinlərlə eyni məhdud müxtəlifliyi nümayiş etdirir və maddələr mübadiləsi zamanı daha çox gərginliyə bağlı rol oynayır. [9] [10]

Arxeyada ümumi porinlərdən qaynaqlanan ion kanalları da var. [7] Kanallar hüceyrə zərfində yerləşir və məhlulun ötürülməsini asanlaşdırmağa kömək edir. Bakterial və mitokondriyal porinlər kimi oxşar xüsusiyyətlərə malikdirlər ki, bu da həyatın hər üç sahəsində fizioloji üst -üstə düşmələri göstərir. [7]

Bir çox porinlər ev sahibi immun hüceyrələri üçün hədəfdir, nəticədə bakterial deqradasiyaya səbəb olan siqnal yolları meydana gəlir. Peyvəndlər və antibiotiklər kimi terapevtik müalicələr bu immun reaksiyanı tamamlamaq üçün istifadə olunur. [5] Xüsusi antibiotiklər hüceyrə proseslərini maneə törətmək üçün porinlərdən keçmək üçün hazırlanmışdır. [8]

Lakin selektiv təzyiqə görə bakteriyalar porin genindəki mutasiyalar vasitəsilə müqavimət inkişaf etdirə bilər. [5] Mutasyonlar porinlərin itirilməsinə gətirib çıxara bilər, nəticədə antibiotiklər daha aşağı keçiriciliyə malik olur və ya nəqldən tamamilə kənarlaşdırılır. Bu dəyişikliklər qlobal olaraq antibiotik müqavimətinin ortaya çıxmasına və infeksiyalardan ölüm nisbətlərinin artmasına kömək etdi. [5]

Porinlərin kəşfi “porinoloq” ləqəbli Hiroşi Nikaydoya aid edilmişdir. [11]

TCDB-yə görə, porinlərin təkamül baxımından müstəqil beş super ailəsi var. Porin superfamily I bir sıra sayda trans-membran β-telləri (β-TMS) olan porinlərin 47 ailəsini əhatə edir. Bunlara GBP, SP və RPP porin ailələri daxildir. PSF I 47 ailədən ibarət olsa da, PSF II-V hər biri cəmi 2 ailədən ibarətdir. PSF I qram-mənfi bakteriyaların üzvlərini ilk növbədə eukaryotik mitoxondrial porinlərin bir ailəsindən aldığı halda, PSF II və V porinləri Aktinobakteriyalardan əldə edilir. PSF III və V eukaryotik orqanellərdən əmələ gəlir. [12] [13]

Porin Superfamily I Redaktə edirəm

1.B.1 - Ümumi bakterial porinlər ailəsi
1.B.2 - Xlamidial Porin (CP) Ailəsi
1.B.3 - Şəkər porin (SP) Ailəsi
1.B.4 - The Brucella-Rhizobium porin (BRP) Ailəsi
1.B.5 - Pseudomonas OprP Porin (POP) Ailəsi
1.B.6 - OmpA -OmpF porin (OOP) ailəsi
1.B.7 Rodobakter PorCa porin (RPP) ailəsi
1.B.8 Mitoxondrial və plastid porin (MPP) ailəsi
1.B.9 FadL xarici membran zülalı (FadL) ailəsi
1.B.10 Nukleozidlərə xas kanal əmələ gətirən xarici membran porin (Tsx) ailəsi
1.B.11 Xarici membran fimbrial usher porin (FUP) ailəsi
1.B.12 Avtotransporter-1 (AT-1) ailəsi
1.B.13 Alginat ixrac porin (AEP) ailəsi
1.B.14 Xarici membran reseptorları (OMR) ailəsi
1.B.15 Raffinose porin (RafY) ailəsi
1.B.16 Qısa zəncirli amid və karbamid porin (SAP) ailəsi
1.B.17 Xarici membran faktoru (OMF) ailəsi
1.B.18 Xarici membran köməkçi (OMA) zülal ailəsi
1.B.19 Qlükoza seçici OprB porin (OprB) ailəsi
1.B.20 İki tərəfli sekresiya (TPS) ailəsi
1.B.21 OmpG porin (OmpG) ailəsi
1.B.22 Xarici bakteriya membranı sekretin (sekretin) ailəsi
1.B.23 Cyanobacterial porin (CBP) ailəsi
1.B.24 Mikobakterial porin
1.B.25 Xarici membran porin (Opr) ailəsi
1. B.26 Siklodekstrin porin (CDP) ailəsi
1.B.31 Campylobacter jejuni əsas xarici membran porin (MomP) ailəsi
1.B.32 Fusobacterial xarici membran porin (FomP) ailəsi
1.B.33 Xarici membran zülal yerləşdirmə porin (Bam kompleksi) (OmpIP) ailəsi
1.B.34 ​​Korinbakteriya porinləri
1.B.35 Oliqoqalakturonat-spesifik porin (KdgM) ailəsi
1.B.39 Bakterial porin, OmpW (OmpW) ailəsi
1.B.42 - Xarici Membran Lipopolisaxarid İxrac Porin (LPS-EP) Ailəsi
1.B.43 - Coxiella Porin P1 (CPP1) Ailəsi
1.B.44 - Ehtimal edilən zülalın köçürülməsi Porphyromonas gingivalis Porin (PorT) Ailəsi
1.B.49 - The Anaplazma P44 (A-P44) Porin Ailəsi
1.B.54 - Intimin/Invasin (Int/Inv) və ya Autotransporter -3 ailəsi
1.B.55 - Poli Asetil Qlükozamin Porin (PgaA) Ailəsi
1.B.57-Legionella Böyük Xarici Membran Proteini (LM-OMP) Ailəsi
1. B.60 - Omp50 Porin (Omp50 Porin) Ailəsi
1.B.61 - Delta-Proteobakterial Porin (Delta-Porin) Ailəsi
1.B.62 - Təxmini Bakterial Porin (PBP) Ailəsi
1.B.66-Varsayılan Beta-Barrel Porin-2 (BBP2) Ailəsi
1.B.67 - Varsayılan Beta Barrel Porin -4 (BBP4) Ailəsi
1.B.68 - İddialı Beta Barrel Porin -5 (BBP5) Super Ailəsi
1.B.70 - Xarici Membran Kanalı (OMC) Ailəsi
1.B.71 - Proteobakterial/Verrucomicrobial Porin (PVP) Ailəsi
1.B.72 - Protochlamydial Xarici Membran Porin (PomS/T) Ailəsi
1.B.73 - Kapsül Biogenezi/Assambleyası (AMB) Ailəsi
1.B.78 - DUF3374 Elektron Nəqliyyatla əlaqəli Porin (ETPorin) Ailəsi

