Məlumat

Reduksiya/Oksidləşmə reaksiyaları - Mary və Caidon - Biologiya

Reduksiya/Oksidləşmə reaksiyaları - Mary və Caidon - Biologiya


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Reduksiya-Oksidləşmə reaksiyaları

Ümumi Biologiyada ən çox reduksiya/oksidləşmə reaksiyaları (redoks) müzakirə etdiyimiz metabolik yollarda (birləşdirilmiş biokimyəvi reaksiyalar toplusu) baş verir. Burada hüceyrə istehlak etdiyi birləşmələri daha kiçik hissələrə parçalayır və sonra bu və digər molekulları yenidən daha böyük makromolekullara yığır. Bu səbəblərə görə, biologiyada redoks reaksiyaları üçün ən azı intuitiv anlayış və qiymətləndirmə inkişaf etdirmək vacibdir.

Biologiya tələbələrinin əksəriyyəti kimya kurslarında azalma və oksidləşmə reaksiyalarını da öyrənəcəklər; bu cür reaksiyalar biologiyadan çox əhəmiyyətlidir. Şagirdlərin bu konsepsiya ilə tanış olma ardıcıllığından asılı olmayaraq (əvvəlcə kimya və ya biologiya), çoxu kimya və biologiyada çox fərqli şəkildə təqdim olunan mövzunu tapacaq. Bu çaşdırıcı ola bilər.

Kimyaçılar tez-tez oksidləşmə vəziyyəti anlayışından istifadə edərək oksidləşmə və reduksiya anlayışlarını təqdim edirlər. Ətraflı məlumat üçün bu linkə baxın: . Kimyaçılar adətən tələbələrdən kimyəvi reaksiyada iştirak edən molekullardakı ayrı-ayrı atomların oksidləşmə dərəcələrini müəyyən etmək üçün bir sıra qaydalar tətbiq etməyi xahiş edirlər (bax. link). Kimya formalizmi oksidləşməni oksidləşmə vəziyyətinin artması, azalma isə oksidləşmə vəziyyətinin azalması kimi müəyyən edir.

Bununla belə, bioloqlar adətən bu şəkildə redoks reaksiyaları haqqında düşünmürlər və ya öyrətmirlər. Niyə? Şübhə edirik ki, biologiyada rast gəlinən redoks reaksiyalarının əksəriyyəti molekullar arasında elektronların ötürülməsi nəticəsində yaranan oksidləşmə vəziyyətində dəyişikliklə bağlıdır. Buna görə də, bioloqlar azalmanı adətən elektronların artması, oksidləşməni isə elektron itkisi kimi təyin edirlər. Qeyd edək ki, redoks reaksiyalarının bioloji elektron mübadilə görünüşü tamamilə oksidləşmə vəziyyətlərində dəyişikliklərlə əlaqəli daha ümumi tərifə uyğundur. Bununla belə, elektron mübadilə modeli bəzən kimya sinfi kontekstində baş verən elektronların ötürülməsini nəzərdə tutmayan redoks reaksiyalarını izah etmir. Bioloqun redoks kimyasına baxışının üstünlüyü (biologiya kontekstində) üçün zehni şəkil yaratmaq nisbətən asan olmasıdır. Mövzunun ən azı əsas konseptual mənzərəsini hazırlamaqda iştirak edən molekulyar quruluşun çoxlu təftişini xatırlamaq üçün qaydaların siyahısı yoxdur. Biz sadəcə olaraq iki tərəf arasında bir mübadiləni təsəvvür edirik - bir molekul bir və ya daha çox elektronu onları qəbul edən tərəfdaşa verir.

