Məlumat

11.2: Amin turşularının quruluşuna baxış - Biologiya

11.2: Amin turşularının quruluşuna baxış - Biologiya


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

11.2: Amin turşularının quruluşunun nəzərdən keçirilməsi

Amin turşularının metabolizmi və ndash yaxından nəzər salın (diaqramla)

Proteinlər ən çox yayılmış üzvi birləşmələrdir və bədənin quru ağırlığının böyük bir hissəsini təşkil edir (böyüklərdə 10-12 kq). Onlar müxtəlif statik (struktur) və dinamik (fermentlər, hormonlar, laxtalanma faktorları, reseptorlar və s.) funksiyaları yerinə yetirirlər.

Bədən zülalının təxminən yarısı (əsasən kollagen) dəstəkləyici toxumada (skelet və birləşdirici), digər yarısı isə hüceyrədaxili olur.

Deqradasiya (proteoliz) zamanı zülallar fərdi amin turşularını buraxır. Amin turşuları yalnız zülalların struktur komponentləri deyil. Təbiətdə yaranan 20 amin turşusunun hər biri öz metabolizmindən keçir və spesifik funksiyaları yerinə yetirir. Amin turşularının bəziləri həm də bir çox bioloji əhəmiyyətli birləşmələrin (məsələn, melanin, serotonin, kreatin və s.) sintezi üçün prekursor kimi xidmət edir, zülal mübadiləsi amin turşularının mübadiləsi kimi daha uyğun öyrənilir.

Amin turşularının metabolizması - Ümumi aspektlər:

Amin turşuları transaminasiya kimi ammonyakın sərbəst buraxılması üçün deaminasiya kimi müəyyən ümumi reaksiyalara məruz qalır. Amin turşularının amin qrupu zülal mübadiləsinin son ifrazat məhsulu olan karbamidin əmələ gəlməsi üçün istifadə olunur.

Amin turşularının karbon skeleti əvvəlcə aşağıdakı talelərdən birinə və ya bir neçəsinə cavab verən keto turşularına (transaminasiya yolu ilə) çevrilir:

1. Enerji istehsal etmək üçün istifadə olunur.

2. Qlükoza sintezi üçün istifadə olunur.

3. Yağ və ya keton cisimlərinin formalaşması üçün yönləndirilir.

4. Əsas olmayan amin turşularının istehsalında iştirak edir.

Amin turşusu mübadiləsinin ümumi mənzərəsi Şəkil 67.13 -də təsvir edilmişdir.

Transaminasiya:

NH2) amin turşusundan keto turşusuna qədər olan qrupa transaminasiya deyilir (Şəkil 67.14). Bu proses bir cüt amin turşusunun və bir cüt keto turşusunun bir-birinə çevrilməsini nəzərdə tutur və bu, transaminaza adlanan fermentlər qrupu (son zamanlarda aminotransferazlar) tərəfindən kataliz edilir.

Transaminasiyanın əsas xüsusiyyətləri bunlardır:

1. Bütün transaminazalar B vitaminindən alınan bir koferment olan piridoksal fosfat (PLP) tələb edir6.

2. Pulsuz NH yoxdur3 azad yalnız amin qrupunun transferi baş verir.

3. Transaminasiya geri çevrilir.

4. Bura həm katabolizma (parçalanma), həm də amin turşularının anabolizmi (sintezi) daxildir. Transaminasiya son nəticədə əsas olmayan amin turşularının sintezindən məsuldur.

5. Transaminasiya artıq amin turşularını enerji istehsalına yönəldir.

6. Amin turşuları nəhayət qlutamatda azotu cəmləşdirmək üçün transaminasiyadan keçir. Clutamate, sərbəst N -ni azad etmək üçün əhəmiyyətli dərəcədə oksidləşdirici deaminasiyaya məruz qalan yeganə amin turşusudur3 karbamid sintezi üçün.

7. Lizin, treonin, prolin və hidroksiprolin istisna olmaqla bütün amin turşuları transaminasiyada iştirak edir.

Deaminasiya:

NH olaraq amin turşularından amin qrupunun çıxarılması3 deaminasiyadır. Bu, karbamid sintezi üçün ammonyakın sərbəst buraxılması ilə nəticələnir. Deaminasiya oksidləşdirici və ya oksidləşdirici ola bilər.

Karbamid dövrü:

Karbamid protein metabolizmasının (amin turşusu metabolizmasının) son məhsuludur. Ammonyağa çevrilən amin turşularının azotu bədən üçün zəhərlidir. Karbamidə çevrilir və detoksifikasiya olunur. Sidiklə xaric olan azot ehtiva edən maddələrin 80-90% -ni karbamid təşkil edir.

Karbamid qaraciyərdə sintez olunur və sidiklə xaric olmaq üçün böyrəklərə nəql olunur. Karbamid dövrü Hans Krebs və Kurt Henseleit (1932) tərəfindən aydınlaşdırılan ilk metabolik dövrdür, buna görə də Krebs-Henseleit dövrü kimi tanınır. Fərdi reaksiyalar daha sonra Ratner və Cohen tərəfindən daha ətraflı təsvir edilmişdir.

Karbamiddə iki amin var (—NH2) NH -dən alınan qruplar3 digəri isə aspartatdan. Karbon atomu CO tərəfindən təmin edilir2. Karbamid sintezi, beş fərqli fermentdən ibarət olan beş mərhələli dövri bir prosesdir. İlk iki ferment mitokondriyada, qalanları isə sitozolda lokalizə olunur. Karbamid dövrünün reaksiyaları Şəkil 67.15 -də təsvir edilmişdir.

Fərdi amin turşularının metabolizmi:

Bəzi fərdi amin turşularının metabolizması çox qısa şəkildə ümumi baxış şəklində verilir.

Glisin:

Glisin (Gly, G) vacib olmayan, optik cəhətdən aktiv olmayan və glikogen (qlükoza üçün öncül) amin turşusudur. Cücələr üçün əvəzolunmazdır. Glisin mübadiləsinin konturları Şəkil 67.16-da təsvir edilmişdir. Glisin bədəndə bir çox ixtisaslaşdırılmış məhsulların (heme, purinlər, kreatin və s.) Sintezində, zülallara daxil olmasından, serin və qlükozanın sintezindən və tək karbonlu maddələr mübadiləsində iştirakında fəal iştirak edir.

Fenilalanin və tirozin:

Fenilalanin (Phe, F) və tirozin (Tyr, Y) struktur olaraq əlaqəli aromatik amin turşularıdır. Fenilalanin əvəzolunmaz bir amin turşusudur, tirozin isə əvəzolunmazdır. Zülallara daxil olması ilə yanaşı, fenilalaninin yeganə funksiyası tirozinə çevrilməsidir. Bu səbəbdən tirozinin qəbulu fenilalaninin pəhriz ehtiyacını azalda bilər. Bu fenomen, fenilalanin üzərində tirozinin & quot; ehtiyat tədbiri ’

Fenilalaninin əsas metabolizmi tirozin vasitəsilə baş verir. Tirozin zülallara daxil edilir və müxtəlif bioloji əhəmiyyətli birləşmələrin - epinefrin, norepinefrin, dopamin (katexolamin ’s), tiroid hormonları və melanin piqmentinin sintezində iştirak edir (Şəkil 67.17).

