Məlumat

Peptid bağlarının əmələ gəlməsinin termodinamiği

Peptid bağlarının əmələ gəlməsinin termodinamiği


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Aşağıdakılardan hansı amin turşularının bir zülal əmələ gətirdiyi kimyəvi reaksiya üçün termodinamik xassələrin düzgün dəyişməsini göstərir?

A) +ΔH, +ΔS, +ΔG
B) +ΔH, -ΔS, -ΔG
C) +ΔH, -ΔS, +ΔG
D) -ΔH, -ΔS, +ΔG
E) -ΔH, +ΔS, +ΔG
Cavab: C

Mən bilirəm ki, susuzlaşdırma enderqonikdir (+ΔG).

Mənim iki sualım var:

  1. Entropiya niyə azalır? Reaksiyanın başlanğıcında iki amin turşusumuz var. Dehidrasiya nəticəsində sonda iki molekulumuz var: iki amin turşusu birlikdə və H2Ey molekul. Əvvəl və sonra eyni sayda hissəciklər.

  2. Niyə entalpiyanın dəyişməsi müsbətdir? Siz iki amin turşusu arasında əlaqə yaratdınız. Bu ekzotermikdir.


Peptidil transferaz reaksiyasını kataliz etmək üçün istifadə olunan enerji, sözügedən amin turşusu ilə onun bağlandığı aminoasil-tRNT arasındakı əlaqənin qırılmasından qaynaqlanır. Bu iki reaksiya ribosom tərəfindən birləşdirilir. Ribosom daha sonra burada təsvir olunduğu kimi molekulları (su da daxil olmaqla) aktiv yerdə yerləşdirərək entropiyanı azalda bilər.

Beləliklə, ΔG = ΔH - TΔS reaksiyamız var

ΔG müsbətdir, çünki reaksiyanız belədir enderqonik, və ΔH müsbətdir, çünki peptid bağı sistemdir və sizsiniz udma yaratmaq üçün enerji. Entropiya belə azalır (enerjinin çıxarılması = sistemin xaricindən istiliyin çıxarılması) və peptid bağının formalaşması üçün faktiki reaksiya əlverişsizdir. Yuxarıda qeyd etdiyim kimi, bu əlverişsiz reaksiya aminoasil-tRNT-nin hidrolizində əlverişli reaksiya ilə əlaqələndirilir. Yuxarıda qeyd etməyi unutduğum şey odur ki, ribosom reaksiya üçün aktivləşdirmə entropiyasını azaldaraq bunu daha əlverişli edir və əlaqəli jurnalda bunu təsvir edirlər.


Peptid bağlarının formalaşmasının əsas üsulları

Peptidlər: Təhlil, Sintez, Biologiya, 1-ci cild: Peptid bağlarının formalaşmasının əsas üsulları peptid tədqiqatının üç əsas sahəsində - analiz, sintez və biologiyada mühüm inkişafların hərtərəfli və tənqidi təhlilini təqdim edir. Bu kitab peptid bağının təbiətindən, amin turşusu qalıqları arasında birləşmədən və aktiv efir reaksiyalarının katalizindən bəhs edir. Hidrazidlərin əmələ gəlməsi, karbodiimidlərin aminlərlə reaksiyaları və peptid sintezinin qarışıq karbon anhidrid üsulu da işlənib hazırlanmışdır. Bu nəşr eyni şəkildə peptid sintezi zamanı rasemizasiyaya nəzarəti, amid əmələ gətirmə mərhələləri zamanı rasemizasiyanı minimuma endirmək üçün strategiyaları və şiral təmizlik üçün analizləri əhatə edir. Bu cild peptidlərlə bağlı geniş spektrli fənlərdən olan tələbələr, mütəxəssislər və alimlər üçün uyğundur.