Bu, biologiya sinfi üçün biologiya oxu olduğu üçün biz redoksa “elektronların qazanılması/itkisi” konseptualizasiyasından yanaşırıq. Əgər siz artıq kimya dərsi keçmisinizsə və bu mövzu sizin biologiya kursunuzda bir az fərqli təqdim olunursa, unutmayın ki, mahiyyət etibarı ilə siz eyni şeyi öyrənirsiniz. Bioloqlar biologiya kontekstində daha intuitiv məna kəsb etmək üçün kimyada öyrəndiklərinizi uyğunlaşdırdılar. Redoks haqqında öyrənməmisinizsə, hələ də narahat olmayın. Əgər burada nə etməyə çalışdığımızı başa düşə bilsəniz, kimya dərsində bu anlayışı əhatə etdiyiniz zaman bir neçə addım irəlidə olacaqsınız. Düşüncənizi bir az ümumiləşdirmək üçün sadəcə çalışmaq lazımdır.

Bəzi ümumi reaksiyalarla başlayaq

İki birləşmə arasında elektronların ötürülməsi bu birləşmələrdən birinin elektron itirməsinə və bir birləşmənin elektron qazanmasına səbəb olur. Məsələn, aşağıdakı şəklə baxın. Ümumi reaksiyaya baxmaq üçün enerji hekayəsi rubrikasından istifadə etsək, reaktivlərin və məhsulların əvvəlki və sonrakı xüsusiyyətlərini müqayisə edə bilərik. Reaksiyadan əvvəl və sonra maddəyə (əşyaya) nə olur? Mürəkkəb A neytral kimi başlayır və müsbət yüklü olur. Mürəkkəb B neytral kimi başlayır və mənfi yüklü olur. Elektronlar mənfi yüklü olduğundan bu reaksiyanı elektronun hərəkəti ilə izah edə bilərik Mürəkkəb A üçün B. Bu, məsul dəyişikliklərə uyğundur. Mürəkkəb A elektron itirir (müsbət yüklü olur) və biz A-nın oksidləşdiyini deyirik. Bioloqlar üçün ooksidləşməelektronların itkisi ilə bağlıdır. B elektron qazanır (mənfi yüklü olur) və biz bunu deyirik B azalıb. Azaldılmasıelektronların qazanılması ilə əlaqələndirilir. Reaksiya baş verdiyindən (nəsə baş verdiyindən) biz də bilirik ki, bu prosesdə enerji ötürülmüş və/yaxud yenidən təşkil edilməlidir və biz bunu tezliklə nəzərdən keçirəcəyik.

Şəkil 1. Yarım reaksiyalarla ümumi redoks reaksiyası

Atribut: Mary O. Aina

Təkrar etmək üçün: Elektron(lar) və ya molekul itirildikdə oksidləşdi, elektron(lar) daha sonra başqa molekula keçməlidir. Deyirik ki, elektron alan molekul olur azaldılmış. Birlikdə bu qoşalaşmış elektron qazanma-itki reaksiyaları kimi tanınır oksidləşmə-reduksiya reaksiyası (həmçinin redoks reaksiyası deyilir).

Bu qoşalaşmış yarım reaksiyalar ideyası bioloji redoks konsepsiyası üçün çox vacibdir. Elektronlar bir molekulu azaltmaq üçün "sərbəst" olaraq kainatı tərk etmirlər və ya molekuldan efirə atılmırlar. İman edilən elektronlar donor molekuldan gəlməlidir və başqa bir akseptor molekula köçürülməlidir. Məsələn, elektronun üstündəki şəkildə 2-ci yarım reaksiyada reduksiya edən B molekulu donordan gəlməlidir - o, heç bir yerdən görünmür! Eynilə, yuxarıdakı 1-ci yarım reaksiyada A-dan ayrılan elektron başqa bir molekula “ənməlidir” – o, sadəcə olaraq kainatdan yoxa çıxmır.

Buna görə də, oksidləşmə və reduksiya reaksiyaları HƏMİŞƏ cütləşdirilməlidir. Aşağıda “yarı reaksiyalar” ideyasını müzakirə edərkən bu fikri daha ətraflı araşdıracağıq.