Deqradasiya zamanı fenilalanin və tirozin qlükoza və yağın sintezi üçün prekursor kimi xidmət edə bilən metabolitlərə çevrilir. Beləliklə, bu amin turşuları həm qlükogenik, həm də keto-genikdir.

Triptofan:

Triptofan (Trp, W) əvəzolunmaz bir amin turşusu olaraq təyin olundu. Tərkibində indol halqası var və kimyəvi olaraq α-amin β-indol propionik turşusudur. Triptofan təbiətdə həm qlükogen, həm də keto-genikdir. NAD + və MADP + (niasinin koenzimləri), serotonin və melatoninin vacib birləşmələrinin sintezi üçün bir xəbərçidir (Şəkil 67.18).

Kükürd amin turşuları:

Kükürd tərkibli amin turşuları metionin, sistein və sistindir. Bunlar arasında yalnız metionin əsasdır. Bu səbəbdən vacib olmayan sistein və sistinin sintezi üçün bir xəbərçi kimi xidmət edir. Kükürd amin turşularının mübadiləsinin icmalı Şəkil 67.19-da təsvir edilmişdir.

Glutamat və Glutamin:

Glutamat və glutamin, vacib olmayan glikogen amin turşularıdır. Onların hər ikisi amin turşusu mübadiləsində əsas rol oynayır və amin qrupunun sidik cövhəri sintezi üçün son transferində birbaşa iştirak edir. Şəkil 67.20 -də, glutamat və glutamin metabolizmasının konturları verilmişdir.

Amin turşularının karbon skeletinin taleyi:

Amin qruplarının çıxarılmasından sonra amin turşularının karbon skeleti TCA dövrünün ara məhsullarına və ya onların prekursorlarına çevrilir.

Karbon skeletinin nəhayət aşağıdakı talelərdən biri və ya bir neçəsi var:

1. Enerji hasil etmək üçün TCA dövrü vasitəsilə oksidləşmə (bədən ehtiyacının təxminən 10-15%-i).

3. Lipidlərin-yağ turşularının və keton cisimlərinin əmələ gəlməsi.

4. Əhəmiyyətli olmayan amin turşularının sintezi.

20 standart amin turşusunun (və ya zülalların amin turşularının) karbon skeletləri aşağıdakı yeddi məhsuldan birinə - piruvat, α-ketoqlutarat, suksinil KoA, fumarat, oksaloasetat, asetil KoA və asetoasetata parçalanır.

Bəzi müəlliflər çoxlu metabolik funksiyalarına görə bu birləşmələrə amfibolik (yunanca: amphiboles— qeyri-müəyyən) ara məhsullar terminindən istifadə edirlər. Amin turşuları, karbon skeletinin metabolik son məhsullarının təbiətinə görə üç qrupa bölünür (Cədvəl 67.1).

Amin turşusu metabolizmasının doğuşdan yaranan səhvləri - Xülasə:

Bir sıra irsi pozğunluqlar amin turşularının mübadiləsi ilə əlaqələndirilir. Cədvəl 67.2 -də əsas xəstəliklərin və ferment qüsurlarının xülasəsi verilmişdir.


İnsan həzm sistemi

Həzm prosesi qida qəbulu ilə ağızda başlayır. Dişlər qidanın çeynəmə (çeynəmə) və ya fiziki olaraq daha kiçik hissəciklərə parçalanmasında mühüm rol oynayır. Tüpürcəkdə olan fermentlər də qidaları kimyəvi yolla parçalamağa başlayır. Yemək daha sonra udulur və özofagusa daxil olur - ağzını mədəyə bağlayan uzun bir boru. Qida borusunun əzələləri peristaltikadan və ya dalğa kimi hamar əzələ daralmalarından istifadə edərək qidanı mədəyə doğru itələyir. Mədə məzmunu son dərəcə asidikdir, pH 1,5 ilə 2,5 arasındadır. Bu turşuluq mikroorqanizmləri öldürür, qida toxumalarını parçalayır və həzm fermentlərini aktivləşdirir. Qidanın sonrakı parçalanması nazik bağırsaqda baş verir, burada qaraciyər tərəfindən istehsal olunan safra və nazik bağırsaq və mədəaltı vəzi tərəfindən istehsal olunan fermentlər həzm prosesini davam etdirir. Kiçik molekullar, nazik bağırsağın divarlarını əhatə edən epiteliya hüceyrələri vasitəsilə qan dövranına daxil olur. Tullantılar bağırsağa keçir, burada su əmilir və quruducu tullantılar nəcislə sıxılır və anusdan atılana qədər saxlanılır.

Şəkil 11.4 İnsanın həzm sisteminin komponentləri göstərilmişdir.


Dəridə Amin Turşuların Metabolizması və Funksiyaları

Amin turşuları keratinlər, kollagen və elastin kimi dəridə ən bol olan lifli zülallar da daxil olmaqla bütün zülalların tikinti bloklarıdır. Sarkma və qırışlı dəri xroniki günəşdən zədələnmiş və yaşlanmamış baxımsız dərinin xüsusiyyətləridir və əsasən kollagen və elastik liflərin pisləşməsi ilə əlaqədardır. Öz-özünə təmir prosesləri ilə dəri strukturlarının saxlanması dəri sağlamlığı üçün vacibdir. Beləliklə, amin turşuları dərinin görünüşünə əhəmiyyətli dərəcədə təsir göstərir. Amin turşuları (a) yaraların sağalmasını təşviq etmək və zədələnmiş dərinin bərpası (b) turşu-qələvi balansı və hüceyrə təbəqələrində suyun saxlanması, məsələn, stratum corneum (c) günəş işığının zədələnməsindən qorunma (d) dərinin saxlanması üçün vacib qidalardır. uyğun dəri mikrobiomu. Bu icmalda bütün proteinogen amin turşularının və bəzi əlaqəli metabolitlərin dəri strukturlarına əsas dəri zülallarının tərkib hissəsi kimi və ya dəri fiziologiyasının tənzimlənməsi və təyini üçün siqnal molekulları kimi töhfəsi vurğulanır.

Açar sözlər: Amin turşuları Kollagen Dermis Elastin Epidermis Keratins Melanin Dəriyə Qulluq.


Protein Strukturunun 4 Səviyyəsi (Sxemlə)

Konvensiyaya görə, zülalın birincil, ikincili, üçüncül və dördüncü quruluşları adlandırılan dörd zülal təşkilatı səviyyəsi müəyyən edilə bilər.

1. İlkin Zülal Strukturu:

Bir polipeptid zəncirinin onurğasını təşkil edən ardıcıl amin turşuları peptid bağları vasitəsilə bir-birinə bağlıdır və bunların ardıcıl amin turşuları arasında meydana gələn yeganə kovalent birləşmələr olduğuna inanılır.

