Məlumat

Nə üçün beta-D fruktofuranoza sərbəst formada və saxaroza tərkibində iki fərqli quruluşa malikdir?

Nə üçün beta-D fruktofuranoza sərbəst formada və saxaroza tərkibində iki fərqli quruluşa malikdir?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Bu sərbəst formada fruktoza quruluşudur:


Düzgün hissə saxarozanın bir hissəsi kimi fruktozadır. Sol qlükoza:


Hər iki fruktoza beta-D fruktofuranozdur. Ancaq göründüyü kimi, hər ikisi tamamilə fərqli strukturlardır. Anomerik hidroksil qrupu əks mövqedə görünür, strukturun qalan hissəsi hətta formasını dəyişməmişdir.

Bunu harada səhv başa düşürəm. təşəkkürlər.


Bunu sizə izah etməyə çalışacağam, lakin siz həqiqətən burada axtarmalısınız: https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/beta-Levulose#section=3D-Conformer&fullscreen=true

Bu, 3D konformer kimi beta-D-fruktofuranozun quruluşudur. Kağız üzərində və ya 2D fiqur olaraq biz 3 və 4 mövqelərində -OH qruplarını görüntüləyə bilmirik.

Onlar ringin içərisində/xarici görünürlər, lakin əslində onlar bu şəkildə yerləşmirlər. Hər iki -OH qrupu əks istiqamətdə, lakin furan halqasına perpendikulyar bir müstəvidə yönəldilmişdir.

Beləliklə, onu saxarozada təmsil etmək üçün onu çevirdiyimiz zaman molekuldakı -OH qruplarının oriyentasiyası da dəyişir.

Bunu belə düşünün: əgər sizdə sancağı deşilmiş karton parçası (üzüyü təmsil edir) varsa (-OH-i təmsil edir) və lövhəni çevirsəniz, sancağın sivri tərəfi də aşağı baxacaq.

Üstəlik, bunu bu şəkildə təqdim etsək, fruktoza karbonlarının hər birində yan zəncirlərin mütləq konfiqurasiyası eyni qalır. Bunu onların RS konfiqurasiyalarından istifadə edərək yoxlaya bilərsiniz.

RS konfiqurasiyaları haqqında ətraflı məlumat üçün baxın: https://chem.libretexts.org/Bookshelves/Organic_Chemistry/Supplemental_Modules_(Organic_Chemistry)/Chirality/Absolute_Configuration%2C_R-S_Sequence_Rules


Giriş səhifəsində üzvi birləşmələrdə mövcud olan müxtəlif növ orbitallar haqqında danışarkən (yuxarıya baxın), onların nisbi enerjilərini göstərən bu diaqramla qarşılaşacaqsınız:

Unutmayın ki, diaqram miqyaslı olmaq üçün nəzərdə tutulmayıb - o, sadəcə müxtəlif orbitalların nisbi yerləşdirilməsini göstərir. İşıq birləşmədən keçdikdə, işıqdan gələn enerji bir elektronun bağlanan və ya bağlanmayan orbitaldan boş anti-bağ orbitallarından birinə çevrilməsi üçün istifadə olunur. İşığın səbəb ola biləcəyi mümkün elektron sıçrayışları:

Hər bir mümkün halda elektron tam orbitaldan boş anti-bağ orbitalına həyəcanlanır. Hər bir atlama işıqdan enerji alır və böyük bir sıçrayış kiçikdən daha çox enerji tələb edir. İşığın hər dalğa uzunluğunun onunla əlaqəli xüsusi bir enerjisi var. Əgər bu enerji sıçrayışlarından birini etmək üçün bu xüsusi enerji miqdarı uyğundursa, o zaman həmin dalğa uzunluğu udulacaq - onun enerjisi elektronun irəliləməsi üçün istifadə olunacaq.

Enerji boşluğu ilə udulmuş dalğa uzunluğu arasında əlaqənin nə olduğunu öyrənməliyik. Məsələn, daha böyük enerji boşluğu daha aşağı dalğa uzunluğunun işığının udulacağı anlamına gəlirmi - yoxsa nə? Udulmuş işığın tezliyi ilə enerjisi arasındakı əlaqədən başlamaq daha asandır:

Görə bilərsiniz ki, yüksək enerjili bir sıçrayış istəyirsinizsə, daha yüksək tezlikli işığı qəbul etməli olacaqsınız. Tezlik nə qədər çox olarsa, enerji də bir o qədər çox olar. Bu asandır - lakin təəssüf ki, UV-görünən udma spektrləri həmişə tezlikdən çox işığın dalğa uzunluqlarından istifadə etməklə verilir. Bu o deməkdir ki, siz dalğa uzunluğu və tezlik arasındakı əlaqəni bilməlisiniz.

Buradan görə bilərsiniz ki, tezlik nə qədər yüksəkdirsə, dalğa uzunluğu da bir o qədər aşağı olur. Beləliklə, daha böyük bir enerji sıçrayışınınız varsa, daha yüksək tezlikli işığı udacaqsınız - bu, daha aşağı dalğa uzunluğu ilə işığı udacağınızla eynidir.

Vacib xülasə: Enerji sıçrayışı nə qədər böyükdürsə, udulan işığın dalğa uzunluğu da bir o qədər aşağı olur.


İçindəkilər

Ferment Komissiyası rəqəmlərə əsaslanan ferment təsnifat sisteminin yaradılmasına cavabdehdir. Birinci nömrə fermentin hansı sinfə aid olduğunu, ikinci nömrə istinad alt sinifini, üçüncü dəyər substratın təbiətini, dördüncü nömrə isə alt sinif daxilində fermentlərə təyin edilmiş seriya nömrəsini təsvir edir. [2] AK (Ferment Komissiyası) β-qalaktosidazanın sayı 3.2.1.23 β-qalaktosidaza hidrolazalara aid olan 3-cü sinifə aiddir. [3] β-gal oksigen substrat təbiətli qlikosilazların alt sinfinə aiddir.

β-qalaktozidaza qalaktoza və onun üzvi hissəsi arasında əmələ gələn β-qlikozid bağını hidroliz edən ekzoqlikozidazadır. O, həmçinin fukozidləri və arabinosidləri parçalaya bilər, lakin səmərəliliyi daha aşağıdır. Bu, insan orqanizmi üçün vacib bir fermentdir. Zülaldakı çatışmazlıqlar qalaktosialidoz və ya Morquio B sindromu ilə nəticələnə bilər. In E. coli, the lacZ gen, induksiya olunan sistemin bir hissəsi kimi mövcud olan β-qalaktosidaza üçün struktur gendir. lak Qlükoza səviyyəsi aşağı olduqda laktoza varlığında aktivləşən operon. Qlükoza səviyyəsi kifayət qədər olduqda β-qalaktosidaza sintezi dayanır. [4]

Beta-qalaktosidaza oxşar ardıcıllığa əsaslanan çoxlu homoloqlara malikdir. Bir neçəsi inkişaf etmiş beta-qalaktosidaza (EBG), beta-qlükozidaza, 6-fosfo-beta-qalaktosidaza, beta-mannosidaza və laktaza-florizin hidrolazadır. Struktur olaraq oxşar olsalar da, hamısının fərqli funksiyaları var. [3] Beta-gal L-riboza, qeyri-rəqabətli inhibitor yod və rəqabətli inhibitorlar 2-feniletil 1-tio-beta-D-qalaktopiranozid (PETG), D-qalaktonolakton, izopropil tio-beta-D-qalaktozid tərəfindən inhibə edilir. (IPTG) və qalaktoza. [5]