  • Yadda saxlamağınıza kömək edəcək bir ipucu: Mnemonik LEO GER deyir (Lose Eelektronlar = Ooksidləşmə və Gayn Eelektronlar = Rtəhsil) oksidləşmə və azalmanın bioloji təriflərini yadda saxlamağa kömək edə bilər.

Şəkil 2. "Aslan ŞİR GER deyir" mnemonic üçün rəqəm. ŞİR: Elektronların itməsi = Oksidləşmə. GER: Elektronların qazancı = Azaldılması

Atribut: Kamali Şripati

• Redoks lüğəti çaşdırıcı ola bilər: Redoks kimyasını öyrənən tələbələr reaksiyaları təsvir etmək üçün istifadə olunan lüğətlə tez-tez çaşqın ola bilərlər. Oksidləşmə/oksidant və reduksiya/reduktant kimi terminlər çox oxşar görünür və səslənir, lakin aydın şəkildə fərqli şeyləri ifadə edir. Elektron donoruna bəzən reduktansiya da deyilir, çünki o, başqa birləşmənin (oksidantın) reduksiyasına (elektron qazanmasına) səbəb olan birləşmədir. Başqa sözlə, reduktordur bağışlamaq olan oksidantın elektronlarıdır qazanmaq həmin elektronlar. Əksinə, elektron qəbuledicisi oksidləşdirici adlanır, çünki digər birləşmənin oksidləşməsinə (elektron itkisinə) səbəb olan birləşmədir. Yenə də, bu sadəcə oksidləşdiricinin olduğunu bildirir qazanmaq olan reduksiyadan elektronlar bağışlamaq həmin elektronlar. Hələ çaşqın?

Təriflər haqqında düşünməyin başqa bir yolu, birləşmənin reduksiya kimi təsvir olunduğunu xatırlamaqdırred/ oksidizred təsvir edir dövlət ki birləşmənin özü tərkibindədir, halbuki birləşməni azalma kimi etiketləyirqarışqa/oksidqarışqa birləşmənin azaldılması və ya oksidləşməsi üçün necə hərəkət edə biləcəyini təsvir edir başqa birləşmə. Termin olduğunu unutmayın azaldıcı ilə də sinonimdir azaldıcı agentoksidləşdirici ilə də sinonimdir oksidləşdirici maddə. Bu lüğəti inkişaf etdirən kimyaçılar elmi sınaqda "qəsdən qalınbaşlıq" ittihamı ilə yetişdirilməlidirlər və sonra digərlərimizə niyə bu qədər qəsdən küt olmağın lazım olduğunu izah etməyə məcbur edilməlidirlər.

Redoksun çaşdırıcı dili: sürətli xülasə

1. Mürəkkəb "azaldılmış" kimi təsvir edilə bilər - birləşməni təsvir etmək üçün istifadə olunan termin dövlət

2. Mürəkkəb "reduktant" ola bilər - birləşməni təsvir etmək üçün istifadə olunan termin qabiliyyəti (başqa bir şeyi azalda bilər). Sinonim termini "azaldıcı agent" eyni qabiliyyəti təsvir etmək üçün istifadə edilə bilər ("agent" termini "bir şey edə" bilən şeyə aiddir - bu halda başqa bir molekulu azaldır).

3. Bir birləşmə “oksidant” ola bilər - birləşməni təsvir etmək üçün istifadə olunan termin qabiliyyəti (başqa bir şeyi oksidləşdirə bilər). Sinonim termini "oksidləşdirici agent" eyni qabiliyyəti təsvir etmək üçün istifadə edilə bilər ("agent" termini "bir şey edə" bilən şeyə aiddir - bu halda başqa bir molekulu oksidləşdirir).

4. Mürəkkəb “azalda” və ya “oksidləşə” bilər – keçid yeni vəziyyətə

Bütün bu terminlər biologiyada istifadə edildiyi üçün Ümumi Biologiyada bu terminologiya ilə tanış olmağınızı gözləyirik. Onu öyrənməyə və mümkün qədər tez istifadə etməyə çalışın - biz terminləri tez-tez istifadə edəcəyik və hər dəfə terminləri müəyyən etməyə vaxtımız olmayacaq.