FON

Sintetik peptidlər molekuldaxili (zülal qatlanması), həmçinin molekullararası (zülal-zülal tanınması) qarşılıqlı təsirləri öyrənmək üçün qiymətli modellərdir. Bu peptid modellərinin zülallardan daha kiçik olması üstünlüyü var və beləliklə, nüvə maqnit rezonans spektroskopiyası kimi üsullarla öyrənilməyə daha münasibdir. Zülallarda ən çox rast gəlinən ikinci dərəcəli struktur motivlərdən biri β-saç ipidir. β-saç tıxacının xarakterik struktur elementi kəskin dönüşdür (yəni. saç tıxacının dönməsi) antiparalel β-vərəq meydana gəlməsinə səbəb olur. Hidrogen bağlanması, van der Waals qarşılıqlı təsiri, həlledici quruluşu və hidrofobik təsir kimi müxtəlif qarşılıqlı təsirlər bu tip struktur elementin sabitliyinə kömək edir. Son tədqiqatlar tərkibində β-saç tıxacları motivləri olan sintetik peptidlərin termodinamik sabitliyini tənzimləyən əsas struktur amilləri araşdırmışdır. Ayrı-ayrı tədqiqatlarda 16 qalıq [1] və 24 qalıq peptidin [2] quruluşu və sabitliyi tədqiq edilmişdir. Bu tədqiqatların bəzi nəticələri Şek. 1 və 2 və Cədvəl I. Bu problem daha kiçik 16 qalıq peptid üzərində cəmlənir. Məlumatları təhlil etdikdən sonra β-saç tıxacının termodinamik sabitliyinə təsir edən müxtəlif qarşılıqlı təsirlərlə bağlı 1-4-cü suallara cavab verin.


Serin proteinazların zülal inhibitorlarında tək peptid bağlarının hidrolizinin termodinamik sabitliyə təsiri

Kunitz tipli soya tripsin inhibitoru (STI) və əsas pankreas tripsin inhibitoru (BPTI) tək peptid bağlarının hidrolizinin termodinamik nəticələrini ölçmək üçün model zülalları kimi istifadə edilmişdir. Hər bir inhibitor üçün reaktiv sahənin parçalanmış forması hazırlanmış və əlavə olaraq, hər bir inhibitor Met qalığında selektiv şəkildə parçalanmışdır. Selektiv parçalanma ümumiyyətlə T(den) dəyərinin 7 K-dən 75 K-a qədər azalmasına səbəb oldu. Met84-də parçalanmış STI üçün cüzi stabilləşmə (T(den) 1.0 K artım) müşahidə edildi. DeltaG(den) baxımından, ən ekstremal parçalanma effekti arasındakı fərq 11,44 kkal/mol idi ki, bu da çarpaz keçidlərin nəzəri təsirindən xeyli böyükdür. Müəyyən edilmişdir ki, tək peptid bağının hidrolizi təkcə entropiyaya deyil, həm də entalpiya və istilik tutumu parametrlərinə təsir göstərir. Üstəlik, dəyişiklik əlaməti iki inhibitor üçün əksdir: deltaH(den) və deltaS(den) hər iki CYBİ-nin parçalanmış forması üçün artır, BPTI-nin iki nicked forması üçün isə azalır. Stabillik təsirlərini başa düşmək üçün bütöv və parçalanmış zülalın sabitliklərinin yerli və denatürasiya edilmiş vəziyyətdə peptid bağlarının hidroliz tarazlığı ilə müqayisəsinə əsaslanan termodinamik dövr analizi tətbiq edilmişdir. Döngü, denatürləşdirilmiş zülalda tək peptid bağının hidrolizi üçün sərbəst enerji fərqi ilə çarpaz əlaqənin aradan qaldırılmasının nəzəri təsirinin yaxşı razılığını ortaya qoydu. Görünür ki, yerli zülalda tək peptid bağları üçün hidroliz sabitləri ən azı 20 böyüklük sırasına malikdir. Onlar alfa-spirallarda yerləşdirilən peptid bağları üçün çox aşağıdır və parçalanma reaksiyası yeni ikinci dərəcəli struktur elementinin əmələ gəlməsinə səbəb olarsa, çox yüksəkdir.