β-qalaktosidaza orqanizmlər üçün vacibdir, çünki o, laktozanın qalaktoza və qlükozaya parçalanması ilə enerji istehsalında əsas təminatçı və karbon mənbəyidir. Bu, laktoza qarşı dözümsüz cəmiyyət üçün də vacibdir, çünki o, laktozasız süd və digər süd məhsullarını hazırlamaqdan məsuldur. [6] Bir çox yetkin insanlarda beta-gal ilə eyni funksiyaya malik olan laktaza fermenti yoxdur, buna görə də süd məhsullarını düzgün həzm edə bilmirlər. Beta-qalaktoza, qatıq, xama və bəzi pendirlər kimi süd məhsullarında istifadə olunur ki, bunlar insan istehlakından əvvəl hər hansı laktozanı parçalamaq üçün fermentlə müalicə olunur. Son illərdə beta-qalaktosidaza gen əvəzedici terapiya vasitəsilə laktoza dözümsüzlüyünün potensial müalicəsi kimi tədqiq edilmişdir, burada insan DNT-sinə yerləşdirilə bilər ki, fərdlər özləri laktozu parçalaya bilsinlər. [7] [8]

1023 amin turşusu E. coli β-qalaktosidaza 1983-cü ildə [9] dəqiq ardıcıllıqla sıralanıb və onun strukturu iyirmi dörd il sonra 1994-cü ildə müəyyən edilib. Zülal 2,2,2 nöqtəli simmetriyaya malik 464 kDa homotetramerdir. [10] β-qalaktosidazanın hər bir vahidi beş domendən ibarətdir 1-ci domen jele-roll tipli β-barel, 2-ci və 4-cü sahə fibronektin tip III tipli barellər, 5-ci sahə yeni β-sendviç, mərkəzi domen 3-dür. altıncı ipdə təhrif ilə beşinci spiraldan məhrum olan təhrif edilmiş TIM tipli bareldir. [10]

Üçüncü domen aktiv saytı ehtiva edir. [11] Aktiv sahə tetramerin iki alt bölməsinin elementlərindən ibarətdir və tetramerin dimerlərə ayrılması aktiv sahənin kritik elementlərini aradan qaldırır. β-qalaktosidazanın amin-terminal ardıcıllığı, α-tamamlamada iştirak edən α-peptid, subunit interfeysində iştirak edir. Onun qalıqları 22-31 həmin interfeysin əsas hissəsini təşkil edən dörd sarmal dəstəsini sabitləşdirməyə kömək edir və qalıq 13 və 15 də aktivləşdirici interfeysə töhfə verir. Bu struktur xüsusiyyətləri α-tamamlama fenomeni üçün əsas verir, burada amin-terminal seqmentin silinməsi qeyri-aktiv dimerin əmələ gəlməsi ilə nəticələnir.

β-qalaktosidaza orqanizmlərdə üç müxtəlif reaksiyanı kataliz edə bilir. Birində o, allolaktoza hazırlamaq üçün transqalaktosilasiya adlanan prosesdən keçə bilər və β-gal istehsalı üçün müsbət əks əlaqə yaradır. Allolaktoza da monosaxaridlər əmələ gətirmək üçün parçalana bilər. O, həmçinin laktozanı qalaktoza və qlükozaya hidroliz edə bilər, bu da qlikolizə keçəcək. [3] β-qalaktosidazanın aktiv sahəsi onun disakarid substratının "dayaz" (qeyri-məhsuldar sahə) və "dərin" (məhsuldar sahə) bağlanması vasitəsilə hidrolizini katalizləyir. PETG və IPTG kimi qalaktozidlər ferment "açıq" konformasiyada olduqda dayaz yerdə bağlanacaq, L-riboza və D-qalaktonolakton kimi keçid vəziyyətinin analoqları isə konformasiya "qapalı" olduqda dərin yerdə bağlanacaq. [5]

Enzimatik reaksiya iki kimyəvi mərhələdən, qalaktosilləşmədən (k2) və deqalaktosilləşmə (k3). Qalaktosilləşmə, Glu461-in bir protonu qlikozid oksigenə bağışladığı və nəticədə qalaktozanın Glu537 ilə kovalent bağlandığı reaksiyanın ilk kimyəvi mərhələsidir. İkinci mərhələdə, deqalaktosilasiya, Glu461 qalaktozanı su ilə əvəz edərək bir proton qəbul etdikdə kovalent bağ qırılır. Reaksiya zamanı fermentin dərin yerində, hər addımdan sonra bir dəfə iki keçid vəziyyəti baş verir. Su reaksiyada iştirak etdikdə qalaktoza əmələ gəlir, əks halda D-qlükoza ikinci mərhələdə qəbuledici rolunu oynadıqda transqalaktosilləşmə baş verir. [5] Zülalın tək tetramerlərinin dəqiqədə 38,500 ± 900 reaksiya sürəti ilə reaksiyaları kataliz etdiyi kinetik olaraq ölçüldü. [12] Fermentin optimal fəaliyyəti üçün monovalent kalium ionları (K + ) və həmçinin ikivalentli maqnezium ionları (Mg 2+ ) tələb olunur. Substratın beta-bağlanması glutamik turşunun yan zəncirində terminal karboksil qrupu tərəfindən parçalanır.

In E. coli, Glu-461-in əvəzetmə reaksiyasında nukleofil olduğu düşünülürdü. [13] Lakin indi məlumdur ki, Glu-461 turşu katalizatorudur. Əvəzində, Glu-537 əsl nükleofildir, [14] bir qalaktosil ara məhsuluna bağlanır. İnsanlarda hidroliz reaksiyasının nukleofili Glu-268-dir. [15] Gly794 β-gal fəaliyyəti üçün vacibdir. O, fermenti "qapalı", liqandla məhdudlaşan, konformasiya və ya "açıq" konformasiyaya salmaqdan məsuldur, aktiv sahənin döngəsi üçün "menteşə" kimi fəaliyyət göstərir. Fərqli uyğunlaşmalar aktiv saytda yalnız üstünlüklü bağlanmanın baş verdiyini təmin edir. Yavaş bir substratın olması ilə Gly794 aktivliyi artdı, həmçinin qalaktosilləşmənin artması və deqalaktosilləşmənin azalması. [5]

β-qalaktosidaza analizi genetika, molekulyar biologiya və digər həyat elmlərində tez-tez istifadə olunur. [16] Aktiv ferment süni xromogen substrat 5-bromo-4-xloro-3-indolil-β-d-qalaktopiranosid, X-gal istifadə edərək aşkar edilə bilər. β-qalaktosidaza X-galdakı qlikozid bağını parçalayacaq və qalaktoza və 5-bromo-4-xloro-3-hidroksiindol əmələ gətirəcək, bu da dimerləşərək 5,5'-dibromo-4,4'-dikloro-indiqoya qədər oksidləşir. müəyyən etmək və ölçmək asan olan mavi məhsul. [17] [18] Məsələn, mavi ağ ekranda istifadə olunur. [19] Onun istehsalı allolaktozanın hidrolizə olunmayan analoqu IPTG tərəfindən induksiya edilə bilər ki, bu da lak repressorunu lak operatorundan bağlayır və buraxır və bununla da transkripsiyanın başlamasına imkan verir.

O, ümumiyyətlə molekulyar biologiyada gen ifadəsini izləmək üçün müxbir marker kimi istifadə olunur. O, həmçinin rekombinant klonların mavi/ağ ekranlaşdırılması üçün əsas təşkil edən α-tamamlama adlı fenomeni nümayiş etdirir. Bu ferment iki peptiddə parçalana bilər, LacZα və LacZΩ, heç biri öz-özünə aktiv deyil, lakin hər ikisi birlikdə olduqda, öz-özünə yenidən funksional fermentə yığılır. Bu xüsusiyyətin mövcud olduğu bir çox klonlama vektorunda istifadə edilir lacZα plazmiddə olan gen onu tamamlaya bilir trans xüsusi laboratoriya suşlarında LacZΩ kodlayan başqa mutant gen E. coli. Bununla belə, vektora DNT fraqmentləri daxil edildikdə, LacZα istehsalı pozulur, buna görə də hüceyrələr β-qalaktosidaza fəaliyyəti göstərmir. Aktiv β-qalaktosidazanın mövcudluğu və ya olmaması X-gal tərəfindən aşkar edilə bilər, bu, β-qalaktosidaza tərəfindən parçalandıqda xarakterik mavi boya istehsal edir və bununla da plazmiddə klonlanmış məhsulun varlığını və ya olmamasını asan bir vasitə ilə təmin edir. Dobson və həmkarları leykemiya xromosomlarının translokasiyaları ilə bağlı tədqiqatlarda siçanlarda LacZ-nin birləşmə zülalından istifadə etdilər, [20] β-qalaktosidazanın MLL füzyon zülal funksiyasında oliqomerlik üçün potensial rol təklif etmək üçün oliqomerləşmə meylindən istifadə etdilər. [21]