Bilik Yoxlama Testi

Yarım Reaksiya

Burada yarım reaksiya anlayışını təqdim edirik. Hər yarım reaksiyanı "tam" redoks reaksiyasında iştirak edən iki molekuldan biri (yəni donor və ya qəbul edən) ilə baş verənlərin təsviri kimi düşünə bilərik. "Tam" redoks reaksiyası iki yarım reaksiya tələb edir. Aşağıdakı nümunədə №1 yarım reaksiya molekulu təsvir edir AH iki elektron və bir proton itirir və prosesdə olur A+. Bu reaksiya AH-nin oksidləşməsini təsvir edir. 2 nömrəli yarım reaksiya molekulu təsvir edir B+ olmaq üçün iki elektron və bir proton əldə edir BH. Bu reaksiya azalmasını göstərir B+. Bu iki yarım reaksiyanın hər biri konseptualdır və heç biri öz-özünə baş verə bilməz. №1 yarım reaksiyada itirilən elektronlar bir yerə getməlidirlər, sadəcə yox ola bilməzlər. Eynilə, №2 yarım reaksiyada əldə edilən elektronlar bir şeydən gəlməlidir. Onlar da heç bir yerdən görünə bilməzlər.

Təsəvvür etmək olar ki, №1 yarım reaksiyada itirilən elektronlar üçün potensial qəbuledici (elektronların getdiyi yer) kimi xidmət edə biləcək müxtəlif molekullar ola bilər. Eyni şəkildə, №2 yarım reaksiya üçün elektron donorları (elektronların mənbəyi) kimi xidmət edə biləcək bir çox potensial azalmış molekullar ola bilər. Aşağıdakı nümunədə molekulun nə olduğunu (reaksiya) göstəririk AH molekul üçün elektronların donorudur B+. Donor və qəbuledici yarım reaksiyaları bir araya gətirdiyimiz zaman "tam" redoks reaksiyası alırıq. Aşağıdakı şəkildə biz bu reaksiyanı "Reaksiya №1" adlandırırıq. Bu olduğu zaman iki yarım reaksiya deyirik birləşdirilir.

Şəkil 3. AH birləşməsinin B birləşməsi ilə oksidləşdiyi ümumi redoks reaksiyası+. Hər yarım reaksiya elektronları itirən və ya qazanan bir növ və ya birləşməni (və yuxarıdakı şəkildə göstərildiyi kimi sonrakı protonu) təmsil edir. Yarım reaksiyada №1 AH bir proton və 2 elektron itirir: ikinci yarı reaksiyada B+ 2 elektron və bir proton qazanır. Bu nümunədə HA A-ya oksidləşir+ isə B+ BH-ə endirilir.

Bu ideyadan istifadə edərək, nəzəri olaraq hər hansı iki yarım reaksiyanı birləşdirə və düşünə bilərik, bir yarım reaksiya bağışlanan elektronları qəbul edən digər yarım reaksiya üçün elektron donoru rolunu oynayır. Məsələn, yuxarıdakı nümunədən istifadə edərək, azaldılmasının birləşdirilməsini nəzərdən keçirə bilərik B+ Bu, NADH molekulunun oksidləşməsini təsvir edən digər yarım reaksiya ilə 2-ci yarı reaksiyada baş verir. Bu halda, NADH elektron donoru olacaqdır B+. Eyni şəkildə, 1-ci yarım reaksiyada baş verən AH oksidləşməsini hipotetik Z molekulunun azalmasını təsvir edən yarım reaksiya ilə birləşdirə bilərsiniz.+. Yarım reaksiyaları bir-birinə qarışdıra və uyğunlaşdıra bilərsiniz, çünki bir yarısı birləşmənin oksidləşməsini (bu elektron verir) və başqa bir birləşmənin reduksiyasını (hədiyyə olunan elektronları qəbul edir) təsvir edir.