Porin Superfamily II (MspA Superfamily) Redaktə edin

1.B.24 - Mikobakterial porin
1.B.58 - Nokardiyal Hetero -oligomerik Hüceyrə Divar Kanalı (NfpA/B) Ailəsi

Porin Superfamily III Redaktə edin

1.B.28 - 24 kDa (OEP24) Ailəsinin Plastid Xarici Zərfi Porin
1.B.47 - 37 kDa (OEP37) Ailəsinin Plastid Xarici Zərfi Porin

Porin Superfamily IV (Tim17/OEP16/PxMPL (TOP) Superfamily) Redaktə edin

Bu super ailəyə aşağıdakı kimi çoxkomponentli zülal translokazlarında məsamələri təşkil edən zülal daxildir: 3.A.8 - [Tim17 (P39515) Tim22 (Q12328) Tim23 (P32897)] 1.B.69 - [PXMP4 (Q9Y6I8) PM820] 3.D.9 - [NDH 21.3 kDa komponenti (P25710)]

1.B.30 - 16 kDa (OEP16) Ailəsinin Plastid Xarici Zərf Porini
1.B.69 - Peroksisomal Membran Porin 4 (PxMP4) Ailəsi
3.A.8 - Mitokondrial Protein Translokazası (MPT) Ailəsi

Porin Superfamily V (Corynebacterial PorA/PorH Superfamily) Redaktə edin

1.B.34 ​​- Corynebacterial Porin A (PorA) Ailəsi 1.B.59 - Xarici Membran Porin, PorH (PorH) Ailəsi


Mücərrəd

Qram-mənfi bakteriyalar, periplazma adlanan bir boşluqla ayrılmış iki membran iki qatlı ilə əhatə olunmuşdur. Periplazma, fərqli azalma mühiti zülal oksidləşmə, qatlama və keyfiyyətə nəzarətin daha təsirli və müxtəlif mexanizmlərinə imkan verən sitoplazmadan ayrı bir çox məqsədli bölmədir. Periplazma eyni zamanda struktur elementləri və vacib ətraf mühit algılama modullarını ehtiva edir və kompleks nanomakinələrin hüceyrə zərfini əhatə etməsinə imkan verir. Son tədqiqatlar göstərir ki, periplazmanın ölçüsü və ya membranlararası məsafəsi xarici membranı periplazmik peptidoqlikan polimerinə bağlayan periplazmik lipoproteinlər tərəfindən idarə olunur. Bu periplazma intermembrane məsafəsi xarici membranın zədələnməsini hiss etmək üçün vacibdir və hərəkətliliyi idarə edən flagellar periplasmic rotorun uzunluğunu təyin edir. These exciting results resolve longstanding debates about whether the periplasmic distance has a biological function and raise the possibility that the mechanisms for maintenance of periplasmic size could be exploited for antibiotic development.