pH 6.0 (Senescence Associated beta-gal və ya SA-beta-gal) [22]-də optimal aktivliyə malik beta-qalaktosidaza üçün yeni izoforma [22] qocalmada (hüceyrələrin geri dönməz böyüməsinin dayandırılması) ifadə edilir. Hətta onun aşkarlanması üçün xüsusi kəmiyyət analizləri hazırlanmışdır. [23] [24] [25] Bununla belə, indi məlumdur ki, bu, lizosomal endogen beta-qalaktosidazanın həddindən artıq ifadəsi və yığılması ilə əlaqədardır [26] və onun ifadəsi qocalma üçün tələb olunmur. Buna baxmayaraq, o, qocalmış və qocalmış hüceyrələr üçün ən çox istifadə edilən biomarker olaraq qalır, çünki o, etibarlı və aşkarlanması asandır.

Bəzi bakteriya növləri, o cümlədən E. coli, əlavə β-qalaktosidaza genlərinə malikdir. İnkişaf etmiş β-qalaktosidaza adlanan ikinci gen (ebgA) ilə suşlar zamanı gen aşkar edilmişdir lacZ gen silindi (lakin hələ də qalaktozid keçirmə genini ehtiva edir, lacY), tək karbon mənbəyi kimi tərkibində laktoza (və ya digər 3-qalaktozidlər) olan mühitə örtülmüşdür. Bir müddət sonra müəyyən koloniyalar böyüməyə başladı. Bununla belə, EbgA proteini təsirsiz bir laktazadır və laktoza üzərində böyüməyə imkan vermir. Tək nöqtəli mutasiyaların iki sinfi ebg fermentinin laktoza qarşı aktivliyini kəskin şəkildə yaxşılaşdırır. [27] [28] və nəticədə mutant ferment lacZ β-qalaktozidazanı əvəz edə bilir. [29] EbgA və LacZ DNT səviyyəsində 50%, amin turşusu səviyyəsində isə 33% eynidir. [30] Aktiv ebg fermenti ebgA-gen və ebgC-gen məhsullarının 1:1 nisbətində məcmusudur və ebg fermentlərinin aktiv forması α4 β4 hetero-oktamer. [31]

β-qalaktosidaza üzərində görülən işlərin çoxu ondan irəli gəlir E. coli. Bununla belə, β-gal bir çox bitkilərdə (xüsusilə meyvələrdə), məməlilərdə, mayalarda, bakteriyalarda və göbələklərdə tapıla bilər. [32] β-qalaktosidaza genləri kodlaşdırma ardıcıllığının uzunluğuna və amin turşularının əmələ gətirdiyi zülalların uzunluğuna görə fərqlənə bilər. [33] Bu, β-qalaktosidazaları dörd ailəyə ayırır: GHF-1, GHF-2, GHF-35 və GHF-42. [34] E. Coli GHF-2-yə aiddir, bütün bitkilər GHF-35-ə aiddir və Thermus thermophilus GHF-42-yə aiddir. [34] [33] Müxtəlif meyvələr çoxlu β-gal genini ifadə edə bilir. Pomidor meyvəsinin inkişafında ifadə olunan ən azı 7 β-gal gen var ki, onların amin turşusu oxşarlığı 33% ilə 79% arasındadır. [35] Şaftalıların meyvə yumşalmasını müəyyən etməyə yönəlmiş bir araşdırma β-qalaktosidazaların 17 fərqli gen ifadəsini tapdı. [33] β-galın yeganə məlum kristal quruluşu dəndir Thermus thermophilus. [34]


Karbohidratlar

Antonio Blanco, Gustavo Blanco, Tibbi Biokimya, 2017

Disakaridlər

Disakaridlər iki monosaxaridin bağlanması nəticəsində əmələ gəlir. Bu reaksiya su molekulunu əmələ gətirir. Burada yalnız insan biokimyasındakı ən vacib disakaridlər qeyd olunacaq.

Maltoza

Səməni şəkəri və ya maltoza amilaz fermenti ilə katalizləşən nişastanın hidrolizinin məhsuludur. O, bir qədər şirindir, suda çox həll olur və α-d-qlükoza (α-qlikozid bağı) karbon 1-in digər d-qlükozanın 4-cü karbonuna bağlanması nəticəsində yaranır. Maltoza pivə və müvafiq içkilərin (səmənili içkilər) dəmlənməsi zamanı əmələ gəlir.

Qlükozalardan birinin aldehid qrupu sərbəst qalır, disaxaridə reduksiya xassələrini verir və onun α və β formalarına malik olmasına imkan verir.

Laktoza

Bu disaxarid süddə olur. Hidroliz edildikdə qalaktoza və qlükoza ayrılır. β-d-qalaktozanın 1-ci karbonu (β-qlikozid bağı) d-qlükozanın 4-cü karbonu ilə bağlıdır. Qlükozanın karbon 1 sərbəst qaldığından, laktoza α və β formalarını təqdim edir və reduksiya qabiliyyətinə malikdir.

*Mövcud nomenklaturaya uyğun ad. O digərinin C4-ə bağlı qlükoza C1 oksigenini göstərir.

Saxaroza

Bu şəkər adətən qidalarda tatlandırıcı kimi istifadə olunur. Şəkər qamışından və çuğundurdan əldə edilir. O, α qlükozanın karbon 1 və β-fruktozanın karbon 2 arasında ikiqat qlikozid bağı ilə bağlanmış qlükoza və fruktozadan ibarətdir. Hər iki qrup, aldehid və keton bloklanır və disaxarid azaldıcı xüsusiyyətlərə malik deyil.

Saxaroza dekstrorotatordur və hidrolizə məruz qaldıqda qlükoza və fruktozanın ekvimolyar qarışığı əmələ gəlir, burada fruktozanın levorotator təsiri qlükozanın dekstrorotator fəaliyyətindən üstündür. Qütbləşmiş işığın fırlanmasındakı bu dəyişikliyə görə, saxaroza hidrolizindən yaranan qlükoza və fruktoza qarışığı adətən “ters çevrilmiş şəkər” kimi tanınır. Balın tərkibində ters çevrilmiş şəkər var.

Cellobioza. Bu, sellülozun hidrolizi nəticəsində yaranan disaxariddir. β-1→4 bağı ilə bağlanmış iki qlükoza vahidindən əmələ gəlir.

Trehaloza. Bu, onların anomerik hidroksilləri (α- d -qlükopiranosil-(1→1)-α- d-qlükopiranozid) ilə bağlanmış iki α-d-qlükoza molekulundan ibarət reduksiya etməyən disaxariddir.


Nə üçün beta-D fruktofuranoza sərbəst formada və saxaroza tərkibində iki fərqli quruluşa malikdir? - Biologiya

Küçənin küncündə durun və insanlardan insulinin nə olduğunu bildiklərini soruşun, çoxları cavab verəcəkdir.Bunun qan şəkəri ilə əlaqəsi yoxdur?Doğrudur, bu düzgündür, lakin belə bir cavab bir az “Motsart? O, bir növ musiqiçi deyildimi?"

İnsulin vasitəçi maddələr mübadiləsinə nəzarətdə əsas oyunçudur və böyük şəkil ondan ibarətdir ki, o, ya saxlama, ya da oksidləşmə üçün yanacaqların istifadəsini təşkil edir. Bu fəaliyyətlər vasitəsilə insulin həm karbohidrat, həm də lipid mübadiləsinə, zülal və mineral maddələr mübadiləsinə əhəmiyyətli təsir göstərir. Nəticə etibarilə, insulin siqnalının pozulması bir çox orqan və toxumalara geniş yayılmış və dağıdıcı təsir göstərir.