  • Yarım reaksiyalara qarşı tam reaksiyaları necə yazdığımıza dair qeyd: Yuxarıdakı misalda 1 nömrəli Reaksiyanı tənlik kimi yazdığımız zaman 2 elektron və H+ əsas yarım reaksiyalarda açıq şəkildə təsvir olunanlar, tam reaksiyanın mətninə açıq şəkildə daxil edilmir. Yuxarıdakı reaksiyada elektron mübadiləsinin baş verdiyi qənaətinə gəlmək lazımdır. Bu, hər bir reaktiv və onun müvafiq məhsulu arasında yükləri balanslaşdırmağa çalışmaqla müşahidə edilə bilər. Reaktiv AH məhsula çevrilir A+. Bu vəziyyətdə, elektronların müəyyən bir hərəkətinin baş verməsi barədə nəticə çıxara bilərsiniz. Bu birləşmənin yüklərini tarazlaşdırmaq üçün (tənliyin hər tərəfindəki yüklərin cəmini bərabərləşdirin) tənliyin sağ tərəfinə 2 elektron əlavə etməlisiniz, onlardan biri "+" yükünü hesablamaq üçün A+ və H ilə getmək üçün bir saniyə+ bu da itirildi. Digər reaktiv B+ çevrilir BH. Buna görə yükləri tarazlaşdırmaq üçün biri üçün 2 elektron qazanmalıdır B+ və əlavə H üçün bir saniyə+ ki, əlavə edildi. Birlikdə bu məlumat sizi belə bir nəticəyə gətirir ki, baş vermiş ən çox ehtimal olunan şey iki elektronun mübadilə edilməsidir. AHB+.

  • Bu, biologiyadakı redoks reaksiyalarının əksəriyyəti üçün də belə olacaq. Xoşbəxtlikdən, əksər hallarda ya reaksiyanın konteksti, tez-tez redoksla məşğul olan kimyəvi qrupların olması (məsələn, metal ionları) və ya çox istifadə olunan elektron daşıyıcıların (məsələn, NAD) olması+/NADH, FAD+/FADH2, ferredoksin və s.) reaksiyanın "redoks" sinfinə aid olduğunu xəbərdar edəcək. Bu ümumi molekullardan bəzilərini tanımağı öyrənməyiniz gözlənilir.

Azaltma Potensialı

Konvensiyaya görə, biz adlanan ölçüdən istifadə edərək redoks reaksiyalarını kəmiyyətcə xarakterizə edirik reduksiya potensialları. Azaldılma potensialı bir birləşmənin və ya molekulun elektron əldə etmək və ya itirmək qabiliyyətini kəmiyyətcə təsvir etməyə çalışır. Azaltma potensialının xüsusi dəyəri eksperimental olaraq müəyyən edilir, lakin bu kursun məqsədi üçün oxucunun təqdim olunan cədvəllərdəki dəyərlərin əsaslı şəkildə düzgün olduğunu qəbul edəcəyini güman edirik. Biz reduksiya potensialını antropomorfizasiya edə bilərik ki, bu, birləşmənin elektronları “cəlb edə” və ya “çəkə” və ya “tutma” gücü ilə bağlıdır. Bunun ilə əlaqəli olması təəccüblü deyil lakin eyni deyil elektronmənfilik.

Elektronları cəlb etmək üçün bu daxili xüsusiyyət nədir?