Sitat: Miller SI, Salama NR (2018) The gram-negative bacterial periplasm: Size matters. PLoS Biol 16(1): e2004935. https://doi.org/10.1371/journal.pbio.2004935

Nəşr olundu: January 17, 2018

Müəlliflik hüququ: © 2018 Miller, Salama. Bu, Creative Commons Attribution Lisenziyasının şərtlərinə əsasən paylanmış açıq giriş məqaləsidir və orijinal müəllif və mənbə qeyd olunmaqla istənilən mühitdə qeyri-məhdud istifadə, paylama və reproduksiyaya icazə verir.

Maliyyələşdirmə: National Institutes of Health https://www.nih.gov (grant number R01AI054423). Received by NRS. İşin dizaynında, məlumatların toplanmasında və təhlilində, nəşr edilməsində və ya əlyazmanın hazırlanmasında maliyyəçinin heç bir rolu yox idi. National Institutes of Health https://www.nih.gov (grant number 5U19AI107775). Received by SIM. İşin dizaynında, məlumatların toplanmasında və təhlilində, nəşr edilməsində və ya əlyazmanın hazırlanmasında maliyyəçinin heç bir rolu yox idi.

Rəqabətli maraqlar: Müəlliflər heç bir rəqabət aparan maraqların olmadığını bəyan ediblər.

Qısaltmalar: ABC, ATP-binding cassette IM, inner membrane Lpp, Braun’s lipoprotein LPS, lipopolysaccharide OM, outer membrane PG, peptidoglycan RcsF, Regulator of capsule synthesis F

Mənbə: Commissioned externally peer reviewed.

Gram-negative bacteria, like the energy organelles of plants and animals (the chloroplast and mitochondria), have two membrane bilayers termed the outer and inner membranes. The space between these two membranes is termed the periplasm. Long before single-cell eukaryotes, the periplasm evolved as the first extracytoplasmic compartment to provide an important competitive adaption to gram-negative bacteria. Early knowledge and the discovery of the periplasm developed even before its morphological visualization. In the 1960s, scientists were trying to understand how toxic enzymes involved in degradation of important biological molecules, such as ribonucleases and phosphatases produced by the gram-negative bacteria Escherichia coli, were not toxic to the cell. Biochemical extraction methods suggested a separate compartment, because such extraction preserved the inner membrane-bound cytoplasm, and these spheroplasts could grow again and synthesize more enzymes [1]. The development of electron microscopy led to the visualization of the two membrane bilayers separated by the periplasm [2].

The additional membrane allows for the creation of the periplasm as a separate cellular compartment whose novel functions likely provided a significant and perhaps even more important selective advantage than toxin exclusion (Table 1). These novel functions include protein transport, folding, oxidation, and quality control similar to the eukaryotic cell endoplasmic reticulum. The periplasm also allows for the sequestration of enzymes that may be toxic in the cytoplasm, important signaling functions, and cell division regulation. Additionally, it contributes to the ability of the cell to withstand turgor pressure by providing structural systems that work in concert with the outer membrane, such as peptidoglycan and lipoproteins, multidrug efflux systems, and specific solutes that contribute to a Donnan or ionic potential across the outer membrane. The periplasm also contains the assembly platforms involved in secretion of uniquely structured beta-barrel proteins, lipoproteins, and glycerolphospholipids to the outer membrane (Fig 1).

Shown is the asymmetric bilayer of lipopolysaccharide and glycerolphospholipids that comprise the outer membrane. The inner membrane is a symmetric bilayer of glycerolphospholipids. The periplasmic space is the region between these membranes that includes a variety of enzymes and functions, including the oxidation and quality control of proteins. Also within the periplasmic space is a layer of crosslinked sugars and amino acids termed peptidoglycan, which surrounds the cell. The peptidoglycan is linked to the outer membrane in enteric bacteria through covalent transpeptidase linkages between an abundant outer membrane lipoprotein Lpp. A variety of sensors sit in the inner membrane with periplasmic domains sensing environmental change and, in the case of the Rcs system, a change in location of the RcsF outer membrane lipoprotein. Multicomponent protein complexes such as the flagellar machine span the two membranes. IM, inner membrane Lpp, Braun’s lipoprotein LPS, lipopolysaccharide RcsF, Regulator of capsule synthesis F.