Mücərrəd

Monomer və dimerin enerji mənzərəsi Sup35 maya zülalının N-terminal prion təyin edən domenindən amiloidogen heptapeptid GNNQQNY üçün tədqiq edilir. Peptid birləşmiş atom potensialı və gizli həlledici təmsili ilə modelləşdirilmişdir. Konformasiya məkanını araşdırmaq üçün replika mübadiləsi molekulyar dinamikasından istifadə edilir və sərbəst enerji səthlərində ən çox məskunlaşmış minimumları bir-birinə çevirən yolları araşdırmaq üçün diskret yol nümunəsi istifadə olunur. Monomer üçün biz dörd müxtəlif konformasiya arasında sürətli dalğalanma tapırıq, burada yığcam və uzadılmış strukturlar arasında aralıq həndəsə termodinamik cəhətdən ən əlverişlidir. GNNQQNY dimer üç sabit təbəqə strukturunu, yəni qeydiyyatda olan paralel, qeydiyyatdankənar paralel və antiparalel formalaşdırır. Antiparalel dimer, onun konformasiya elastikliyini məhdudlaşdıran interpeptid hidrogen bağları nəticəsində yaranan güclü elektrostatik qarşılıqlı təsirlərlə sabitləşir. Amiloid β-vərəq quruluşuna yaxın olan qeydiyyatda olan paralel dimer daha az interpeptid hidrogen bağına malikdir, bu da hidrofobik qarşılıqlı əlaqəni daha vacib edir və antiparalel təbəqə ilə müqayisədə konformasiya entropiyasını artırır. Təxmin edilən iki vəziyyətli sürət sabitləri monomerlərdən dimerlərin əmələ gəlməsinin sürətli olduğunu və dimerlərin otaq temperaturunda dissosiasiyaya qarşı kinetik cəhətdən sabit olduğunu göstərir. Müxtəlif dimerlər arasında qarşılıqlı çevrilmələr mümkün proseslərdir və dissosiasiyadan daha çox ehtimal olunur.

Birdən çox müəllifi olan məqalələrdə ulduz işarəsi məqalə ilə bağlı sorğuların ünvanlanmalı olduğu müəllifin adını göstərir.


Bernal, J.D. (1951). Həyatın fiziki əsası. London: Routledge və Kegan Paul

Borsook, H. (1953). Peptid bağının formalaşması. In: Protein Kimyasında İrəliləyişlər. red. Anson, M.L., Bailey, K., Edsall, J.T. Cild. 8., 127–174. Nyu York: Akademik Mətbuat

Borsook, H., Dubnoff, J.W. (1940). J. Biol. Kimya.132, 307–324

Brock, T.D. (1967). Təbiət214, 882–885

Burton, F.G., Lohrmann, R., Orgel, L.E. (1974). J. Mol. Təkamül.3, 141–150

Dobry, A., Fruton, J.S., Sturtevant, J.M. (1952). J. Biol. Kimya.195, 149–154

Flegmann, A.W., Tattersall, R. (1978) Nəşr üçün təqdim edilmişdir.

Flores, J.J., Bonner, W.A. (1974). J. Mol. Təkamül.3, 49–56

Gaines, G.L., Thomas, H.C. (1953). J. Chem. Fizik.21, 714–718

Greenland, D.J., Laby, R.H., Quirk, J.P. (1965). Trans. Faraday Soc.61, 2024–2035

Harada, K. (1959). J. Org. Kimya.24, 1662–1666

Cekson, T.A. (1971). Təcrübə27, 242–243

Cekson, T.A. (1975). J. Mol. Təkamül. 5, 255–256

Kovacs, J., Nagy, H., Könyves, I., Csaszar, J., Vajda, T., Mix, H. (1960). J. Org. Kimya.26, 1084–1091