Zülalın əsas quruluşu, molekulu təşkil edən polipeptid zəncirlərinin hər birinin onurğasında bu amin turşularının sırasıdır.

Polipeptid zəncirinin ilkin quruluşu polipeptidin N-terminusunu tutan amin turşusundan başlayaraq təsvir edilir. Rahatlıq üçün hər bir amin turşusu öz xüsusi qısaltması ilə müəyyən edilir. Əsas quruluşunu təyin edən ilk protein, yalnız 51 amin turşusu olan nisbətən kiçik bir protein olan insulin hormonu idi.

İnsulin molekulu A zənciri (uzunluğu 21 amin turşusu) və B zənciri (uzunluğu 30 amin turşusu) adlanan iki polipeptid zəncirindən ibarətdir. İnsulinin quruluşu Şəkil 4-16-da göstərilmişdir və zülallarda mövcud ola biləcək kovalent birləşmələrin başqa bir tərəfini ortaya qoyur.

A və B insulin zəncirləri iki disulfid körpüsü ilə bir-birinə bağlıdır və üçüncü bir disulfid körpüsü A zəncirində meydana gəlir. Şəkil 4-17-də göstərildiyi kimi, disulfid körpüləri iki sistein qalığının yan zəncirlərinin sulfhidril qruplarından hidrogenin çıxarılması ilə əmələ gəlir.

Polipeptid zəncirinin ilkin strukturu kimyəvi üsulla müəyyən edildikdə, strukturun hansı sistein qalıqlarının disulfid körpülərin əmələ gəlməsində iştirak etdiyini eyni vaxtda müəyyən etmək adətdir. 1953-cü ildə F. Sanger tərəfindən insulinin ilkin strukturunun aydınlaşdırılmasından (üçün) Sanger Nobel mükafatı aldı), bir çox yüz zülal tam sıralanmışdır, bunların bir çoxu insulindən xeyli böyükdür. Tam sıralanan zülallar arasında onurğalıların qanındakı oksigen daşıyan zülal olan 100-ə yaxın hemoglobin forması var.

Hemoqlobinin tədqiqatları əlaqəli zülalların təkamülü və bir zülalın müxtəlif polipeptid zəncirlərinin molekulun bioloji fəaliyyətində bir-biri ilə qarşılıqlı əlaqəsi ilə bağlı bəzi maraqlı faktları ortaya qoydu.

Protein əsas strukturlarının xas müxtəlifliyi:

Zülallara daxil ola biləcək amin turşularının müxtəlifliyi çox sayda müxtəlif ilkin strukturları təmin edir. Məsələn, 61 amin turşusundan ibarət olan bir polipeptid zəncirində mümkün olan riyazi müxtəlifliyi nəzərdən keçirək (və bu nisbətən kiçik bir zülal sayılacaq). 61 qalıq mövqeyinin hər biri 20 fərqli amin turşusundan hər hansı biri tərəfindən tutula bilər.

Beləliklə, ümumilikdə 20 61 mümkün polipeptid molekulu olacaq (yəni 20 61 müxtəlif ilkin quruluş mümkündür). İndi, 20 61 = 2.3x 10 79 və bütün kainatın 0.9 x 10 79 atomdan ibarət olduğu təxmin edildiyindən, kainatdakı atomlardan daha uzun 61 amin turşusu olan bir polipeptid zəncirində daha böyük potensial var!

İkinci dərəcəli zülal strukturu:

Zülalın ilkin strukturunu təsvir edərkən, hər bir polipeptid zəncirindəki amin turşularının sırası nəzərə alınır, lakin nəticədə yaranan üçölçülü forma deyil. Üçüncü ölçülü forma ikincil quruluşdan başlayaraq nəzərə alınır.

Zülalın ikincil strukturu polipeptid zəncirlərinin hər biri daxilində istənilən dövri məkan əlaqəsini təsvir edir, məsələn:

(1) Hər bir zəncirin spiral şəklində təşkil edilən bölgələrinin yerləri və miqyası

(2) Mövcud spiralların növü.

Polipeptid zəncirlərində ümumi olan dövri quruluşlar arasında alfa, pi və 3 var10 əvvəllər müzakirə edilən sarmallar və müxtəlif beta uyğunluqlar. Küresel zülallarda, hər bir polipeptidin bütün qalıqlarının yarısının bir və ya daha çox spesifik ikincil quruluşa bölünməsi nadir deyil.

Rahatlıq üçün bir polipeptid zəncirinin müxtəlif seqmentlərinə xüsusi bir nomenklatura verilə bilər. N-terminaldan başlayaraq, sarmal bölgələr A, B, C, D və sair hərfləri ilə ifadə edilir və hər bir spiral içərisindəki amin turşularına ədədlər verilir (məsələn, C1, C2, C3 və s.). Hər zəncirin sarmal bölgələri bitişik helikslərin hərfləri ilə ifadə edilir (yəni spiral olmayan bölgələr AB, BC, CD və s.) Və bu bölgələrdəki amin turşularına da ədədlər verilir (yəni BC1, BC2 , BC3 və s.).

N-ucundakı spiral olmayan bölgə (əgər həqiqətən N-ucu sarmalın bir hissəsi deyilsə) NA olaraq təyin olunur və onun amin turşuları ardıcıl olaraq nömrələnir (NA1, NA2, NA3 və s.). C-ucunda spiral olmayan bir seqment varsa, son spiral əsasında müəyyən edilir. Məsələn, səkkiz sarmal (A-dan H-ə qədər) olan bir polipeptid zəncirində, C-ucundakı spiral olmayan bir hissə HC (və HC1, HC2, HC3 və s. Saylı amin turşuları) olaraq təyin ediləcəkdir. Bu tip nomenklaturadan istifadə edərək, hər hansı bir amin turşusunun xüsusi mövqeyi müəyyən edilə bilər (bax. Şəkil 4-18).

Üçüncü zülal quruluşu:

Üçüncü dərəcəli protein quruluşu, bir polipeptidin sarmal və spiral olmayan bölgələrinin molekula başqa bir forma düzümü əlavə etmək üçün özlərinə bükülmə üsulunu ifadə edir. Qlobular zülallarda bükülməyə icazə verən qeyri-helikal bölgələrdir. Bir polipeptid zəncirinin bükülməsi təsadüfi deyil, müəyyən bir şəkildə baş verir və zülala müəyyən sterik xüsusiyyətlər verir.

İlk zülalın üçölçülü atom quruluşu işlənməmişdən əvvəl W. Kauzmann, bir zülalın ümumi formasını idarə edəcək ümumi prinsipləri gözlədi. Kauzmann 1959-cu ildə zülaldakı bütün qütb qruplarının ya bir-biri ilə qarşılıqlı əlaqədə olacağını və ya ətrafdakı su ilə həll olunacağını və bu entropiya mülahizələrinin zülalın qeyri-qütb hissələrini molekulun daxilində bir araya gətirəcəyini proqnozlaşdırmışdı.