İnsulin reseptoru və fəaliyyət mexanizmi

Digər protein hormonlarının reseptorları kimi, insulin reseptoru da plazma membranına yerləşdirilir. İnsulin reseptoru disulfid bağları ilə bağlanmış iki alfa və iki beta alt bölməsindən ibarətdir. Alfa zəncirləri tamamilə hüceyrədənkənar və ev insulin bağlayıcı domenlərdir, əlaqəli beta zəncirləri isə plazma membranından nüfuz edir.

İnsulin reseptoru tirozin kinazdır. Başqa sözlə, fosfat qruplarını ATP-dən hüceyrədaxili hədəf zülallarda tirozin qalıqlarına köçürən bir ferment kimi fəaliyyət göstərir. İnsulinin alfa alt bölmələrinə bağlanması beta alt bölmələrinin özlərinin fosforlaşmasına (autofosforilasiya) səbəb olur, beləliklə reseptorun katalitik fəaliyyətini aktivləşdirir. Aktivləşdirilmiş reseptor daha sonra bir sıra hüceyrədaxili zülalları fosforilləşdirir, bu da öz növbəsində onların fəaliyyətini dəyişdirir və bununla da bioloji cavab yaradır.

Bir neçə hüceyrədaxili zülal insulin reseptoru üçün fosforlaşma substratları kimi müəyyən edilmişdir ki, bunlardan ən yaxşı öyrənilmişi insulin reseptor substratı 1 və ya IRS-1-dir. IRS-1 fosforlaşma ilə aktivləşdirildikdə, çox şey baş verir. Digər şeylər arasında, IRS-1, nəticədə insulinin təsirlərinə vasitəçilik edən digər fermentlərin işə götürülməsi və aktivləşdirilməsi üçün bir növ dok mərkəzi kimi xidmət edir. Bu proseslərə daha ətraflı baxış İnsulin siqnalının ötürülməsi bölməsində təqdim olunur.

İnsulin və karbohidrat mübadiləsi

Qlükoza nişasta və ya saxaroza kimi pəhriz karbohidratlarından nazik bağırsaqda hidroliz yolu ilə ayrılır və sonra qana sorulur. Qanda yüksək qlükoza konsentrasiyası insulinin sərbəst buraxılmasını stimullaşdırır və insulin qlükozanın alınmasını, istifadəsini və saxlanmasını stimullaşdırmaq üçün bədəndəki hüceyrələrə təsir göstərir. İnsulinin qlükoza mübadiləsinə təsiri hədəf toxumadan asılı olaraq dəyişir. İki mühüm təsir:

1. İnsulin qlükozanın əzələ, piy və bir sıra digər toxumalara daxil olmasını asanlaşdırır. Hüceyrələrin qlükozanı qəbul edə biləcəyi yeganə mexanizm heksoz daşıyıcıları ailəsi vasitəsilə asanlaşdırılmış diffuziyadır. Bir çox toxumalarda - əzələ əsas nümunədir - qlükoza qəbulu üçün istifadə olunan əsas daşıyıcı (GLUT4 adlanır) insulinin təsiri ilə plazma membranında mövcuddur.

İnsulin konsentrasiyası aşağı olduqda, GLUT4 qlükoza daşıyıcıları sitoplazmik veziküllərdə mövcuddur və burada qlükozanın daşınması üçün yararsızdır. Belə hüceyrələrdəki reseptorlara insulinin bağlanması həmin veziküllərin plazma membranı ilə sürətlə birləşməsinə və qlükoza daşıyıcılarının daxil olmasına gətirib çıxarır və bununla da hüceyrəyə qlükozanı səmərəli şəkildə qəbul etmək imkanı verir. Qanda insulinin səviyyəsi azaldıqda və insulin reseptorları artıq işğal edilmədikdə, qlükoza daşıyıcıları yenidən sitoplazmaya qaytarılır.

Burada qeyd etmək lazımdır ki, qlükozanın səmərəli qəbulu üçün insulin tələb etməyən bəzi toxumalar var: mühüm nümunələr beyin və qaraciyərdir. Bunun səbəbi, bu hüceyrələrin qlükoza idxalı üçün GLUT4-dən istifadə etməməsi, əksinə insulindən asılı olmayan başqa bir daşıyıcı olmasıdır.

2. İnsulin qaraciyərdə qlükozanı qlikogen şəklində saxlamağı stimullaşdırır. Nazik bağırsaqdan sorulan qlükozanın böyük bir hissəsi dərhal hepatositlər tərəfindən qəbul edilir və onu anbar polimer qlikogenə çevirir.

İnsülin qaraciyərdə glikogen sintezini stimullaşdıran bir sıra təsirlərə malikdir. Əvvəlcə qlükozanı fosforlaşdıran heksokinaz fermentini aktivləşdirir və onu hüceyrə daxilində saxlayır. Təsadüfən insulin qlükoza-6-fosfatazanın fəaliyyətini maneə törədir. İnsülin həmçinin fosfofruktokinaz və glikogen sintaza da daxil olmaqla, glikogen sintezində birbaşa iştirak edən bir neçə fermenti aktivləşdirir. Nəticə aydındır: qlükoza tədarükü çox olduqda, insulin sonradan istifadə etmək üçün qaraciyərə mümkün qədər çoxunu "deyir".

3. İnsulinin tanınmış təsiri qanda qlükoza konsentrasiyasını azaltmaqdır, yuxarıda təsvir edilən mexanizmləri nəzərə alaraq mənalı olmalıdır. Başqa bir vacib məqam odur ki, qanda qlükoza konsentrasiyası azaldıqca insulin ifrazı dayanır. İnsulin çatışmazlığı ilə bədəndəki hüceyrələrin böyük hissəsi qlükozanı qəbul edə bilmir və enerji üçün yağ turşuları kimi alternativ yanacaqlardan istifadə etməyə başlayır. Bununla belə, neyronlar daimi qlükoza tədarükü tələb edir ki, bu da qısa müddətdə glikogen ehtiyatlarından təmin edilir.

Qanda insulin səviyyəsi aşağı düşdükdə qaraciyərdə qlikogen sintezi azalır və qlikogenin parçalanmasından məsul olan fermentlər aktivləşir. Qlikogenin parçalanması təkcə insulinin olmaması ilə deyil, qanda qlükoza səviyyəsi normal həddən aşağı düşdüyü zaman ifraz olunan qlükaqonun iştirakı ilə stimullaşdırılır.

İnsulin və lipid mübadiləsi

Yağların və karbohidratların istifadəsi üçün metabolik yollar dərin və mürəkkəb şəkildə bir-birinə bağlıdır. İnsulinin karbohidrat mübadiləsinə dərin təsirini nəzərə alsaq, insulinin aşağıdakılar da daxil olmaqla, lipid mübadiləsinə də mühüm təsir göstərdiyi əsaslandırılır:

1. İnsulin qaraciyərdə yağ turşularının sintezini təşviq edir. Yuxarıda müzakirə edildiyi kimi, insulin qaraciyərdə qlikogenin sintezini stimullaşdırır. Bununla belə, qlikogen yüksək səviyyəyə (qaraciyər kütləsinin təxminən 5%-i) yığıldıqca, sonrakı sintez güclü şəkildə yatırılır.

Qaraciyər qlikogenlə doyduğu zaman, hepatositlər tərəfindən alınan hər hansı əlavə qlükoza qaraciyərdən lipoproteinlər şəklində xaric edilən yağ turşularının sintezinə aparan yollara çevrilir. Lipoproteinlər dövriyyədə parçalanır və digər toxumalarda, o cümlədən trigliseridləri sintez etmək üçün istifadə edən adipositlərdə istifadə üçün sərbəst yağ turşularını təmin edir.

2. İnsulin, yağ turşularını sərbəst buraxmaq üçün trigliseridləri hidroliz edən hüceyrədaxili lipazanı inhibə edərək, yağ toxumasında yağın parçalanmasını maneə törədir.