Strukturuna və atom tərkibinə əsaslanan müxtəlif birləşmələr elektronlar üçün özünəməxsus və fərqli "cazibə"lərə malikdir. Bu keyfiyyət hər bir molekulun öz standartına malik olmasına səbəb olur azalma potensialı və ya E0. Azaltma potensialı nisbi kəmiyyətdir (bəzilərinə nisbətənstandart"reaksiya). Test birləşməsinin elektronlara standartdan daha güclü "cazibə" varsa (əgər ikisi rəqabət aparırsa, sınaq birləşməsi standart birləşmədən elektronları "götürər"), biz deyirik ki, sınaq birləşməsi müsbət reduksiya potensialına malikdir. E-dəki fərqin böyüklüyü0’ hər iki birləşmə arasında (standart daxil olmaqla) birləşmələrin nə qədər çox və ya daha az elektron “istədiyi” ilə mütənasibdir. Azaltma potensialının nisbi gücü ölçülür və vahidlərlə bildirilir Volt (V) (bəzən elektron volt və ya eV kimi yazılır) və ya milliVolt (mV). Əksər redoks qüllələrində istinad birləşmə H-dir2.


Mümkün NB müzakirəsi Nöqtə

Özünüz üçün təkrarlayın: Elektromənfilik anlayışı ilə qırmızı/öküz potensialı arasındakı fərqi necə təsvir edirsiniz və ya düşünürsünüz?


Redoks tələbə səhv anlayışı xəbərdarlığı: Bir birləşmə üçün standart redoks potensialı bir maddənin hidrogenlə müqayisədə elektronu nə qədər güclü tutmaq istədiyini bildirir. Həm redoks potensialı, həm də elektronmənfilik hər ikisi bir şeyin elektronu nə qədər "istədiyini" ölçmək üçün müzakirə edildiyindən, bəzən bir-biri ilə qarışdırılır və ya qarışdırılır. Bununla belə, onlar eyni deyillər. Molekulda atomların elektronmənfiliyi onun redoks potensialına təsir edə bilsə də, bu, yeganə amil deyil. Bunun necə işlədiyindən narahat olmaq lazım deyil. Hələlik onları beyninizdə fərqli və fərqli fikirlər kimi saxlamağa çalışın. Bu iki anlayış arasındakı fiziki əlaqə bu ümumi biologiya sinfinin əhatə dairəsindən xeyli kənardadır.

Redoks Qülləsi

Redoks reaksiyalarında bütün növ birləşmələr iştirak edə bilər. Alimlər redoks qülləsi adlı qrafik alət hazırlayıblar.0' dəyərlər. Bu alət potensial elektron donorları və qəbulediciləri arasında elektron axınının istiqamətini və xüsusi reaksiyada nə qədər sərbəst enerji dəyişikliyinin gözlənilə biləcəyini proqnozlaşdırmağa kömək edə bilər. Konvensiyaya görə, cədvəldəki bütün yarım reaksiyalar sadalanan hər bir birləşmə üçün azalma istiqamətində yazılır.

Biologiya kontekstində elektron qüllə adətən ən mənfi E-dən müxtəlif ümumi birləşmələri (onların yarım reaksiyalarını) sıralayır.0' (elektronlardan asanlıqla xilas olan birləşmələr), ən müsbət E0' (elektron qəbul etmə ehtimalı yüksək olan birləşmələr). Aşağıdakı qüllədə hər reaksiyada ötürülən elektronların sayı göstərilir. Məsələn, NAD-ın azalması+ NADH-yə cədvəldə 2e kimi yazılmış iki elektron daxildir-.

oksidləşmiş forma

azaldılmış forma

n (elektronlar)

Eo' (volt)

PS1* (öküz)

PS1* (qırmızı)

-

-1.20

Asetat + CO2

piruvat

2

-0.7

ferredoksin (öküz) versiya 1

ferredoksin (qırmızı) versiya 1

1

-0.7

suksinat + CO2 + 2H+

a-ketoglutarat + H2O

2

-0.67

PSII* (öküz)

PSII* (qırmızı)

-

-0.67

P840* (öküz)

PS840* (qırmızı)

-

-0.67

asetat

asetaldehid

2

-0.6

qliserat-3-P

qliseraldehid-3-P + H2O

2

-0.55

O2

O2-

1

-0.45

ferredoksin (öküz) versiya 2

ferredoksin (qırmızı) versiya 2

1

-0.43

CO2

qlükoza

24

-0.43

CO2

format

2

-0.42

2H+

H2

2

-0,42 ([H+] = 10-7; pH=7)

Qeyd: [H+] = 1; pH=0 hidrogen üçün Eo' sıfırdır. Bunu kimya dərsində görəcəksiniz.