The outer membrane is a unique organelle connected to other parts of the cell envelope via the periplasm. Gram-positive bacteria lack an outer membrane but have a more extensive peptidoglycan polymer protecting their surface. In contrast to the bacterial inner membrane—which is a bilayer of glycerolphospholipids similar to that of most mammalian membranes and which has specific flow characterized by lateral diffusion—the outer membrane has restricted flow [3]. It is a unique bilayer, with the inner leaflet having a typical glycerolphospholipid content of phosphotidylethanolamine, phosphatidylglycerol, and cardiolipin and the outer leaflet largely composed of a unique glycolipid, lipopolysaccharide (LPS) [4]. The LPS phosphates confer a negative charge to the surface, and a specific Donnan potential is created across the outer membrane into the periplasm [5]. The outer membrane functions as a selective barrier that allows the transport of valuable nutrients while providing a barrier against toxic compounds, such as cationic antimicrobial compounds produced by all organisms, including many gram-positive bacteria [6]. Another component of this barrier are outer membrane proteins with a unique beta-barrel structure that are inserted into the outer membrane through a specific periplasmic chaperone system [7]. These proteins assemble into the outer membrane as specific puncta, indicating the outer membrane likely assembles into specific discrete patches containing protein and the unique asymmetric lipid bilayer [8]. Included among these outer membrane proteins are the porins, which can act as selective channels that allow hydrophilic substrates of a specific size entrance to the periplasm. Luckily for humans, these porins transport hydrophilic beta-lactam antibiotics, which allows their penetration into the periplasm, where they target the synthesis of the important structural element of the cell wall—the polymeric peptidoglycan. The outer membrane in some bacteria is anchored to the peptidoglycan polymer through abundant lipoproteins, which are inserted into the inner leaflet of the outer membrane through specific secretion systems [9]. A variety of important protein complexes function as nanomachines and utilize ATP hydrolysis to secrete macromolecules or turn a motility organelle termed the flagella [10,11,12]. Therefore, the outer membrane and the inner membrane are also connected across the periplasm by membrane-spanning protein complexes. Hence, the outer membrane is composed of distinctly assembled patches that comprise a complex organelle that can be attached to the peptidoglycan layer and the inner membrane through covalent and noncovalent protein linkages. The assembly of the outer membrane and its link to the peptidoglycan and cytoplasm creates a space between the inner membrane and the outer membrane, which is the periplasm.

Despite the important functions contained within the periplasmic space, for many years there has been debate about the intermembrane distance or size of this compartment and whether there is uniformity of spacing between the inner and outer membranes throughout the cell. There was concern that many of the visualizations of this space as being of a specific size were artifacts of fixation for imaging by electron microscopy and that, in fact, the space was actually only a potential space. The early electron microscopic studies of Bayer demonstrated adhesions between the outer and inner membrane that obliterated part of these spaces he suggested that points of adhesion were areas where the major outer leaflet lipid, LPS, was delivered to the outer membrane from its site of synthesis at the inner membrane [13]. However, his work was subsequently discredited as being derived from observation of potential fixation artifacts, though many experts today think that there may be real protein-based adhesions between the membranes because some efflux and transport systems do not contain components of sufficient dimensions to span the visualized space. The presence of specific areas in which the membranes are close together would explain how some of these ATP-binding cassette (ABC) transport and efflux pumps could work these systems have periplasmic protein components that are essential for efflux, LPS, or other glycolipid transport but lack an intrinsic size or polymeric nature large enough to reach the outer membrane and thus provide a mechanism to promote transport. Furthermore, the periplasm contains many other components that necessitate at least some volume for the periplasmic space, most prominently the peptidoglycan polymeric layer surrounding the cell. At present, it is unclear how these transporters get around this polymer and the width of the periplasm to contact the membrane, though recent work demonstrating that outer membrane lipoproteins can coordinate peptidoglycan synthesis through direct contact indicates that at least some proteins may fit through pores in peptidoglycan to accomplish important functions [14]

In contrast, a variety of organelles, including the flagellum and the virulence-associated Type III secretion system needle complex, require the assembly of polymers within the periplasm that span the two membranes. In the case of the flagellum, its rod or driveshaft spans the periplasm, and its length is determined by the polymer contacting the outer membrane. Elegant recent work by the group of Kelly Hughes has shown that the size of the periplasm, or the distance between the two membranes, is controlled largely in enteric bacteria by a specific lipoprotein termed Braun’s lipoprotein (or Lpp), which covalently links the outer membrane to the peptidoglycan layer [15]. This is quite remarkable because Lpp is the most abundant protein present in enteric bacteria, described by Braun 48 years ago, and until this point no specific function had been ascribed to it. This alpha-helical protein is inserted through its lipid anchor into the inner leaflet of the outer membrane and covalently linked to the peptidoglycan polymer by a family of transpeptidases [16]. Lengthening these lipoproteins that allow expansion of the periplasm leads to a longer flagellar rod and more efficient swimming behavior. These authors interpreted this result as indicating that there must be other evolutionarily selected functions that limited the periplasmic size, forcing a reduction in swimming efficiency. In this issue of PLOS Biologiyası, one of those important functions is revealed: a signaling function of envelope damage controlled by another outer membrane lipoprotein, Regulator of capsule synthesis F (RcsF), which senses disorder or damage of the envelope.