İnsulin qlükozanın adipositlərə daxil olmasını asanlaşdırır və bu hüceyrələrdə qlükoza qliserini sintez etmək üçün istifadə edilə bilər. Bu qliserin, qaraciyərdən gələn yağ turşuları ilə birlikdə adipositdə trigliseridləri sintez etmək üçün istifadə olunur. Bu mexanizmlər sayəsində insulin yağ hüceyrələrində trigliseridlərin daha da yığılmasında iştirak edir.

Bütün bədən baxımından insulin yağ qoruyucu təsirə malikdir. O, təkcə hüceyrələrin əksəriyyətini enerji üçün yağ turşuları əvəzinə karbohidratları oksidləşdirməyə sövq etmir, insulin dolayı yolla yağ toxumasında yağ yığılmasını stimullaşdırır.

İnsulinin digər diqqətəlayiq təsirləri

İnsulinin qlükozanın hüceyrələrə daxil olmasına təsirindən əlavə, amin turşularının udulmasını stimullaşdırır və yenidən onun ümumi anabolik təsirinə kömək edir. Oruc vəziyyətində olduğu kimi insulin səviyyəsi aşağı olduqda, tarazlıq hüceyrədaxili zülalın deqradasiyasına doğru irəliləyir.

İnsulin həmçinin bir çox hüceyrələrin kalium, maqnezium və fosfat ionlarına keçiriciliyini artırır. Kaliumun təsiri klinik cəhətdən vacibdir. İnsulin bir çox hüceyrədə natrium-kalium ATPazlarını aktivləşdirir və hüceyrələrə kalium axınına səbəb olur. Müəyyən şəraitdə insulinin enjeksiyonu plazmadakı kalium konsentrasiyasını kəskin şəkildə boğmaq qabiliyyətinə görə xəstələri öldürə bilər.

İnsulin çatışmazlığı və həddindən artıq xəstəliklər

Diabetes mellitus, şübhəsiz ki, insanın ən vacib metabolik xəstəliyi, insulin çatışmazlığı vəziyyətidir. Həm də itlər və pişiklərdə xəstəliyin əhəmiyyətli bir səbəbidir. Bu xəstəliyin iki əsas forması tanınır:

  • Tip 1 və ya insulindən asılı diabet mellitus açıq şəkildə insulin çatışmazlığının nəticəsidir. Bu xəstəliyin başlanğıcı adətən uşaqlıqda olur. Bu, pankreasın beta hüceyrələrinin məhv olması ilə əlaqədardır, çox güman ki, bu hüceyrələrin bir və ya bir neçə komponentinə otoimmünizmin nəticəsidir. Bu xəstəliyin kəskin təsirlərinin çoxu insulin əvəzedici terapiya ilə idarə oluna bilər. Monitorinq, insulinlə müalicə və pəhriz idarəsi yolu ilə qan qlükoza konsentrasiyalarına ciddi nəzarətin təmin edilməsi bu pozğunluğun qan damarlarına, sinirlərə və digər orqan sistemlərinə uzunmüddətli mənfi təsirlərini minimuma endirərək sağlam həyata imkan verəcəkdir.
  • Tip 2 və ya insulindən asılı olmayan diabetes mellitus insulin müqaviməti sindromu kimi başlayır. Yəni hədəf toxumalar insulinə lazımi reaksiya verə bilmir. Tipik olaraq, bu xəstəliyin başlanğıcı yetkinlik dövründə olur. Monumental tədqiqat səylərinə baxmayaraq, II tip diabetə səbəb olan qüsurların dəqiq təbiətini müəyyən etmək çətin idi və bu vəziyyətin patogenezi açıq şəkildə multifaktorialdır. Piylənmə açıq şəkildə əsas risk faktorudur, lakin insanlarda və heyvanlarda həddindən artıq piylənmənin bəzi hallarda insulinə həssaslığı normaldır. Ən azı ilkin olaraq adekvat miqdarda insulin ifraz etmək mümkün olmadığı üçün insulin inyeksiyaları terapiya üçün faydalı deyil. Əksinə, xəstəlik pəhriz terapiyası və hipoqlikemik agentlər vasitəsilə idarə olunur. Bununla belə, 2-ci tip diabetlilərin əhəmiyyətli bir hissəsi insulinə ehtiyac duyur.

Hiperinsulinemiya və ya həddindən artıq insulin ifrazı ən çox tip 2 diabet və ya metabolik sindromla əlaqəli insulin müqavimətinin nəticəsidir. Daha nadir hallarda hiperinsulinemiya mədəaltı vəzində insulin ifraz edən şiş (insulinoma) nəticəsində yaranır. Həddindən artıq insulinin təsadüfən və ya qəsdən yeridilməsi nəticəsində yaranan hiperinsulinemiya təhlükəlidir və kəskin şəkildə həyat üçün təhlükə yarada bilər, çünki qanda qlükoza səviyyəsi sürətlə aşağı düşür və beyin enerji aclığına məruz qalır (insulin şoku).

İnsulinin sintezi və ifrazı

Qlükaqon

Sonuncu dəfə fevral 2019-cu ildə yenilənib. Şərhləri [email protected] ünvanına göndərin

Bu səhifənin Bosniya dilinə tərcüməsi Əminə Duqaliç tərəfindən yaradılmışdır və Bosniya tərcüməsində mövcuddur

Bu səhifənin Fin tərcüməsi Elsa Jansson tərəfindən yaradılmışdır və Fincə tərcüməsində mövcuddur

Bu səhifənin fransızca tərcüməsi Mathilde Guibert tərəfindən yaradılmışdır və fransızca tərcümədə mövcuddur

Bu səhifənin İbranicə tərcüməsi Karen Ann Gaiman tərəfindən yaradılmışdır və İvrit tərcüməsində mövcuddur

Bu səhifənin Latviya tərcüməsi Margareta Sliwka tərəfindən yaradılmışdır və Latviya tərcüməsində mövcuddur

Bu səhifənin rusca tərcüməsi Olha Fiodorova tərəfindən yaradılmışdır və rusca tərcümədə mövcuddur

Bu səhifənin Slovak dilinə tərcüməsi Katarina Hornik tərəfindən yaradılmışdır və Slovakiya tərcüməsində mövcuddur

Bu səhifənin İsveçcə tərcüməsi David Mucchiano tərəfindən yaradılmışdır və İsveçcə tərcüməsində mövcuddur

Bu səhifənin Ukrayna dilinə tərcüməsi Anna Mateş tərəfindən yaradılmışdır və Ukrayna dilinə tərcümədə mövcuddur


2.7: Quruluş və funksiya- Karbohidratlar

  • Kevin Ahern, İndira Rajagopal, və Taralyn Tan tərəfindən töhfə
  • Oreqon Dövlət Universitetində professor (Biokimya və Biofizika).

Endogen qlikasiya isə bədəndəki sərbəst şəkərin konsentrasiyasına mütənasib olan tezliklə baş verir. Bunlar ən çox fruktoza, qalaktoza və qlükoza ilə azalan qaydada baş verir və qan dövranında aşkar edilir. Həm zülallar, həm də lipidlər qlikasiya oluna bilər və endogen inkişaf etmiş qlikasiya son məhsullarının (AGEs) yığılması 2-ci tip diabetlə, həmçinin ürək-damar xəstəliklərinin (endotel, qığırdaq və fibrinogenin zədələnməsi), periferik neyropatiyada (mielinin hücumu) artması ilə əlaqələndirilir. qabıq), və karlıq (miyelin qabığının itirilməsi).

AGE-lərin əmələ gəlməsi oksidləşdirici stressi artırır, lakin bununla da kəskinləşdiyi düşünülür. Artan oksidləşdirici stress, öz növbəsində, əlavə zərər verir. Qan hüceyrələrində kollagenin zədələnməsi onların sərtləşməsinə və zəifləməsinə səbəb olur və müvafiq olaraq damarların sərtləşməsinə və anevrizmaların əmələ gəlməsinə səbəb olur. Diabetin bir göstəricisi qırmızı qan hüceyrələrində hemoglobinin qlikasiyasının artmasıdır, çünki şəkərli diabet xəstələrinin qanında dolaşan şəkər konsentrasiyası yüksəkdir. Hemoqlobinin qlikasiyası diabetli xəstələrdə qan qlükozasına nəzarət testində ölçülür.