Laudelout, H., van Bladel, R., Bolt. G.H., Page, A.L. (1967). Trans. Faraday Soc.64, 1477–1488

McCullough, J.J., Lemmon, R.M. (1974). J. Mol. Təkamül.3, 57–61

McCullough, J.J. (1975). J. Mol. Təkamül.5, 257

Paecht-Horowitz, M., Berger, J., Katchalski, A. (1970). Təbiət228, 636–639


Yonath, A. Ribosomal kristalloqrafiya: peptid bağının formalaşması, şaperon yardımı və antibiotiklərin fəaliyyəti. Mol. Hüceyrə 20, 1–16 (2005).

Montalbetti, C. A. G. N. & Falque, V. Amid bağının formalaşması və peptid birləşməsi. tetraedr 61, 10827–10852 (2005).

Koshland, D. E. Peptid bağının formalaşmasının kinetikası. J. Am. Kimya. Soc. 73, 4103–4108 (1951).

Miller, S. L. və Cleaves, H. J. İbtidai yer üzündə prebiotik kimya. Orig. Həyat 1, 3–56 (2007).

Jakschitz, T. A. və Rode, B. M. Sadə qeyri-üzvi birləşmələrdən şiral peptidlərə qədər kimyəvi təkamül. Kimya. Soc. Rev. 41, 5484 (2012).

Rode, B. M. & amp Schwendinger, M. G. Suda mis katalizli amin turşusu kondensasiyası - prebiyotik peptid əmələ gəlməsinin sadə mümkün yolu. Orig. Life Evol. Biosf. 20, 401–410 (1990).

Ruiz-Mirazo, K., Briones, C. & De La Escosura, A. Prebiotik sistemlər kimyası: Həyatın mənşəyi üçün yeni perspektivlər. Kimya. Rev. 114, 285–366 (2014).

Parker, E. T. və başqaları. İlkin yer üzündə amin turşularının və sadə peptidlərin eyni vaxtda ağlabatan sintezi. Angew. Kimya. Int. Ed. 53, 8132–8136 (2014).

Deamer, D. W. Həyatın mənşəyi: ibtidai hüceyrələr nə qədər sızan idi? Təbiət 454, 37–38 (2008).

Lahav, N., White, D. & amp Chang, S. Prebiyotik dövrdə peptid formalaşması: dəyişən gil mühitlərdə glisinin termal kondensasiyası. Elm 201, 67–69 (1978).

Georgelin, T., Jaber, M., Bazzi, H. & Lambert, J. F. Mineral səthlərdə kondensasiya yolu ilə aktivləşdirilmiş biomolekulların formalaşması - peptid bağının formalaşması və fosfat kondensasiyasının müqayisəsi. Orig. Life Evol. Biosf. 43, 429–443 (2013).

Griffith, E. C. & amp Vaida, V. Su-hava interfeysində peptid bağının formalaşmasının yerində müşahidəsi. Proc. Natl akad. Sci. 109, 15697–15701 (2012).

Shanker, U., Bhushan, B. & Bhattacharjee, G. K. Dəmir oksidləri ilə kataliz edilən glisin və alaninin oliqomerləşməsi: prebiyotik kimya üçün təsirlər. Orig. Life Evol. Biosf. 42, 31–45 (2012).

Imai, E., Honda, H., Hatori, K., Brack, A. & amp Matsuno, K. Simulyasiya edilmiş sualtı hidrotermal sistemdə oliqopeptidlərin uzanması. Elm 283, 831–833 (1999).

Cleaves, H. J., Aubrey, A. D. & Bada, J. L. Sualtı hidrotermal sistemlərdə abiotik peptid sintezi üçün kritik parametrlərin qiymətləndirilməsi. Orig. Life Evol. Biosf. 39, 109–126 (2009).

Bujdák, J. & amp Rode, B. M.. Gil strukturunun peptid bağının formalaşması katalizinə təsiri. J. Mol. pişik. A: Kimya. 144, 129–136 (1999).