Bu cür xüsusi qatlama, polipeptid zəncirinin bir hissəsi ilə digər hissəsi arasında və polipeptidlə qonşu su molekulları arasında müxtəlif qarşılıqlı təsirlər nəticəsində əldə edilir və saxlanılır.

Qarşılıqlı təsirlərə aşağıdakılar daxildir:

(1) İon bağları və ya duz körpüləri,

İon Bağları (Tuz Körpüləri):

Sulu məhlullarda əksər amin turşuları ionlaşmış (və ya dissosiasiya olunmuş) vəziyyətdə olur. Məsələn, glisin molekullarının çoxu glisin suda həll edildikdə aşağıdakı formada mövcuddur:

Bu formada bir hidrogen ionu (yəni proton) α-karboksil qrupundan ayrılmış, digəri isə a-amin qrupu tərəfindən ətrafdakı sudan çıxarılmışdır. Yaranan ion zvitterion adlanır, çünki o, iki müxtəlif növ yük daşıyır - müsbət və mənfi. Qeyd edək ki, hər iki növ yükə malik olsa da, glisin molekulunun heç bir net yükü yoxdur.

Turşu amin turşusu aspartik turşusu aşağıdakı zvitterion formasına malikdir:

Bu halda, aspartik turşusu bir müsbət yük və iki mənfi yük daşıyır və beləliklə, xalis yükə malikdir (yəni -1). Glutamik turşusu da oxşar şəkildə davranır.

Nəhayət, əsas amin turşusu lizin məhlulda aşağıdakı zvitterion verir:

Bu formada lizin iki müsbət və bir mənfi yük daşıyır və xalis müsbət yükə malikdir (yəni +1).

Polipeptid zəncirlərində, n- və c-terminalda olanlar istisna olmaqla, bütün amin turşularının a-amino və a-karboksil qrupları peptid əlaqələrində iştirak edirlər. Buna görə də, polipeptid zəncirinin ucları istisna olmaqla, bu qruplar ionlaşmır və polipeptidə heç bir yük vermir.

Bununla birlikdə, turşu və əsas amin turşularının yan zəncirləri (bəzi digərləri kimi), ya yerli pH şərtləri, ya da üçüncül bölgədəki digər yan zəncirlərin təbiəti olduqda, polipeptidin uzunluğu boyunca müsbət və mənfi yüklərə səbəb ola bilər. quruluş dissosiasiya və ya protonasiyaya imkan verir.

Bir polipeptidin amin turşularının əks yüklü yan zəncirləri arasında elektrostatik cazibə zəncirin bu bölgələrini bir-birinə yaxınlaşdıra və bir-birinə nisbətən mövqelərini sabitləşdirə bilər. Bu şəkildə əmələ gələn bağlara ion bağları və ya duz körpüləri (həmçinin duz bağları) deyilir.

Molekulun içindəki ionlaşmış yan turşu amin turşularının su ilə reaksiya verməsi və bağlanması da mümkündür və bir çox zülalda müəyyən miqdarda su bu cür qarşılıqlı təsirlər nəticəsində molekul daxilində qalıcı olaraq saxlanılır. Duz ionları (məsələn, Na + və Cl –) əksər zülalların ətrafında olduğu üçün molekulun içərisində müxtəlif ionlaşmış qruplar arasında ion bağının yaranmasında da rol oynaya bilər. Zülalın səthindən çıxan yüklü yan zəncirlər və ətrafdakı su və duz ionları arasında ion bağları da yaranır. Müxtəlif növ ion bağları Şəkil 4-19-da göstərilmişdir.

A-amin hidrogen atomları ilə a-karboksil oksigen atomları arasında əmələ gələn hidrogen bağları, helizlərin və paralel zəncirlərin beta qatlı quruluşun sabitləşməsi ilə əlaqədar olaraq artıq müzakirə edilmişdir. Hidrogen bağları, asidik amin turşularının ayrılmamış karboksil tərkibli yan zəncirləri ilə əsas amin turşuları lizin, triptofan və histidinin amin qrupları arasında da əmələ gələ bilər.

Serin, teonin və tirozinin hidroksil qrupları da asparagin və qlutaminin ikinci dərəcəli karboksil və amin qrupları kimi hidrogen bağlanmasında iştirak edə bilər. Fərdi olaraq zəif olsa da, bu bağlar müəyyən bir üçüncü quruluşun sabitliyinə töhfə verir.

Üçüncü dərəcəli protein quruluşunu sabitləşdirən qarşılıqlı təsirlərin üçüncü sinifləri hidrofob bağlardır. Yan zəncirləri hidrofob olan amin turşuları arasındakı qarşılıqlı təsirlərdir (məsələn, lösin, izolösin, valin və aromatik amin turşuları).

Bu amin turşularının yan zəncirləri qarşılıqlı hidrofobik xüsusiyyətlərinə görə bir -birinə bağlanır və ətrafdakı su ilə minimum təmasda olacaq şəkildə təşkil edilir. Ayrı -ayrı yan zəncirlərin bir -birinə yaxın yerləşdiyi atomlar bir -biri ilə van der Waals qarşılıqlı təsirindən keçirlər və nəticədə zəif bağlar əmələ gəlir.

Yenə də struktura sabitlik verən bu qarşılıqlı təsirlərin çoxluğudur. Şəkil 4-20 iki valin yan zəncirləri arasında hidrofobik birləşmə ilə polipeptid zəncirindəki qatın sabitləşməsini təsvir edir.

Kovalent olduqları üçün disulfid körpüləri bir polipeptid zəncirinin bir hissəsi ilə digər hissəsi arasında əmələ gələn ən güclü bağlardır. Bu bağların təbiəti və formalaşması artıq ilkin zülal strukturu ilə əlaqədar müzakirə edilmişdir (yuxarıya bax). Belə bağlar bir polipeptidin müxtəlif bölgələrindəki sistein qalıqları arasında (həmçinin zülalın müxtəlif polipeptid zəncirlərindəki sistein qalıqları arasında, aşağıya baxın) yarana bilər. Onların meydana gəldiyi yerlərdə disulfid körpülər üçüncü quruluşa əhəmiyyətli dərəcədə sabitləşdirici təsir göstərir.

Yuxarıda müzakirə edilən dörd bağ sinfi Şəkil 4-21-də göstərilən ümumiləşdirilmiş üçüncü zülal strukturunda birlikdə təsvir edilmişdir. Bu diaqramı araşdırarkən, üçüncü qatlanmanı sabitləşdirən istiqrazların eyni zamanda ikincil quruluşu sabitləşdirə biləcəyini qeyd etmək vacibdir.

Məsələn, Şəkil 4-21-də təsvir edilən zülalın üst və orta spirallarını bir-birinə paralel saxlayan disulfid körpü və hidrofobik və elektrostatik bağlar da bu iki sarmalın açılmasının qarşısını alır. Beləliklə, ümumi mənada bir zülalın bir hissəsi ilə digər hissəsi arasındakı spesifik qarşılıqlı təsirlər zülalın birdən çox səviyyəsində sabitləşdirici rol oynaya bilər.