Homopolimer Monomer vahidi
qlikogen qlükoza
Sellüloza qlükoza
Amiloza qlükoza
Kalloza qlükoza
xitin N-asetilqlükozamin
Xylan Ksiloza
Mannan Mannoz
Xrizolaminarin qlükoza
Şəkil 2.189). Hialuron turşusu lubricin adlı proteoqlikanla birlikdə suyu sürtkü materialına çevirir. Hialuron turşusu oynaq qığırdaqlarının hər bir hüceyrəsinin ətrafında bir örtük kimi mövcuddur və qığırdaqlara möhkəmlik (sıxılmaya qarşı müqavimət) verən suyu udaraq proteoqlikanlar ilə komplekslər əmələ gətirir. Yaşlanma hialuronanların ölçüsünün azalmasına, lakin konsentrasiyanın artmasına səbəb olur.

Dəridə funksiyası

Hialuron turşusu dərinin əsas tərkib hissəsidir və toxuma bərpası funksiyalarına malikdir. Həddindən artıq UVB radiasiyasına məruz qaldıqda, dermisdəki hüceyrələr daha az hialuronan istehsal edir və onun deqradasiyasını artırır.

Bəzi xərçənglər üçün plazmadakı hialuron turşusunun səviyyəsi bədxassəli şişlərlə əlaqələndirilir. Hialuron turşusu səviyyələri prostat və döş xərçəngi və xəstəliyin gedişatını izləmək üçün bir marker kimi istifadə edilmişdir. Mürəkkəb katarakt əməliyyatından sonra şəfa vermək üçün istifadə edilə bilər. Hialuron turşusu yaraların sağalması zamanı fibrin laxtasını əvəz edən qranulyasiya toxuması matrisində də bol olur. Yaraların sağalmasında, hialuron turşusunun böyük polimerlərinin erkən meydana gəldiyi və fiziki olaraq ağ qan hüceyrələrinə immun reaksiyaya vasitəçilik etmək üçün yer açdığı düşünülür.

Hialuron turşusunun parçalanması hialuronidaza kimi tanınan fermentlər tərəfindən kataliz edilir. İnsanlarda bu cür fermentlərin yeddi növü var, bəziləri şiş bastırıcı rolunu oynayır. Kiçik hialuronan fraqmentləri toxuma zədələnməsindən sonra makrofaqlarda və dendritik hüceyrələrdə iltihablı reaksiyaya səbəb ola bilər. Onlar həmçinin proangiogen funksiyaları yerinə yetirə bilirlər.

Proteoqlikanlar

Qlikozaminoqlikanlar adətən zülallara bağlanır və bunlara proteoqlikanlar deyilir. Linkage between the protein and the glycosaminoglycan is made through a serine side-chain. Proteoglycans are made by glycosylation of target proteins in the Golgi apparatus.


MolView is an intuitive, Open-Source web-application to make science and education more awesome! MolView is mainly intended as web-based data visualization platform. You can use MolView to search through different scientific databases including compound databases, protein databases and spectral databases, and view records from these databases as interactive visualizations using WebGL and HTML5 technologies. This web application is built on top of the JavaScript libraries and online services listed below. The Virtual Model Kit has been a source of inspiration for the birth of this project.

    JavaScript libraries
      : Chemical 2D data reader/writer : primary 3D render engine : 3D render engine : 3D render engine and spectrum display

    Click one of the subjects below to learn more. You can also watch some videos on YouTube to get started.

    Subjects

    MolView consists of two main parts, a structural formula editor and a 3D model viewer. The structural formula editor is surround by three toolbars which contain the tools you can use in the editor. Once you’ve drawn a molecule, you can click the 2D to 3D button to convert the molecule into a 3D model which is then displayed in the viewer. Below is a list of all sketch tools.

    Top toolbar

    • Trash: clear the entire canvas
    • Eraser: erase atoms, bonds or the current selection
    • Undo/redo: undo or redo your recent changes
    • Selection tools: all these tool can be used to drag the current selection or individual atoms and bonds. You can add/remove atoms and bonds to the selection by clicking them. If you have selected a separate fragment, you can rotate it by dragging an atom in the selection. You can delete the selection using the DEL key or using the eraser tool. Each tool has different behavior for the right mouse button:
      • Drag: move the entire molecule (you can already use the left mouse button for this)
      • Rectangle select: select atoms and bonds using a rectangular selection area
      • Lasso select: select atoms and bonds by drawing a freehand selection area

      Left toolbar

      • Bonds: pick one of the bond types (single, double, triple, up, down) and add or modify bonds
      • Fragments: pick one of the fragments (benzene, cyclopropane, etc.) and add fragments
      • Chain: create a chain of carbon atoms
      • Charge: increment (+) or decrement (-) the charge of atoms

      Right toolbar

      In this toolbar you can select from a number of elements, you can also pick an element from the periodic table using the last button. You can use the element to create new atoms or modify existing atoms.

      You can load molecules from large databases like PubChem and RCSB using the search form located on the left side of the menu-bar. Just type what you are looking for and a list of available molecules will appear.

      You can also click on the dropdown button next to the search field to select a specific database. This will perform a more extensive search on the selected database. Currently, three big databases are supported:

      1. PubChem
      2. The RCSB Protein Data Bank
      3. The Crystallography Open Database

      The Tools menu contains several utility functions which are listed below.

      You can embed or share a specific compound, macromolecule or crystal using the provided URL or HTML code. Note that the linked structure is the one which is currently displayed in the model window. You can also copy the URL from the address bar in order to link to the current structure.

      Export

      • Structural formula image: sketcher snapshot (PNG with alpha channel)
      • 3D model image: model snapshot (PNG, alpha channel in Glmol and ChemDoodle)
      • MOL file: exports a MDL Molfile from the 3D model (common molecules)
      • PDB file: exports a Protein Data Bank file from the 3D model (macromolecules)
      • CIF file: exports a Crystallographic Information File from the 3D model (crystal structures)

      Information card

      This collects and displays information about the structural formula.

      Spectroscopy

      This shows a new layer where you can view molecular spectra of the current structural formula (loaded from the Sketcher) More details are covered in the Spectroscopy chapter.

      3D model resource

      This redirects you to the web-page for the current 3D model on the website of its source database (except when the model is resolved using the Chemical Identifier Resolver)

      Advanced search

      These functions allow you to perform some advanced searches through the PubChem database using the structural formula from the sketcher.

      1. Similarity search: search for compounds with a similar structural formula
      2. Substructure search: search for compounds with the current structure as subset
      3. Superstructure search: search for compounds with the current structure as superset

      You can open the Spectroscopy view via Tools > Spectroscopy. You can view three kinds of molecular spectra.

      Export data

      You can also export different kinds of data from the currently selected spectrum.

      • PNG image: snapshot from interactive spectrum
      • JCAMP file: JCAMP-DX file of the current spectrum

      The Model menu contains some general functions for the 3D model.

      Reset

      This function sets the model position, zoom and rotation back to default.

      Representation

      You can choose from a list of different molecule representations including ball and stick, stick, van der Waals spheres, wireframe and lines. Macromolecules are automatically drawn using ribbons.

      Fon

      You can switch between a black, gray or white background. The default background is black (exported images from GLmol or ChemDoodle have a transparent background)

      Engines

      You can choose from three different render engines: GLmol, JmolChemDoodle. GLmol is used as default render engine. GLmol and ChemDoodle are based on WebGL, a browser technology to support 3D graphics. If WebGL is not available in your browser, Jmol will be used for all rendering.

      MolView automatically switches to:

      1. Jmol if you execute functions from the Jmol menu
      2. GLmol if you load macromolecules (due to significant higher performance)
      3. ChemDoodle if you load a crystal structure (GLmol cannot render crystal structures)

      You might want to switch back to GLmol when you do no longer need Jmol or ChemDoodle since GLmol has a better performance.

      Note that macromolecules are drawn slightly different in each engine. ChemDoodle provides the finest display. You should, however, avoid using ChemDoodle for very large macromolecules.