Gram-negative bacteria have a variety of important functions that sense membrane damage and toxic compounds, such as antimicrobial peptides, which damage the outer membrane [17,18]. These sensing systems include those that allow remodeling of the bacterial surface to be more resistant to toxic compounds—analogous to spaceships energizing their shields in science fiction stories [19]. Some of these sensing systems are receptors that function as sensor kinases with domains in the periplasm to sense specific molecules or damage. However, one of the more unique sensor kinase systems, termed the Rcs system—which on membrane damage activates synthesis of extracellular polysaccharide to provide cellular protection and biofilm formation—has an outer membrane lipoprotein RcsF, which interacts with signaling proteins with specific periplasmic domains on envelope damage and peptidoglycan stress to activate the synthesis of extracellular polysaccharide production and other stress-related coping pathways [20]. Thus, envelope damage in some way brings the RcsF lipoprotein in greater proximity to the inner membrane-sensing system, and thus it evolved to sense disorder in the outer membrane and/or peptidoglycan (Fig 2). In this issue of PLOS Biologiyası, the authors conclusively demonstrate that this sensing requires the periplasm to be a specific size because mutations that lengthen the highly abundant Lpp lipoprotein anchor from the outer membrane to the peptidoglycan (resulting in an increased size of the periplasm) abolished signaling unless the sensing lipoprotein (which on membrane damage must reach to the inner membrane sensor) is also lengthened [21]. This work also clearly shows a very specific order and size to the periplasm the size of the periplasm is clearly seen as it exists in association with the changes in lipoprotein anchoring or length by cryo-electron microscopy. This technology and electron tomography used in the work of the Hughes group in relation to the flagellar rotor [15] are revolutionizing our view of the bacterial cell envelope and the protein complexes that span the periplasm to perform important functions [22].


Molecular Recombination

In each of the cases of HGT, the process is only successful if the genes can be expressed by the altered cell. In conjugation, the genes are located on a plasmid, under the control of promoters on the plasmid. In transformation and transduction, where naked DNA is gaining access to the cell, the DNA could easily be broken down by the cell with no genetic expression occurring. In order for the genes to be expressed, the DNA must be recombined with the recipient’s chromosome.

The most common mechanism of molecular recombination is homoloji rekombinasiya, involving the RecA protein. In this process DNA from two sources are paired, based on similar nucleotide sequence in one area. An endonuclease nicks one strand, allowing RecA to pair up bases from different strands, a process known as strand invasion. The cross-over between DNA molecules is resolved with resolvase, which cuts and rejoins the DNA into two separate dsDNA molecules.

Recombination can also occur using site-specific recombination, a process often used by viruses to insert their genome into the chromosome of their host. This type of recombination is also used by transposable elements (see next section).


Membrane insertion

Historically, considerably more attention has been devoted to how proteins get across membranes than to how they insert into them. In part, this has been due to the experimental intractability of membrane insertion unlike protein translocation, one cannot simply look in a supernatant fraction to see how much protein has appeared there. The subject of membrane insertion was given a boost, however, with the discovery that bacteria possess an essential protein, YidC ( Samuelson və b., 2000 ), that is similar to Oxa1, a protein involved in the insertion of mitochondrial inner membrane proteins. As explained by Ross Dalbey from Ohio State University, Columbus, YidC depletion turns out to have quite pleiotropic effects on protein traffic in bacteria. Some of these effects are direct, while others are due to defects in the insertion of YidC-dependent proteins involved in energy transduction and translocation ( Yi və b., 2003 ). Interestingly, YidC seems to operate both in conjunction with ( Houben və b., 2002 ) and without ( van der Laan və b., 2004 ) the SRP-Sec system. Exactly how YidC operates remains a mystery.

The translocation role of the Sec machinery is now well established and the crystal structure of one such machinery has helped conceptualize models for how it works. Transmembrane segments of integral inner membrane proteins that use the Sec machinery in E. coli must leave the translocon and slip laterally into the membrane. This process presumably occurs through sideways opening of the translocation channel to the lipid bilayer ( Osborne və b., 2005). The orientation of successive transmembrane segments is determined by charged amino acids on either side of these hydrophobic anchors and, as explained by Mikhail Bogdanov from the University of Texas, Houston, by charged phospholipids. Incorrect topology results from phosphatidylethanolamine (PE) depletion in vivo (usually, one transmembrane segment loops out of the membrane and subsequent segments are in the wrong order). This can be mimicked by reconstituting membrane proteins into phospholipid vesicles in vitro. Furthermore, the incorrect topology can be corrected by adding back the missing PE, implying that, contrary to established dogma, topology is not irrevocably fixed in time and space ( Zhang və b., 2003 ).