Dördüncül Zülal Strukturu:

Bir çox zülal birdən çox polipeptid zəncirindən ibarətdir. İki və ya daha çox polipeptid zəncirindən ibarət olan zülallarda, dördüncü quruluş, bu zəncirlərin bir -birinə nisbətən spesifik oriyentasiyasına və bu istiqaməti sabitləşdirən qarşılıqlı təsirlərin xüsusiyyətinə aiddir. Proteinin fərdi polipeptid zəncirləri ümumiyyətlə onun alt vahidləri adlanır. Cədvəl 4-4, alt hissələrdən ibarət olan və onların saylarını, təyinatlarını və molekulyar ağırlıqlarını verən bəzi təmsilçi zülalları sadalayır.

Bu nümunədən göründüyü kimi, zülallar ya az miqdarda böyük alt vahidləri (məsələn, tiroqlobuliri), çox sayda kiçik alt hissələri (məsələn, apoferritin) və ya hər hansı bir ara birləşməni ehtiva edə bilər. Üstəlik, bəzi zülallarda subunitlər polipeptid zəncirləridir, onların əsas strukturları bir-biri ilə eynidir (məsələn, L-arabinoza izomeraza), digərlərində isə subunitlər fərqlidir (məsələn, immunoqlobulin G).

Üçüncü zülal quruluşunun sabitliyinə töhfə verən eyni qarşılıqlı təsir sinifləri, alt birləşmələrin dördüncü birləşməsini, yəni ion bağları, hidrogen bağları, hidrofob bağlar və disulfid körpülərini sabitləşdirməyə xidmət edir. Bir çox hüceyrə fermenti alt bölmələrdən ibarətdir və nəticədə meydana gələn dördüncü quruluş, ferment fəaliyyətinin tənzimlənməsində əsas əhəmiyyətə malikdir.

Alt hissələrdən ibarət olan zülalların molekulyar ağırlıqları, molekulların mənfi ləkələnmiş preparatların elektron mikroskopiyası ilə görüləcək və öyrənilə biləcək qədər böyükdür. Beləliklə, elektron mikroskopiya dördüncü quruluş haqqında əlavə məlumat verir, çünki zülalın alt bölmələrinin sayını və istiqamətini ayırd etmək çox vaxt mümkündür. L-arabinoz izomeraz fermentinin alt birim təşkilatı, Şəkil 4-22-dəki elektron fotomikroqraflarda olduqca aydın görünür.

Dördüncü quruluşları geniş şəkildə öyrənilən zülal qrupları arasında hemoglobin və immunoglobulin var. Yəqin ki, bu iki qrupun üzvlərinin kimyası, təşkili və funksiyaları haqqında bütün digər zülalların birləşdiyindən daha çox şey məlumdur.


Amin turşuları

Edward G. Neilan, Vivian E. Shih, Nevroloji Elmlər Ensiklopediyasında, 2003

Amin turşusu biosintezi

Amin turşusu sintezi üçün lazım olan azot, nəticədə atmosferdəki azot qazından gəlir (N. 2). Bununla belə, bir azot qazı molekulunu bir yerdə saxlayan üçlü bağ çox sabitdir və dəyişikliyə müqavimət göstərir. Yalnız "azot təyin edən" bakteriyalar və mavi-yaşıl yosunlar daxil olmaqla, müəyyən mikroorqanizmlər atmosferdəki azotu azaltmaq qabiliyyətinə malikdir. Enerji sərf edən bir prosesdə bu orqanizmlər N-ə çevirə bilirlər2 ammonium ionlarına (NH4 + ).

İnsanlar da daxil olmaqla daha yüksək orqanizmlərdə NH4 + qlutamat dehidrogenaz fermenti tərəfindən amin turşusundan l-qlutamat sintez etmək üçün istifadə edilə bilər. α-ketoglutarat, limon turşusu dövrünün ara məhsulu. İkinci bir ammonium ionu, l -glutamin etmək üçün glutamin sintetaz ilə l -glutamat ilə birləşdirilə bilər. Amin qrupları (-NH2) digər amin turşularından sonra, piruvatdan alanin sintezində olduğu kimi, transaminasiya yolu ilə l -glutamat və ya l -glutamindən əmələ gəlir. Glutamat, glutamin və alanin üçün olduğu kimi, digər amin turşularının karbonla zəngin "onurğaları" da limon turşusu dövrü, glikoliz və pentoz fosfat yolu kimi əsas metabolik yolların ara məhsullarından əmələ gəlir.

İnsanların çox olmayan amin turşularını sintez etmək üçün istifadə etdikləri enzimatik reaksiyalar bitki və mikroorqanizmlərin istifadə etdiklərinə bənzəyir (Şəkil 4). Ancaq sistein, tirozin və arginin istehsal etmək üçün alternativ yollardan istifadə edirik. Bunları digər amin turşularından hazırlayırıq: metionindən sistein, fenilalanindən tirozin və prolindən arginin (prolinin ornitinə çevrilməsi yolu ilə). Aşağı orqanizmlərdə histidin pentoza fosfat yolunun məhsulu olan riboza 5-fosfatdan sintez olunur. İnsanlarda histidin biosintezinin dərəcəsi və yolu aydın deyil.

Şəkil 4. Yeni limon turşusu dövrünün ara məhsullarından və ya qlikolizdən insanda amin turşularının sintezi. Hər bir sintezdəki enzimatik addımların sayı müvafiq oxa bitişik bir rəqəmlə göstərilir.


Amin turşularının quruluşu

İndi amin turşularından başlayan amin turşularının və zülalların quruluşuna nəzər salaq. Bir amin turşusu ehtiva edir amin qrupu, a karboksilat qrupu, bir R bir amin turşusunu digərindən fərqləndirən qrup və bir karbon adlanan bir karbon alfa karbon bir hidrogen və R qrupunun bağlandığı.

Amin turşuları əsasən iki qrupa bölünür. Onlar da qeyri-qütblü və ya qütb. Qütb olmayan amin turşularıdır hidrofobik (sudan nifrət), suda həll oluna bilməyəcəkləri mənasındadır. Polar amin turşuları var hidrofilik (su sevən) və buna görə də suda həll oluna bilər. Qütb amin turşuları üç növdən biri ola bilər, yəni. əsas, turşulu və ya neytral. Bunun yazıldığına diqqət yetirin “BAN ” xatırlamağa kömək etmək üçün.

20 amin turşusundan 9-u qütblü deyil. Doqquz rəqəmi sizə pişikləri xatırlatmalıdır, çünki onların “doqquz həyatı”. Həm də unutmayın ki, pişiklər bu amin turşularının hidrofob olduğunu xatırlamaq üçün sudan nifrət edirlər. Üç amin turşusu qütb-əsas, iki qütb-turşu və altı qütb neytraldır. Zamanı, altı dəqiqəyə (3-2-6) üç dəqiqəni xatırlayırsınızsa, “BAN ” olan amin turşularını xatırlayacaqsınız.