Gutierrez, J. M. P., Hinkley, T., Taylor, J. W., Yanev, K. & Cronin, L. Chemorobotic platformasında neft damcılarının təkamülü. Nat. Kommun. 5, 5571 (2014).

Kasumi, S., Kitadai, B. & amp Yokoyama, T. pH və temperaturun glisinin dimerləşmə sürətinə təsiri: Həyatın kimyəvi təkamülü üçün əlverişli ətraf mühit şəraitinin qiymətləndirilməsi. Geochim. Kosmochim. Akta 74, 6841–6851 (2011).

Fuchida, S., Masuda, H. & Shinoda, K. Termal şəraitdə montmorillonitdə peptid əmələ gəlməsi mexanizmi. Orig. Life Evol. Biosf. 44, 13–28 (2014).

Rufo, C. M. və başqaları. Qısa peptidlər katalitik amiloidlər istehsal etmək üçün öz-özünə yığılır. Nat. Kimya. 6, 303–309 (2014).

Fox, S. Amin turşularının termik polimerləşməsi və lava üzərində əmələ gələn mikrohissəciklərin istehsalı. Təbiət 201, 336–337 (1964).

Fox, S. & Harada, K. Amin turşularının zülala bənzəyən məhsula termal kopolimerləşməsi. Elm 128, 1214 (1958).

Meggy, A. B. Glisin peptidləri I. 2,5-piperazindionun 180°-də polimerləşməsi. J. Chem. Soc. 851–855 (1953).

Meggy, A. B. Glisin peptidləri II. Poliglisində peptid bağının əmələ gəlməsinin istiliyi və entropiyası. J. Chem. Soc. 1444–1454 (1956).

Andini, S., Benedetti, E., Ferrara, L., Paolillo, L. və Temussi, P. A. Prebiotik polipeptidlərin NMR tədqiqatları. Orig. Həyat 6, 147–153 (1975).

Rode, B. M., Fitz, D. & amp Jakschitz, T. Həyatın mənşəyinə doğru kimyəvi təkamülün ilk addımları. Kimya. Biomüxtəliflər. 4, 2674–2702 (2007).

Benner, S. A., Kim, H.-J. & Carrigan, M. A. Asfalt, su və riboza, ribonukleozidlərin və RNT-nin prebiyotik sintezi. Acc. Kimya. Res. 45, 2025–2034 (2012).

Martin, R. B. Sərbəst enerjilər və peptid bağlarının hidrolizi və formalaşmasının tarazlığı. Biopolimerlər 45, 351–353 (1998).

Liao, W. L., Heo, G. Y., Dodder, N. G., Pikuleva, I. A. & Turko, I. V. Membran zülalları üçün çoxsaylı reaksiya monitorinqi analizinin şərtlərinin optimallaşdırılması: sitokrom P450 11A1 və iribuynuzlu heyvanların adrenal korteksində adrenodoksin reduktazının miqdarının təyini. Analiz. Kimya. 82, 5760–5767 (2010).

R İnkişafının Əsas Qrupu (2008). R: Statistik hesablamalar üçün dil və mühit. R Statistik Hesablamalar Fondu, Vyana, Avstriya. ISBN 3-900051-07-0, http://www.R-project.org.

Chambers, M. C. et al. Kütləvi spektrometriya və proteomika üçün çarpaz platforma alət dəsti. Təbiət biotexnologiyası. 30, 918–920 (2012).

Smith, C. A., Want, E. J., O'Maille, G., Abagyan, R. & amp Siuzdak, G. XCMS: Qeyri-xətti pik hizalanması, uyğunlaşdırılması və identifikasiyasından istifadə edərək metabolit profili üçün kütləvi spektrometriya məlumatlarının işlənməsi. Analiz. Kimya. 78, 779–787 (2006).


Peptid bağlarının termodinamiği və kinetikası?!