Despite substantial effort by a number of groups, the mechanisms of outer membrane protein (OMP) insertion remained only vaguely understood until the breakthrough discovery of the role played by the essential Omp85/YaeT protein ( Voulhoux və b., 2003 Wu və b., 2005). In the talks by Tom Silhavy (Princeton University) and Jan Tommassen (University of Utrecht), we learned that Omp85/YaeT is required for the insertion of many, and possibly all β-barrel OMPs and, in E. coli at least, is associated with several lipoproteins, some of which are also essential cell components ( Malinverni və b., 2006 ). Jan Tommassen demonstrated that, in artificial lipid bilayers, E. coli YaeT forms channels whose activity can be modulated by the C-terminal amphipathic β strand from an outer membrane porin. This is a very significant finding because Tommassen's previous work showed the critical importance of this segment of OMPs for their insertion ( Struyve və b., 1991 ). Why YaeT should form a channel is not immediately clear, and neither is the way it promotes insertion. One intriguing possibility is that the POTRA repeat domains ( Sanchez-Pulido və b., 2003 ), of which there are five in the large predicted periplasmic domain of YaeT, interact with successive amphipathic β strands as they arrive at the outer membrane. As all OMPs characterized to date have less than 20 transmembrane segments, there would have to be four YaeT monomers per complex to accommodate a single OMP. According to Tommassen, Omp85/YaeT does appear to be tetrameric, although the number of protomers per complex might vary to accommodate proteins with different numbers of transmembrane segments.

Thus, the POTRA domains could form a periplasmic cavity in which the OMP β strands are correctly organized (note that, in contrast to membrane proteins with α-helical transmembrane segments, which are often arranged in non-linear fashion, transmembrane segments in OMPs are organized in numerical order around the walls of the barrel) prior to insertion. Once the complete barrel has assembled, it might slide perpendicularly into the membrane within the Omp85/YaeT superstructure, which would then dissociate to release the OMP into the membrane, where multimerization could occur.


Biogenesis of ATs

Transport Across Membranes and β-Barrel Insertion

Like most OM proteins, ATs follow a conserved pathway in their biogenesis.

Autotransporters are translated in the cytosol where the polypeptide chain is kept in an unfolded state by the help of chaperones and translocated across the inner membrane (IM) into the periplasm by the SecYEG translocon (Sijbrandi et al., 2003 Tsirigotaki et al., 2017). An N-terminal signal sequence ensures proper recognition of the AT as a Sec target, and targeting and secretion through the IM and signal peptide cleavage after transport works in the same way as for other Sec-secreted proteins (Papanikou et al., 2007). Some ATs, like Hbp and AIDA-I, show an extended Sec signal sequence which might aid in slowing down IM translocation and thus in prevention of premature folding and aggregation of the AT within the periplasm (Henderson et al., 1998 Szabady et al., 2005 Jacob-Dubuisson et al., 2013). For type Vb systems, it has been shown that some TpsA passengers aggregate much faster than others and therefore retaining the AT bound to the Sec is beneficial Otp is a protein which is not prone to aggregation and therefore does not require fast transport to the OM (Choi and Bernstein, 2010). In other systems like FHA, quick secretion is of importance as degradation of unfolded FHA by DegP is more likely due to the length of the FHA precursor (Baud et al., 2009).

In the periplasm, ATs are kept unfolded but in a folding-competent state, shielded from aggregation by periplasmic chaperones like SurA, Skp and DegP (Baud et al., 2009 Ieva and Bernstein, 2009 Oberhettinger et al., 2012 Pavlova et al., 2013 Weirich et al., 2017). Insertion of the β-barrel domain of ATs is then facilitated by the β-barrel assembly machinery (BAM) complex (Jain and Goldberg, 2007 Leo et al., 2012). Daxilində E. coli, it is composed of five subunits, BamA through BamE. This complex interacts with most if not all OM integral β-barrel proteins (Lee et al., 2018). The 16-stranded β-barrel integral membrane protein BamA helps in insertion of the substrate barrel into the OM by a not yet entirely understood mechanism (Schiffrin et al., 2017). For type Va ATs, it has been clearly shown by crosslinking experiments that the 12-stranded β-barrel membrane anchor folds and inserts into the OM aided directly by the BAM complex. The passenger of EspP, an E. coli AT, for example, can be crosslinked to periplasmic chaperones, as well as to its β-barrel domain and to BamA (Ieva and Bernstein, 2009 Pavlova et al., 2013). Similarly, type Vc and Ve ATs interact with the Bam complex, as shown for YadA and Invasin (Roggenkamp et al., 2003 Oberhettinger et al., 2015).