Polar olmayan amin turşuları

Qeyd: Hər bir amin turşusunun altındakı rəqəmlər onun izoelektrik nöqtəsini təmsil edir. Bu, amin turşusunun neytral olduğu pH-dır.

Yaddaş vasitəsi: LIMP And Very Vvə s Gaxmaq Feline

Polar əsas amin turşuları

QeydQütb əsas amin turşuları, yan zəncirə bağlanan əlavə bir amin qrupuna malikdir. Yüklü qruplardan yalnız biri turşu qrupu tərəfindən zərərsizləşdirilə bildiyi üçün amin turşusu xalis müsbət yüklə qalır.

Yaddaş vasitəsi: Əsas təlimimizi ondan alırıq Home, Kuşaq bağçası və Rbərabərlik

Polar turşu amin turşuları

QeydQütb turşusu amin turşuları, yan zəncirə bağlı olan əlavə karbonil qrupuna malikdir. Yüklü qruplardan yalnız biri amin qrupu tərəfindən zərərsizləşdirilə bildiyindən, amin turşusu xalis mənfi yüklə qalır.

Yaddaş vasitəsi: “ate ” və ya “ic ” ilə bitən tək amin turşuları.

Qütb Neytral Amin turşuları

Qeyd: Bu amin turşuları, OH, SH və C-O bağlarında elektromeqativlik fərqləri səbəbindən qütblüdür (su ilə qarşılıqlı təsir göstərə bilir). Bunun səbəbi O və S “hogs ” elektronlarının mənfi və H pozitiv yüklənməsinə səbəb olmasıdır. Bununla birlikdə, atomlar bərabər miqdarda elektron və protona sahib olduqları üçün qruplar ümumiyyətlə neytraldır.

Yaddaş vasitəsi: Unutmayın ki, suyun neytral dadı var. Buna görə də su ilə əlaqəli bir mnemonik istifadə edək: Yhədsiz Süzgüçülər N.heç Quit Tvay Cmüsabiqələr.

Amin turşularının bağlanması

Amin turşuları birləşərək uzun zəncirlər əmələ gətirirlər polipeptid zəncirləri. Hər bir amin turşusu bir nöqtədə birləşir peptid bağı. Bu, iki hidrogen və bir oksigen atomunun (H) itirilməsi ilə əlaqəli kondensasiya reaksiyasının nəticəsidir.2O).

Yaranan peptiddə bir N terminalı amin ucunda və a C-terminalı karbonil ucunda. Amin turşusu ardıcıllığı N hərfindən C ucuna qədər soldan sağa yazılır.

Peptid bağının sərtliyi

Peptid bağları tək bir təyyarə ilə məhdudlaşır, yəni bağ içərisində dönə bilmirlər. Əksinə, fırlanma alfa karbonda baş verir. Bu məhdudiyyət, bağdakı elektronların olması ilə əlaqədardır delokalizasiya olunmuşdur (tək bir istiqrazla məhdudlaşmır) C-N istiqrazının ikiqat istiqraz və buna görə də ikiqat istiqrazların çevik olmayan təbiətini nəzərə alaraq sərt olmasını mümkün edir.

Peptidlərin adlandırılması – Ümumi Qayda

“ine ” və ya “ate ” buraxın və “yl ” ilə əvəz edin. Sonuncu (C-terminal) amin turşusunu dəyişmədən buraxın, məs.

  1. Alanin-prolin = alanylprolin
  2. Serin-histidin-glisin = serinylyhistidylglisin
  3. Lizin-metionin-tirozin-alanin = lysylmetionyltirosylalanin

20 amin turşusu və zülal quruluşundakı rolu

Ən çox yayılmış 20 amin turşusunun hər biri özünəməxsus kimyəvi xüsusiyyətlərə və protein quruluşu və funksiyasında özünəməxsus rola malikdir. Məsələn, yan zəncirin su ilə təmasda olma meylinə əsasən, amin turşularını hidrofobik (su ilə təmasda olma meyli aşağı), qütblü və yüklü (su ilə enerji baxımından əlverişli təmaslar) kimi təsnif etmək olar.

Yüklü amin turşuları
Hansı amin turşularının yükləndiyini görmək asandır, çünki neytral pH-da (təxminən 7) bir yük var. Bunlardan dördü var, iki əsas amin turşusu, neytral pH -da müsbət yüklü lizin (Lys) və arginin (Arg) və neytral pH -da mənfi yük daşıyan iki turşu, aspartat (Asp) və glutamat (Qlu). Müsbət və mənfi yüklü amin turşusu yan zəncirləri arasındakı qarşılıqlı təsir nəticəsində əmələ gələn duz körpülərinin zülalın üç ölçülü quruluşunun sabitləşməsi üçün əhəmiyyətli olduğu müəyyən edilmişdir. Məsələn, termofilik orqanizmlərin zülallarında (yüksək temperaturda, 80-90 C-yə qədər və ya daha yüksəkdə yaşayan orqanizmlər) yüklənmiş amin turşuları tez-tez bu zülalların səthində geniş duz körpüləri şəbəkəsi əmələ gətirir, onların termostabilliyinə və yüksək temperaturda denaturasiyanın qarşısını alır. Zülallarda metal ionlarının bağlanması, Asp və Glu mənfi yüklü karboksilik qruplarının başqa bir funksiyasıdır. Metalloproteins and metal binding is a fascinating area of structural biology. I hope that at some moment in the future I will complement this compendium by a chapter on metal binding in proteins.

Polar amino acids
When considering polarity, some of the amino acids are straightforward to assign, while in other cases we may encounter disagreements. For example, serine (Ser), threonine (Thr) and tyrosine (Tyr) are clearly polar since they carry a hydroxyl (-OH) group. This polar group can participate in hydrogen bond formation with another polar group by donating or accepting a proton. Asparagine (Asn) and glutamine (Gln) are also polar, they carry a polar amide group. Histidine (His), on the other hand, may be both polar and charged, depending on the environment and pH. It has two &ndashNH group with a pKa value of around 6. When both groups are protonated, the side chain has a charge of +1. The pKa may be modulated by the protein environment in a way that the side chain may give away a proton and become neutral, or accept a proton, becoming charged. This ability makes histidine useful in enzyme active sites when proton extraction is required by the chemical reaction. The aromatic amino acids tryptophan (Trp), and the earlier mentioned Tyr, as well as the non-aromatic methionine (Met) are sometimes called amphipathic due to their ability to have both polar and nonpolar character. These residues can be found close to the interface between a protein and solvent. We should note here that the side chains of histidine, tyrosine, phenylalanine and tryptophan are also able to form weak hydrogen bonds of the types OH&minus&pi and CH&minusO, using electron clouds within their ring structures. For discussion of OH&minus&pi, and CH&minusO types of hydrogen bonds see Scheiner et al., 2002 .