α-ketoglutarat + CO2 + 2H+

izositrat

2

-0.38

asetoasetat

b-hidroksibutirat

2

-0.35

Sistin

sistein

2

-0.34

Piruvat + CO2

malat

2

-0.33

NAD+ + 2H+

NADH + H+

2

-0.32

NADP+ + 2H+

NADPH + H+

2

-0.32

Kompleks I FMN (ferment bağlı)

FMNH2

2

-0.3

Lipoik turşu, (öküz)

Lipoik turşu, (qırmızı)

2

-0.29

1,3 bifosfogliserat + 2H+

qliseraldehid-3-P + Pi

2

-0.29

Glutatyon, (öküz)

Qlutatyon, (qırmızı)

2

-0.23

FAD+ (pulsuz) + 2H+

FADH2

2

-0.22

Asetaldehid + 2H+

etanol

2

-0.2

Piruvat + 2H+

laktat

2

-0.19

Oksalasetat + 2H+

malat

2

-0.17

α-ketoqlutarat + NH4+

qlutamat

2

-0.14

FAD+ + 2H+ (bağlı)

FADH2 (bağlı)

2

0.003-0.09

Metilen mavisi, (öküz)

Metilen mavisi, (qırmızı)

2

0.01

Fumarat + 2H+

qısaltmaq

2

0.03

CoQ (Ubiquinone - UQ + H+)

UQH.

1

0.031

UQ + 2H+

UQH2

2

0.06

Dehidroaskorbin turşusu

askorbin turşusu

2

0.06

plastokinon; (öküz)

plastokinon; (qırmızı)

-

0.08

ubiquinone; (öküz)

ubiquinone; (qırmızı)

2

0.1

Kompleks III Sitokrom b2; Fe3+

Sitokrom b2; Fe2+

1

0.12

Fe3+ (pH = 7)

Fe2+ (pH = 7)

1

0.20

Kompleks III Sitokrom c1; Fe3+

Sitokrom c1; Fe2+

1

0.22

sitokrom c; Fe3+

sitokrom c; Fe2+

1

0.25

Kompleks IV sitokrom a; Fe3+

sitokrom a; Fe2+

1

0.29

1/2 O2 + H2O

H2O2

2

0.3

P840GS (öküz)

PS840GS (qırmızı)

-

0.33

Kompleks IV Sitokrom a3; Fe3+

Sitokrom a3; Fe2+

1

0.35

Ferrisiyanid

ferrosianid

2

0.36

sitokrom f; Fe3+

sitokrom f; Fe2+

1

0.37

PSIGS (öküz)

PSIGS (qırmızı)

.

0.37

nitrat

nitrit

1

0.42

Fe3+ (pH = 2)

Fe2+ (pH = 2)

1

0.77

1/2 O2 + 2H+

H2O

2

0.816

PSIIGS (öküz)

PSIIGS (qırmızı)

-

1.10

* Həyəcanlı vəziyyət, işığın bir fotonu udulduqdan sonra

GS Əsas Vəziyyəti, işığın fotonun udulmasından əvvəlki vəziyyət

PS1: Oksigen fotosistem I

P840: Bakterioklorofil ehtiva edən bakteriya reaksiya mərkəzi (anoksigen)

PSII: Oksigen fotosistem II

Cədvəl 1. Bis2A-da istifadə olunan ümumi redoks qülləsi. Konvensiyaya görə qüllənin yarım reaksiyaları birləşmənin oksidləşmiş forması solda və reduksiya edilmiş forması sağda yazılır. Yaxşı elektron donorları edən birləşmələr yüksək mənfi reduksiya potensialına malikdir. Qlükoza və Hidrogen qazı kimi birləşmələr əla elektron donorlarıdır. Əksinə, Oksigen və Nitrit kimi əla elektron qəbulediciləri edən birləşmələr əla elektron qəbulediciləridir.