Passenger Secretion

While most other bacterial secretion systems have access to energy sources like proton gradients across the IM or are directly energized by cytoplasmic ATP, ATs only span the OM, which is too leaky for ion gradients, and the periplasm is devoid of ATP (Nikaido and Vaara, 1985 Silhavy et al., 2006). Various models for how the secretion and folding process of passengers is energized have been proposed. One plausible explanation is that the energy for transport comes from the intrinsic folding capacity of the AT itself, either directly driving export or leading to a Brownian ratchet model where, once secreted, the passenger cannot slide back into the periplasm and is therefore driven to move outside the cell and fold (Henderson et al., 2004 Choi and Bernstein, 2010). Furthermore, asymmetric charge distribution within the passenger has been put forward as a possible driving factor for passenger secretion (Kang𠆞the and Bernstein, 2013).

Passenger transport and secretion differ slightly between the various AT subclasses due to differences in domain organization. In type Va ATs, the passenger is transported via a C-terminus-first mechanism. According to the widely accepted hairpin-loop model of secretion, a hairpin-loop is formed at the C-terminus of the passenger in the interior of the β-barrel, followed by sequential folding of the passenger on the cell surface starting from the C-terminus (Junker et al., 2006). This was shown for multiple members of the type Va AT subclass, including Pertactin, Hbp and EspP (Junker et al., 2009 Peterson et al., 2010 Soprova et al., 2010).

For type Vb secretion, models are somewhat different since in the TPSSs the β-barrel domain is separated from the passenger domain. After the TpsB transporter is properly inserted into the OM by the BAM complex, recognition of TpsA by TpsB is provided by interaction of the TpsB POTRAs and the N-terminal TPS signal of TpsA (Baud et al., 2009). The TPS signal is a conserved stretch with an amphipathic character that remains unfolded in the periplasm. Association and dissociation rates of the TPS signal with the TpsB POTRA domains are high based on surface plasmon resonance experiments, making the interaction transient, and helping in later release of the TpsA substrate from its transporter (Delattre et al., 2010 Guérin et al., 2017). NMR experiments have shown similar highly dynamic interactions (Garnett et al., 2015). Crosslinking experiments have further shown that the TPS signal interacts with the TpsB POTRA domains, as well as some central amino acids within the barrel lumen (Baud et al., 2014). Similarly to all other Type V secretion systems, it is assumed that during transport, TpsA is unfolded as it passes through the central pore of the TpsB barrel and that folding of the substrate occurs during exit from the transporter barrel.

There are two different models for how the export of the TpsA is initiated: one is that, like in other ATs, a hairpin is formed within the barrel pore driving folding of the secreted substrate in a C-to-N direction. Release of the TpsB-bound TPS domain would then occur at the end of secretion, after major parts of TpsA have already folded (Pavlova et al., 2013 Norell et al., 2014). In this case, the high on/off rate between the PORTA domains and the TPS signal domain would facilitate the release that is based on the pulling forces generated by the folding process itself (Guérin et al., 2017). According to the second model, the N-terminal TPS domain nucleates folding, i.e., the TPS domain is exported first and the rest of the protein folds N-to-C (Hodak and Jacob-Dubuisson, 2007). The fact that the TpsA proteins’ N-terminal domain can also fold independently bolsters this argument (Clantin et al., 2004, 2007).

In type Vc ATs, passenger secretion is more intricate due to the trimeric nature of the proteins. Three passenger polypeptide chains have to be orchestrated through a comparatively narrow β-barrel domain. After formation of the 12-stranded β-barrel, the passenger is transported to the exterior of the cell starting with the formation of a hairpin loop of each of the three passenger domains followed by folding of the coiled coil stalk (Linke et al., 2006 Szczesny and Lupas, 2008 Mikula et al., 2012 Chauhan et al., 2019). Transport of three distinct polypeptide chains in a hairpin loop conformation across a comparably small barrel might be sterically challenging. The interior of type Vc β-barrels contains many glycine and alanine residues which have small side chains, and it has been suggested that this facilitates passage of multiple chains though the barrel interior (Mikula et al., 2012). Additionally, β-barrel proteins are not necessarily fully rigid pores. The capacity of 𠇋reathing” movement without breakage of the hydrogen bonding has already been shown for the usher protein FimD, which in its apo-structure is more narrow than when bound to a transport substrate (Phan et al., 2011). Similar breathing behavior would be necessary in type Vc autotransport to accommodate all chains simultaneously. An additional problem comes with the highly intertwined passenger structure in type Vc systems. Sequential folding after initial hairpin formation would build up mechanical strain. It has been shown for some examples that an YxD/RxD motif toward the C-terminus of the passenger helps in initiation of passenger folding and folding outside the membrane anchor, potentially by releasing mechanical strain. YxD motifs furthermore stabilize right-handed coiled-coils whereas RxD motifs support left-handed coiled-coils (Alvarez et al., 2010). In addition, while the core residues of coiled-coil proteins are generally hydrophobic, some trimeric AT passengers contain hydrophilic residues in these positions. These residues can coordinate anions, which might allow sequences that are otherwise not easily folded to interact and stabilize (Hartmann et al., 2009 Leo et al., 2011).