Hydrophobic amino acids
The hydrophobic amino acids include alanine (Ala, A), valine (Val, V), leucine (Leu, L), isoleucine (Ile, I), proline (Pro, P), phenylalanine (Phe, F) and cysteine (Cys). These residues are normally located inside the protein core, isolated from solvent. They participate in van der Waals interactions, which are essential for the stabilization of protein structures. In addition, Cys residues are involved in three-dimensional structure stabilization through formation of disulfide (S-S) bridges, which may connect different parts of a protein structure, or even different subunits in a complex. We should note here that also in the case of Cys some disagreement exist on its assignment to the hydrophobic group. For example, according to some schemes, it is hydrophobic, while others consider it to be polar since it is often found close to, or at the surface of proteins.

Below the 20 most common amino acids in proteins are listed with their three-letter and one-letter codes:

Charged ( side chains often form salt bridges ):
&bull Arginine - Arg - R
&bull Lysine - Lys - K
&bull Aspartic acid - Asp - D
&bull Glutamic acid - Glu - E

Polar ( form hydrogen bonds as proton donors or acceptors ):
&bull Glutamine - Gln - Q
&bull Asparagine - Asn - N
&bull Histidine - His - H
&bull Serine - Ser - S
&bull Threonine - Thr - T
&bull Tyrosine - Tyr - Y
&bull Cysteine - Cys - C

Amphipathic ( often found at the surface of proteins or lipid membranes, sometimes also classified as polar ):
&bull Tryptophan - Trp - W
&bull Tyrosine - Tyr - Y
&bull Methionine - Met - M (may function as a ligand to metal ions)

Hydrophobic ( normally buried inside the protein core) :
&bull Alanine - Ala - A
&bull Isoleucine - Ile - I
&bull Leucine - Leu - L
&bull Methionine - Met - M
&bull Phenylalanine - Phe - F
&bull Valine - Val - V
&bull Proline - Pro - P
&bull Glycine - Gly - G

Distribution of amino acids in proteins
The preferred location of different amino acids in protein molecules can be quantitatively characterized by calculating the extent by which an amino acid is buried in the structure or exposed to solvent. The image below provides an idea about the distribution of the different amino acids within protein molecules. While hydrophobic amino acids are mostly buried, a smaller fraction of polar groups are also found to be buried, while charged residues apparently are exposed to a much higher degree.

Buried/exposed fraction of amino acids within protein molecules.
The vertical axis shows the fraction of highly buried residues, while the horizontal axis shows the amino acid names in one-letter code.
Image from the
tutorial by J.E. Wampler ,

Water & hydrogen bonds
For a hydrogen bond to be formed, two electronegative atoms (for example in the case of an &alpha-helix the amide N, and the carbonyl O) must interact with the same hydrogen. The hydrogen is covalently attached to one of the atoms (called the hydrogen bond donor) and interacts with the other (the hydrogen bond acceptor). In proteins essentially all groups capable of forming H-bonds (both main chain and side chain) are usually H-bonded to each other or to water molecules. Due to their electronic structure, water molecules may accept 2 hydrogen bonds, and donate 2, thus being simultaneously engaged in a total of 4 hydrogen bonds. Water molecules may also be involved in the stabilization of protein structures by making hydrogen bonds with the main chain and side chain groups in proteins and even linking different protein groups to each other. In addition, water is often found to be involved in ligand binding to proteins, mediating ligand interactions with polar or charged side chain- or main chain atoms. It is useful to remember that the energy of a hydrogen bond, depends on the distance between the donor and the acceptor and the angle between them, and is in the range of 2-10 kcal/mol. For more detailed information on hydrogen bonds I can recommend the review by Hubbard & Haider, 2010 .


11.2: Review of structure of amino acids - Biology

Amin turşuları

Zülallar are formed by polymerizing monomers that are known as amin turşuları because they contain an amine (-NH2) and a carboxylic acid (-CO2H) functional group. With the exception of the amino acid proline, which is a secondary amine, the amino acids used to synthesize proteins are primary amines with the following generic formula.

These compounds are known as a -amino acids because the -NH2 group is on the carbon atom next to the -CO2H group, the so-called carbon atom of the carboxylic acid.

The chemistry of amino acids is complicated by the fact that the -NH2 group is a base and the -CO2H group is an acid. In aqueous solution, an H + ion is therefore transferred from one end of the molecule to the other to form a zwitterion (from the German meaning mongrel ion, or hybrid ion).

Zwitterions are simultaneously electrically charged and electrically neutral. They contain positive and negative charges, but the net charge on the molecule is zero.

More than 300 amino acids are listed in the Practical Handbook of Biochemistry and Molecular Biology, but only the twenty amino acids in the table below are used to synthesize proteins. Most of these amino acids differ only in the nature of the R substituent. The standard amino acids are therefore classified on the basis of these R qruplar. Amino acids with nonpolar substituents are said to be hidrofobik (water-hating). Amino acids with polar R groups that form hydrogen bonds to water are classified as hydrophilic (water-loving). The remaining amino acids have substituents that carry either negative or positive charges in aqueous solution at neutral pH and are therefore strongly hydrophilic.

The 20 Standard Amino Acids

NAME STRUCTURE
(AT NEUTRAL pH)
Nonpolar (Hydrophobic) R Groups
Glycine (Gly)
Alanine (Ala)
Valine (Val)
Leucine (Leu)
Isoleucine (Ile)
Proline (Pro)
Methionine (Met)
Phenylalanine (Phe)
Tryptophan (Trp)
Polar (Hydrophilic) R Groups
Serine
(ser)
Treonin
(Thr)
Tirozin
(Tyr)
Cysteine
(Cys)
Asparagin
(Asn)
Glutamine
(Gln)
Negatively Charged R Groups
Aspartic acid (Asp)
Qlutamin turşusu
(Glu)
Positively Charged R Groups
Lizin
(Lys)
Arginin
(Arg)
Histidin
(His)

Use the structures of the following amino acids in the table of standard amino acids to classify these compounds as either nonpolar/hydrophobic, polar/hydrophilic, negatively charged/hydrophilic, or positively charged/hydrophilic.

Amino Acids as Stereoisomers

With the exception of glycine, the common amino acids all contain at least one chiral carbon atom. These amino acids therefore exist as pairs of stereoisomers. The structures of the D and L isomers of alanine are shown in the figure below. Although D amino acids can be found in nature, only the L isomers are used to form proteins. The D isomers are most often found attached to the cell walls of bacteria and in antibiotics that attack bacteria. The presence of these D isomers protects the bacteria from enzymes the host organism uses to protect itself from bacterial infection by hydrolyzing the proteins in the bacterial cell wall.

A few biologically important derivatives of the standard amino acids are shown in the figure below. Anyone who has used an "anti-histamine" to alleviate the symptoms of exposure to an allergen can appreciate the role that histamine a decarboxylated derivative of histidine plays in mediating the body's response to allergic reactions. L-DOPA, which is a derivative of tyrosine, has been used to treat Parkinson's disease. This compound received notoriety a few years ago in the film Oyanış, which documented it's use as a treatment for other neurological disorders. Thyroxine, which is an iodinated ether of tyrosine, is a hormone that acts on the thyroid gland to stimulate the rate of metabolism.