      Model transformation

      You can rotate, pan and zoom the 3D model. Use the right button for rotation, the middle button for translation (except for ChemDoodle) and the scrollwheel for zooming. On touch devices, you can rotate the model with one finger and scale the model using two fingers.

      Crystallography

      You can load an array of crystal cells (2x2x2 or 1x3x3) or a single unit cell when viewing crystal structures.

      Fog and clipping

      When you are viewing large structures, like proteins, it can be useful to hide a certain part using fog or a clipping plane. GLmol offers a few options to do this.

      1. Fog: you can move the fog forward by dragging the mouse yuxarı while holding CTRL + SHIFT (drag in the opposite direction to move the fog backward)
      2. Clipping plane: you can move a frontal clipping plane into the structure by dragging the mouse to the sol while holding CTRL + SHIFT (drag in the opposite direction to move the clipping plane back)

      The Zülal menu offers a number of protein display settings including different color schemes and different chain representations.

      Show bio assembly

      When loading a protein structure, MolView shows the asymmetric unit by default. This function allows you to view the full biological unit instead.

      Chain representation

      You can choose from four different chain representations. You can also view the full chain structure by enabling the Bonds seçim.

      1. Ribbon: draws ribbon diagram (default representation)
      2. Cylinder and plate: solid cylinders for α-helices and solid plates for β-sheets
      3. B-factor tube: tube with B-factor as thickness (thermal motion)
      4. C-alpha trace: lines between central carbon atom in amino-acids (very fast rendering)

      Chain coloring

      You can choose from six chain color schemes.

      1. Secondary structures: different colors for α-helices, β-sheets, etc.
      2. Spectrum: color spectrum (rainbow)
      3. Chain: each chains gets a different color
      4. Residue: all amino-acid residues are colored differently
      5. Polarity: colors polar amino-acids red and non polar amino-acids white
      6. B-factor: blue for low B-factor and red for high B-factor (if provided)

      The Jmol menu offers some awesome Jmol-only functions and calculations.

      Clear

      Clears all executed calculations and measurements.

      High Quality

      Enables High Quality rendering in Jmol (enabled by default on fast devices) When turned off, anti-aliasing is disabled and the model is drawn using lines while transforming it.

      Calculations

      You can perform the following Jmol calculations in Jmol:

      • MEP surface lucent/opaque: calculates and projects molecular electrostatic potential on a translucent or opaque van der Waals surface
      • Charge: calculates and projects atomic charge as text label and white to atom color gradient
      • Bond dipoles: calculates and draws individual bond dipoles
      • Overall dipole: calculates and draws net bond dipole
      • Energy minimization: executes an interactive MMFF94 energy minimization (note that this function only executes a maximum of 100 minimization steps at a time)

      Measurement

      You can measure distance, angle and torsion using Jmol. You can activate and deactivate one of these measurement types via the Jmol menu.

      • Məsafə distance between two atoms in nm
      • Angle angle between two bonds in degrees
      • Torsion torsion between four atoms in degrees

      Note that in some cases, the resolved 3D model is only an approach of the real molecule, this means you have to execute an Energy minimization in order to do reliable measurements.


      Giriş

      Every chemical compound absorbs, transmits, or reflects light (electromagnetic radiation) over a certain range of wavelength. Spectrophotometry is a measurement of how much a chemical substance absorbs or transmits. Spectrophotometry is widely used for quantitative analysis in various areas (e.g., chemistry, physics, biology, biochemistry, material and chemical engineering, clinical applications, industrial applications, etc). Any application that deals with chemical substances or materials can use this technique. In biochemistry, for example, it is used to determine enzyme-catalyzed reactions. In clinical applications, it is used to examine blood or tissues for clinical diagnosis. There are also several variations of the spectrophotometry such as atomic absorption spectrophotometry and atomic emission spectrophotometry.

      A spectrophotometer is an instrument that measures the amount of photons (the intensity of light) absorbed after it passes through sample solution. With the spectrophotometer, the amount of a known chemical substance (concentrations) can also be determined by measuring the intensity of light detected. Depending on the range of wavelength of light source, it can be classified into two different types:

      • UV-visible spectrophotometer: uses light over the ultraviolet range (185 - 400 nm) and visible range (400 - 700 nm) of electromagnetic radiation spectrum.
      • IR spectrophotometer: uses light over the infrared range (700 - 15000 nm) of electromagnetic radiation spectrum.

      In visible spectrophotometry, the absorption or the transmission of a certain substance can be determined by the observed color. For instance, a solution sample that absorbs light over all visible ranges (i.e., transmits none of visible wavelengths) appears black in theory. On the other hand, if all visible wavelengths are transmitted (i.e., absorbs nothing), the solution sample appears white. If a solution sample absorbs red light (

      700 nm), it appears green because green is the complementary color of red. Visible spectrophotometers, in practice, use a prism to narrow down a certain range of wavelength (to filter out other wavelengths) so that the particular beam of light is passed through a solution sample.


      Why is beta- D fructofuranose two different structures when in free form and as part of sucrose? - Biologiya

      Tag words: bacterial structure, flagellum, flagella, pilus, pili, fimbriae, capsule, S-layer, glycocalyx, slime layer, biofilm, outer membrane, LPS, cell wall, peptidoglycan, murein, teichoic acid, plasma membrane, cell membrane, phospholipid bilayer, transport system, proton motive force, pmf, ATPase, DNA, chromosome, nucleoid, ribosome, 30S subunit, 50S subunit, 16S rRNA, inclusion, PHB, glycogen, carboxysome, endospore, parasporal crystal.

      (This chapter has 10 pages)

      Hüceyrə divarı

      The cell walls of bacteria deserve special attention for several reasons:

      1. They are an essential structure for viability, as described above.
      2. They are composed of unique components found nowhere else in nature.
      3. They are one of the most important sites for attack by antibiotics.
      4. They provide ligands for adherence and receptor sites for drugs or viruses.
      5. They cause symptoms of disease in animals.
      6. They provide for immunological distinction and immunological variation among strains of bacteria.

      Most procaryotes have a rigid hüceyrə divarı. The cell wall is an essential structure that protects the cell protoplast from mechanical damage and from osmotic rupture or lysis. Procaryotes usually live in relatively dilute environments such that the accumulation of solutes inside the procaryotic cell cytoplasm greatly exceeds the total solute concentration in the outside environment. Thus, the osmotic pressure against the inside of the plasma membrane may be the equivalent of 10-25 atm. Since the membrane is a delicate, plastic structure, it must be restrained by an outside wall made of porous, rigid material that has high tensile strength. Such a material is murein, the ubiquitous component of bacterial cell walls.

      Murein is a unique type of peptidoglycan , a polymer of disaccharides (glycan) cross-linked by short chains of amino acids (peptide). Many types of peptidoglycan exist. All Bacterial peptidoglycans contain N-acetylmuramic acid, which is the definitive component of murein. The cell walls of Archaea may be composed of protein, polysaccharides, or peptidoglycan-like molecules, but never do they contain murein. This feature distinguishes the Bacteria from the Archaea.

      İçində Gram-positive Bacteria (those that retain the purple crystal violet dye when subjected to the Gram-staining procedure), the cell wall consists of several layers of peptidoglycan. Running perpendicular to the peptidoglycan sheets is a group of molecules called teichoic acids which are unique to the Gram-positive cell wall (Figure 14).

      Figure 14. Structure of the Gram-positive bacterial cell wall. The wall is relatively thick and consists of many layers of peptidoglycan interspersed with teichoic acids that run perpendicular to the peptidoglycan sheets.

      İçində Gram-negative Bacteria (which do not retain the crystal violet), the cell wall is composed of a single layer of peptidoglycan surrounded by a membranous structure called the outer membrane. The outer membrane of Gram-negative bacteria invariably contains a unique component, lipopolysaccharide (LPS və ya endotoxin), which is toxic to animals. In Gram-negative bacteria the outer membrane is usually thought of as part of the cell wall (Figure 15).