Bunu anlamağa çalışarkən dəli oluram. Peptid bağının formalaşması və peptid bağının deqradasiyası. Bunların hər biri termodinamik və kinetik cəhətdən əlverişli/əlverişsiz şəraitə necə uyğun gəlir? Həmçinin, bununla sabit/qeyri-sabit arasında fərq nədir? Zəhmət olmasa hər hansı bir kömək yüksək qiymətləndiriləcək, çünki mənim bəxtimlə bu, MCAT-da görünəcək.

Hiss etdim ki, bu, termodinamika və kinetika arasındakı fərqləri izah etmək üçün yaxşı bir iş görür.

Kinetik və termodinamik məhsulların başqa nə olduğunu bilirəm. Bu bir qədər fərqli olsa da

Peptid bağının formalaşması termodinamikdir qeyri-sabit, lakin kinetik olaraq sabit. Bu vəziyyətdə, siz iki molekul götürürsünüz və onları kovalent olaraq bir molekula birləşdirirsiniz. Termodinamikanın İkinci Qanunu bizə kainatın entropiyasının daim artdığını və ya dəyişmədiyini bildirir. Bu, aktualdır, çünki kimyadan bilirik ki, bağların yaradılması enerji baxımından əlaqələri qırmaq üçün lazım olan enerji ilə müqayisədə daha çətindir. Peptid bağı kimi bir quruluş meydana gəldikdə, sistem (iki molekul) daha nizamlı olur, lakin ətraf mühit (bədənimiz) daha nizamsızdır (su itkisi və istilik). Nəticədə bədənimiz işləyir qarşı Termodinamikanın qanunları, peptid bağlarının meydana gəlməsini termodinamik olaraq edir əlverişsiz proses.

Bağın formalaşması birdir enderqonik sistemə enerji qoyulmasını tələb edən proses. Bu vəziyyətdə iki amin turşusu haqqında danışırıq. Endergonic ilə qarışdırmayın endotermik. Enerqonik proseslər bunlardır udmaq enerji. Qrafikə buradan keçin: https://imgur.com/a/CToGwxA. Gördüyünüz kimi, iki peptidin birləşməsi enerji tələb edir və məhsulun Sərbəst Enerjisi ΔG>0-dır. ΔG müsbət olduqda, reaksiya belədir kortəbii olmayan, bu o deməkdir ki, sistemə enerji əlavə olunmayınca reaksiya baş verməyəcək. Bədənimiz bunu edir birləşmə ATP hidrolizi ilə peptid bağının yaranması. Yüksək enerjili fosfat bağı pozula bilər, sərbəst buraxılır və peptid bağının sintezini aktivləşdirmək üçün lazımi enerjini təmin edir.

Kinetik sabitlik və termodinamik sabitlik iki fərqli termindir. Kinetik sabitlik aktivləşdirmə enerjisinə və ya reaksiyanın sona çatması üçün lazım olan enerjiyə əsaslanır. Reaksiya kinetik cəhətdən sabitdir desək, reaksiyanın baş verdiyini nəzərdə tuturuq yavaş-yavaş. Sistemə nə qədər enerji qoymağımızdan asılı olmayaraq, reaksiya yenə də eyni sürətlə davam edəcək. Bədənimiz əlavə edərək bununla mübarizə aparır fermentlər RNT polimeraza və DNT polimeraza kimi. Bunları əlavə etdikdə aşağı aktivləşdirmə enerjisi və azalma kinetik sabitlik, daha sürətli dövriyyə ilə nəticələnir.

Ümid edirəm ki, bu məntiqlidir. 5 ay gecikdiyimi bilirəm, amma biokimya və MCAT üçün də oxuyuram. Mən də itirdiyim üçün bu suala cavab vermək üçün hesab yaratdım. Müzakirəni burada davam etdirməkdən çekinmeyin və mən yenidən daxil olanda (bəlkə də heç vaxt) zəng etməkdən məmnun olacağam. Xoşbəxt təhsil!