Acetic acid and ammonia often play an important role in the discussion of the chemistry of acids and bases. One of these compounds is a weak acid the other is a weak base.

Thus, it is not surprising that an H + ion is transferred from one end of the molecule to the other when an amino acid dissolves in water.

The zwitterion is the dominant species in aqueous solutions at physiological pH (pH 7). The zwitterion can undergo acid-base reactions, howeer, if we add either a strong acid or a strong base to the solution.

Imagine what would happen if we add a strong acid to a neutral solution of an amino acid in water. In the presence of a strong acid, the -CO2 - end of this molecule picks up an H + ion to form a molecule with a net positive charge.

In the presence of a strong base, the -NH3 + end of the molecule loses an H + ion to form a molecule with a net negative charge.

The figure below shows what happens to the pH of an acidic solution of glycine when this amino acid is titrated with a strong base, such as NaOH.

In order to understand this titration curve, let's start with the equation that describes the acid-dissociation equilibrium constant expression for an acid, HA.

Let's now rearrange the Ka expression,

take the log to the base 10 of both sides of this equation,

and then multiply both sides of the equation by -1.

By definition, the term on the left side of this equation is the pH of the solution and the first term on the right side is the pKa of the acid.

The negative sign on this right side of this equation is often viewed as "inconvenient." The derivation therefore continues by taking advantage of the following feature of logarithmic mathematics

to give the following form of this equation.

This equation is known as the Henderson-Hasselbach equation, and it can be used to calculate the pH of the solution at any point in the titration curve.

The following occurs as we go from left to right across this titration curve.

  • The pH initially increases as we add base to the solution because the base deprotonates some of the positively charged H3N + CH2CO2H ions that were present in the strongly acidic solution.
  • The pH then levels off because we form a buffer solution in which we have reasonable concentrations of both an acid, H3N + CH2CO2H, and its conjugate base, H3N + CH2CO2 - .
  • When virtually all of the H3N + CH2CO2H molecules have been deprotonated, we no longer have a buffer solution and the pH rises rapidly when more NaOH is added to the solution.
  • The pH then levels off as some of the neutral H3N + CH2CO2 - molecules lose protons to form negatively charged H2NCH2CO2 - ions. When these ions are formed, we once again get a buffer solution in which the pH remains relatively constant until essentially all of the H3N + CH2CO2H molecules have been converted into H2NCH2CO2 - ions.
  • At this point, the pH rises rapidly until it reaches the value observed for a strong base.

The pH titration curve tells us the volume of base required to titrate the positively charged H3N + CH2CO2H molecule to the H3N + CH2CO2 - zwitterion. If we only add half as much base, only half of the positive ions would be titrated to zwitterions. In other words, the concentration of the H3N + CH2CO2H və H3N + CH2CO2 - ions would be the same. Or, using the symbolism in the Henderson-Hasselbach equation:

Because the concentrations of these ions is the same, the logarithm of the ratio of their concentrations is zero.

Thus, at this particular point in the titration curve, the Henderson-Hasselbach equation gives the following equality.

We can therefore determine the pKa of an acid by measuring the pH of a solution in which the acid has been half-titrated.

Because there are two titratable groups in glycine, we get two points at which the amino acid is half-titrated. The first occurs when half of the positive H3N + CH2CO2H molecules have been converted to neutral H3N + CH2CO2 - ions. The second occurs when half of the H3N + CH2CO2 - zwitterions have been converted to negatively charged H2NCH2CO2 - ions.

The following results are obtained when this technique is applied to glycine.

Let's compare these values with the pKa's of acetic acid and the ammonium ion.

The acid/base properties of the a -amino group in an amino acid are very similar to the properties of ammonia and the ammonium ion. The a -amine, however, has a significant effect on the acidity of the carboxylic acid. The -amine increases the value of Ka for the carboxylic acid by a factor of about 100.

The inductive effect of the a -amine can only be felt at the a -CO2H group. If we look at the chemistry of glutamic acid, for example, the a -CO2H group on the R substituent has an acidity that is close to that of acetic acid.

When we titrate an amino acid from the low end of the pH scale (pH 1) to the high end (pH 13), we start with an ion that has a net positive charge and end up with an ion that has a net negative charge.

Somewhere between these extremes, we have to find a situation in which the vast majority of the amino acids are present as the zwitterion with no net electric charge. This point is called the isoelectric point (pI) of the amino acid.

For simple amino acids, in which the R group doesn't contain any titratable groups, the isoelectric point can be calculated by averaging the pKa values for the a -carboxylic acid and a -amino groups. Glycine, for example, has a pMən of about 6.

At pH 6, more than 99.98% of the glycine molecules in this solution are present as the neutral H3N + CH2CO2H zwitterion.

When calculating the pMən of an amino acid that has a titratable group on the R side chain, it is useful to start by writing the structure of the amino acid at physiological pH (pH 7). Lysine, for example, could be represented by the following diagram.

At physiological pH, lysine has a net positive charge. Thus, we have to increase the pH of the solution to remove positive charge in order to reach the isoelectric point. pMən for lysine is simply the average of the pKa's of the two -NH3 + groups.

At this pH, all of the carboxylic acid groups are present as -CO2 - ions and the total population of the -NH3 + groups is equal to one. Thus, the net charge on the molecule at this pH is zero.

If we apply the same technique to the pKa data for glutamic acid, given above, we get a pMən of about 3.1. The three amino acids in this section therefore have very different pMən dəyərlər.

Thus, it isn't surprising that a common technique for separating amino acids (or the proteins they form) involves placing a mixture in the center of a gel and then applying a strong voltage across this gel. This technique, which is known as gel elektroforezi, is based on the fact that amino acids or proteins that carry a net positive charge at the pH at which the separation is done will move toward the negative electrode, whereas those with a net negative charge will move toward the positive electrode.


Unnatural amino acids: production and biotechnological potential

Unnatural amino acids (UAAs) are valuable building blocks in the manufacture of a wide range of pharmaceuticals. UAAs exhibit biological activity as free acids and they can be incorporated into linear or cyclic peptides with biological activity. However, the scope of biotechnological application of UAAs goes beyond this, as they can be used to investigate the structure and dynamics of proteins, to study protein interactions, or to modulate the activity of proteins in living cells. The means to expand nature’s repertoire of amino acids include chemical and biological routes. An UAA can be made through chemical modifications of natural amino acids, or related compounds. These modifications typically rely on utilisation of ligands and palladium catalysts. Employing biocatalysts in the synthesis of UAAs can also afford novel molecules with different physical and chemical properties. A number of transaminases for example have been identified and employed in the production of UAAs. This review will compare the chemical and biological routes for the synthesis of UAAs and provide an overview of their applications.

Bu, abunə məzmununun, qurumunuz vasitəsilə girişin önizləməsidir.


Videoya baxın: 9-cu sinif Biologiya - Zülalların quruluşu (Yanvar 2023).