      Figure 15. Structure of the Gram-negative cell wall. The wall is relatively thin and contains much less peptidoglycan than the Gram-positive wall. Also, teichoic acids are absent. However, the Gram negative cell wall consists of an outer membrane that is outside of the peptidoglycan layer. The outer membrane is attached to the peptidoglycan sheet by a unique group of lipoprotein molecules.


      In the Gram-positive Bacteria, the cell wall is thick (15-80 nanometers), consisting of several layers of peptidoglycan. In the Gram-negative Bacteria the cell wall is relatively thin (10 nanometers) and is composed of a single layer of peptidoglycan surrounded by an outer membrane.

      P eptidoglycan structure and arrangement in E. coli is representative of all Enterobacteriaceae, as well as many other Gram-negative bacteria. The glycan backbone is made up of alternating molecules of N-acetylglucosamine (G) and N-acetylmuramic acid (M) connected by a beta 1,4-glycoside bond. The 3-carbon of N-acetylmuramic acid (M) is substituted with a lactyl ether group derived from pyruvate. The lactyl ether connects the glycan backbone to a peptide side chain that contains L-alanine, (L-ala), D-glutamate (D-glu), Diaminopimelic acid (DAP), and D-alanine (D-ala). MurNAc is unique to bacterial cell walls, as is D-glu, DAP and D-ala. The muramic acid subunit of E. coli is shown in Figure 16 below.


      Figure 16. The structure of the muramic acid subunit of the peptidoglycan of Escherichia coli. This is the type of murein found in most Gram-negative bacteria. The glycan backbone is a repeat polymer of two amino sugars, N-acetylglucosamine (G) and N-acetylmuramic acid (M). Attached to the N-acetylmuramic acid is a tetrapeptide consisting of L-ala-D-glu-DAP-D-ala. b. Abbreviated structure of the muramic acid subunit. c. Nearby tetrapeptide side chains may be linked to one another by an interpeptide bond between DAP on one chain and D-ala on the other. d. The polymeric form of the molecule.

      Strands of murein are assembled in the periplasm from about 10 muramic acid subunits. Then the strands are connected to form a continuous glycan molecule that encompasses the cell. Wherever their proximity allows it, the tetrapeptide chains that project from the glycan backbone can be cross-linked by an interpeptide bond between a free amino group on DAP and a free carboxy group on a nearby D-ala. The assembly of peptidoglycan on the outside of the plasma membrane is mediated by a group of periplasmic enzymes, which are transglycosylases, transpeptidases and carboxypeptidases. The mechanism of action of penicillin and related beta-lactam antibiotics is to block transpeptidasecarboxypeptidase enzymes during their assembly of the murein cell wall. Hence, the beta lactam antibiotics are said to "block cell wall synthesis" in the bacteria.

      The glycan backbone of the peptidoglycan molecule can be cleaved by an enzyme called lysozyme that is present in animal serum, tissues and secretions, and in the phagocytic lysosome. The function of lysozyme is to lyse bacterial cells as a constitutive defense against bacterial pathogens. Some Gram-positive bacteria are very sensitive to lysozyme and the enzyme is quite active at low concentrations. Lachrymal secretions (tears) can be diluted 1:40,000 and retain the ability to lyse certain bacterial cells. Gram-negative bacteria are less vulnerable to attack by lysozyme because their peptidoglycan is shielded by the outer membrane. The exact site of lysozymal cleavage is the beta 1,4 bond between N-acetylmuramic acid (M) and N-acetylglucosamine (G) , such that the muramic acid subunit shown in Figure 16(a) is the result of the action of lysozyme on bacterial peptidoglycan.

      In Gram-positive bacteria there are numerous different peptide arrangements among peptidoglycans. The best studied is the murein of Staphylococcus aureus shown in Figure 17 below. In place of DAP (in E. coli) is the diamino acid, L-lysine (L-lys), and in place of the interpeptide bond (in Gram-negatives) is an interpeptide bridge of amino acids that connects a free amino group on lysine to a free carboxy group on D-ala of a nearby tetrapeptide side chain. This arrangement apparently allows for more frequent cross-bonding between nearby tetrapeptide side chains. In S. aureus, the interpeptide bridge is a peptide consisting of 5 glycine molecules (called a pentaglycine bridge). Assembly of the interpeptide bridge in Gram-positive murein is inhibited by the beta lactam antibiotics in the same manner as the interpeptide bond in Gram-negative murein. Gram-positive bacteria are more sensitive to penicillin than Gram-negative bacteria because the peptidoglycan is not protected by an outer membrane and it is a more abundant molecule. In Gram-positive bacteria, peptidoglycans may vary in the amino acid in place of DAP or L-lys in position 3 of the tetrapeptide, and in the exact composition of the interpeptide bridge. At least eight different types of peptidoglycan exist in Gram-positive bacteria.


      Figure 17. Schematic diagram of the peptidoglycan sheet of Staphylococcus aureus. G = N-acetyl-glucosamine M = N-acetyl-muramic acid L-ala = L-alanine D-ala = D-alanine D-glu = D-glutamic acid L-lys = L-lysine. This is one type of murein found in Gram-positive bacteria. Compared to the E. coli peptidoglycan (Figure 7) there is L-lys in place of DAP (diaminopimelic acid) in the tetrapeptide. The free amino group of L-lys is substituted with a glycine pentapeptide (gly-gly-gly-gly-gly-) which then becomes an interpeptide bridge forming a link with a carboxy group from D-ala in an adjacent tetrapeptide side chain. Gram-positive peptidoglycans differ from species to species, mainly in regards to the amino acids in the third position of the tetrapeptide side chain and in the amino acid composition of the interpeptide bridge.

      Gram-negative bacteria may contain a single monomolecular layer of murein in their cell walls while Gram-positive bacteria are thought to have several layers or "wraps" of peptidoglycan. Closely associated with the layers of peptidoglycan in Gram-positive bacteria are a group of molecules called teichoic acids. Teichoic acids are linear polymers of polyglycerol or polyribitol substituted with phosphates and a few amino acids and sugars. The teichoic acid polymers are occasionally anchored to the plasma membrane (called lipoteichoic acid, LTA ) apparently directed outward at right angles to the layers of peptidoglycan. The functions of teichoic acid are not known. They are essential to viability of Gram-positive bacteria in the wild. One idea is that they provide a channel of regularly-oriented negative charges for threading positively charged substances through the complicated peptidoglycan network. Another theory is that teichoic acids are in some way involved in the regulation and assembly of muramic acid subunits on the outside of the plasma membrane. There are instances, particularly in the streptococci, wherein teichoic acids have been implicated in the adherence of the bacteria to tissue surfaces.


      İstinadlar

      Ella ME, Lanham-New SA, Kok K. Nutrition. In: Feather A, Waterhouse M, eds. Kumar and Clarke's Clinical Medicine. 10th ed. Philadelphia, PA: Elsevier 2021:chap 33.

      Iturrino JC, Lembo AJ. Qəbizlik. In: Feldman M, Friedman LS, Brandt LJ, eds. Sleisenger and Fordtran's Gastrointestinal and Liver Disease. 11-ci nəşr. Philadelphia, PA: Elsevier 2021:chap 19.

      Maqbool A, Parks EP. Shaikhkhalil A, Panganiban J, Mitchell JA, Stallings VA. Nutritional requirements. In: Kliegman RM, St. Geme JW, Blum NJ, Shah SS, Tasker RC, Wilson KM, eds. Nelson Textbook of Pediatrics. 21st ed. Philadelphia, PA: Elsevier 2020:chap 55.


      Videoya baxın: Химия 10 класс Урок10 - Углеводы. Глюкоза. Олигосахариды. Сахароза. (Sentyabr 2022).


Şərhlər:

  1. Vozahn

    the sentence Magnificent

  2. Valentine

    Nə yaxşı sualdır

  3. Brecc

    Siz mütəxəssis kimi deyilsiniz :)

  4. Nachton

    Sən ciddisən?

  5. Donris

    What curious topic

  6. Yobei

    Düşünürəm ki, səhv edirsən. Mən bunu sübut edə bilərəm. PM-ə yazın, əlaqə saxlayaq.

  7. Takoda

    his phrase is magnificent



Mesaj yazmaq