Peptid bağlarının əmələ gəlməsinin termodinamiği - Biologiya


Ribosomdakı amin turşuları karboksil ucu ilə amin qəbuledici gövdəsi (solda) arasında ester bağı ( R - O - R ) ilə müvafiq tRNA-larına bağlanır. Peptid bağının əmələ gəlməsi zamanı (P) eptidil sahəsindəki ester bağı parçalanır və peptidil transferaza kataliz edir. kondensasiya reaksiya onun karboksil ucu ilə amin turşusunun ( A ) mino sahəsindəki amin ucu arasında. Bu, P-site amin turşusunu A-site amin turşusuna köçürür və orijinal amin termini dəyişdirilmədən qalır. Beləliklə, polipeptid amin terminalından karboksil ucuna qədər "böyür".

Qabaqcıl tələbə üçün qeyd: Peptid bağının in vitro formalaşması H-dən ayrılan dehidrasiya reaksiyası kimi təsvir edilir.2 0 . Bununla belə, in vivo reaksiya a kondensasiya reaksiyası. Çünki C-də amin turşusunun son nöqtəsi P sayta qoşulub 3' son nöqtəsi tRNT tərəfindən bir ester bağı, kimi peptid bağının formalaşmasında iştirak edir karbonil radikal (-C=O) olmadan -OH radikal. Zaman C-terminal ilə birləşir NH2 amin turşusunun son nöqtəsi A site, son nəticə protonun yerdəyişməsidir (-H) amin terminalından yüksüzə qədər tRNT molekul. Bu reaksiyanı tarazlaşdırır və peptid bağı əmələ gətirir olmadan H.-nin buraxılması2 0 molekul.


Fəsil 5 - Gibbs pulsuz enerji - proqramlar

Gibbs sərbəst enerjisi biologiya tədqiqatlarında vacibdir, çünki sabit temperatur və təzyiq məhdudiyyətləri altında bir sistem üçün kortəbii dəyişiklik istiqamətini proqnozlaşdırmağa imkan verir. Bu məhdudiyyətlər ümumiyyətlə bütün canlı orqanizmlərə aiddir. Əvvəlki fəsildə biz Gibbs sərbəst enerjisinin əsas xassələrini müzakirə etdik, onun dəyişikliklərinin fiziki biokimyanın bir sıra aspektlərinin əsasında necə dayandığını göstərdik və bioloq alimin bu cür biliklərlə nə edə biləcəyinə toxunduq. Burada biz giriş materialı üzərində qururuq və onun bioloq alimi maraqlandıran müxtəlif mövzulara necə tətbiq oluna biləcəyini araşdırırıq. Bir sıra nümunələr Gibbs sərbəst enerjisinin nə vaxt, harada, niyə və necə faydalı bir anlayış olduğunu göstərir. Biz kiçik üzvi molekullar, membranlar, nuklein turşuları və zülallar da daxil olmaqla müxtəlif növ bioloji quruluşun enerjisini müzakirə edəcəyik. Bu, biologiya elmində rastlaşdığınız, çox fərqli görünən bəzi mövzuların əlaqəsini daha dərindən anlamağa kömək edəcək.

Fotosintez, qlikoliz və limon turşusu dövrü

Bu bölmə fotosintez, qlikoliz və limon turşusu dövrünün energetikasının aşağı dəqiqlikli görünüşünü təqdim edir. Buraxdığımız təfərrüatların əhəmiyyətli olduğuna şübhə ola bilməz: hər mövzuda bütöv kitablar yazılmışdır! Ancaq burada məqsədimiz bioloji enerjini qlobal, keyfiyyətli şəkildə nəzərdən keçirməkdir. Biz “böyük mənzərəni” görməyə çalışmaq istəyirik.


Videoya baxın: Isı transferi - 1. Bölüm Termodinamiğin 1. Yasasının uygulaması (Oktyabr 2022).