It is not yet entirely clear how passenger secretion works in type Vd systems, and what role the POTRA domain plays in this (Salacha et al., 2010). It might function either as a chaperone for the passenger, aiding in secretion, or aiding in the recruitment of proteases for passenger cleavage. In some strains of F. nucleatum the passenger domain of FplA seems to be cleaved off while in other strains this could not be shown (Casasanta et al., 2017). It is unclear whether proteolytic cleavage of the passenger of type Vd ATs is achieved via autoproteolysis, like in some type Va ATs, or via an independent protease, like in the example of the NalP cleaving the type Va AT IgA protease for release from its β-barrel domain (Salacha et al., 2010 Casasanta et al., 2017). However, the fact that type Vd passengers remain uncleaved in some strains and when heterologously expressed in E. coli supports the latter interpretation (Salacha et al., 2010).

The biogenesis of type Ve ATs is similar to the one of type Va ATs. Although the topology of type Ve ATs is inverted, the β-barrel functions as a transport pore in an analogous way via formation of a hairpin-loop, and the passenger is secreted in a very similar fashion to the passenger secretion of classical ATs, but in the opposite direction (N-to-C rather than C-to-N) (Oberhettinger et al., 2012, 2015). Folding is energized by sequential folding of the extracellular Ig-like domains, as shown for the example of Intimin (Leo et al., 2016).


Exotoxin

Exotoxins are discharged from bacterial cells and known as the most poisonous substance able to cause disease. These are heat-sensitive proteins. Gram-positive and Gram-negative bacteria both have the ability to produce exotoxin. The exotoxin production is diversified in a few strains of bacterial species while mostly it is the same in all. In a few species, toxin production is associated with the lysogenic phase. There is a diverse range of exotoxin which are classified according to their site of action namely they are cytotoxin, a neurotoxin, enterotoxin, leukotoxin.


Qısaltmalar

DMEM, Dulbecco’s Modified Eagle Medium DSS, dextran sulfate sodium DTT, dithiothreitol EcN, Escherichia coli Nissle 1917 FBS, fetal bovine serum LB, Luria-Bertani broth LPS, lipopolysaccharide MAMPs, microbial-associated molecular patterns NLR, NOD-like receptor NOD, nucleotide oligomerization domain OMVs, outer membrane vesicles PAGE, polyacrylamide gel electrophoresis PBS, phosphate buffer saline PG, peptidoglycan PRR, pattern recognition receptor RIP2, receptor-interacting protein 2 RT-qPCR, quantitative reverse transcription PCR SDS, sodium dodecyl sulfate TLR, Toll-like receptor ZOs, zonula occludens.


Abstract: The objective of these series of experiments was to identify two unknown bacteria’s. Broth culture #20 was selected and subjected to qualitative te.

The subunits are produced separately in the nucleolus, released by the nuclear envelope out into the cytosol, and then synthesized. They are made of rRNA, or.

Cell wall- Prokaryotic cells have a cell wall whereas eukaryotic cells don’t. The cell wall is what provides shape and protects the cell components. Nucleus-.

The terms prokaryotes and eukaryotes are in reference to where the DNA is actually housed. Eukaryotic cells are found within organism which are single-celled.

In prokaryotes, the DNA is in the cytoplasm, but specifically it is concentrated in the nucleoid region. In eukaryotes, the DNA is all contained and stored i.

Scheme 2: β-lactam antibiotic mechanism with DD-transpeptidase STAND IN. Therefore, the covalent bond between the β-lactam antibiotic and the DD-transpeptida.

The cell wall is composed of several layers of peptidoglycan which are held together by teichoic acids, which gives the cell wall a negative charge. Teichoic.

It 's often called the “protein factories” for the cell. Ribosomes join together with with amino acids and those two together is what makes proteins. They’re.

This test is done to determine whether a zone of inhibition is seen. The size of the zone of inhibition will be dependent on how effective the antibiotic is .

Gene expression by definition is involved with protein synthesis and RNA originates from DNA, and then along with ribosomes are able to transcribe and transl.


Videoya baxın: BAKTERIYALAR ALEMI (Oktyabr 2022).