Video elektron qüllə

Redoks problemlərində elektron qüllədən necə istifadə olunacağına dair qısa video üçün buraya və ya aşağıya klikləyin. Bu video Dr. Easlon tərəfindən Bis2A tələbələri üçün hazırlanmışdır. (Bu olduqca məlumatlandırıcıdır.)

Arasında nə əlaqə var ΔE0' və ΔG?

Hər hansı bir redoks reaksiyasının (iki yarım reaksiyanın xüsusi birləşməsi) enerjili olaraq kortəbii olub olmadığını (ekzerqonik və ya enderqonik) necə bilirik? Üstəlik, müəyyən bir redoks reaksiyası üçün sərbəst enerjidə kəmiyyət dəyişikliyinin nə olduğunu necə müəyyən edə bilərik? Cavab iki birləşmənin reduksiya potensialının fərqindədir. Reaksiya üçün azalma potensialındakı fərq (E0'), E arasındakı fərqi götürməklə hesablana bilər0' üçün oksidləşdirici (elektronları əldə edən və digər birləşmənin oksidləşməsinə səbəb olan birləşmə) və azaldıcı (elektronları itirən birləşmə). Aşağıdakı ümumi nümunəmizdə AH azaldıcıdır və B+ oksidləşdiricidir. Elektronlar AH-dən B-yə doğru hərəkət edir+. E istifadə edərək0' azaldıcı üçün -0,32 və oksidləşdirici üçün +0,82 E-nin ümumi dəyişməsi0' və ya E0' 1,14 eV-dir.

Şəkil 4. Reduksiya potensialı ilə yazılmış yarım reaksiyalarla ümumi qırmızı/öküz reaksiyası (E0') göstərilən iki yarım reaksiyanın.

∆E0' oksidləşdirici və reduktant arasında bizə təklif olunan elektron köçürmənin kortəbiiliyi haqqında məlumat verə bilər. İntuitiv olaraq, elektronların elektronları "istəyən" birləşmədən hərəkət etməsi təklif olunarsa az elektronları "istəyən" birləşməyə daha çox (yəni hərəkət -dan aşağı olan birləşmə E0'üçün daha yüksək olan birləşmə E0', reaksiya enerjili olaraq kortəbii olacaq). Elektronların elektronları daha çox "istəyən" birləşmədən elektronları daha az "istəyən" birləşməyə keçməsi təklif edilirsə (yəni hərəkət -dan daha yüksək olan birləşmə E0'üçün aşağı olan birləşmə E0', reaksiya enerjili olaraq kortəbii olmayacaq). Bioloji/biokimyəvi redoks cədvəllərinin düzülmə üsuluna görə (kiçik E0' yuxarıda və daha böyük E0' altda) elektronların masanın yuxarısındakı donorlardan masanın aşağı hissəsindəki qəbuledicilərə ötürülməsi kortəbii olacaq.

Müəyyən bir redoks reaksiyası ilə əlaqəli sərbəst enerji dəyişikliyinin miqdarını da müəyyən etmək mümkündür. Əlaqə Nernst tənliyi ilə verilir:

Şəkil 5. Nernst tənliyi redoks reaksiyasının sərbəst enerjisini reaksiyanın azalmış məhsulları ilə oksidləşmiş reaktiv arasında reduksiya potensialındakı fərqlə əlaqələndirir.
Atribut: Marc T. Facciotti

Harada:

  • n, ötürülən elektronların mol sayıdır
  • F 96,485 kJ/V olan Faraday sabitidir. Bəzən 23,062 kkal/V olan kkal/V vahidləri ilə verilir ki, bu da bir mol elektronun 1 volt potensial düşməsindən keçdiyi zaman ayrılan enerjinin (kJ və ya kkal ilə) miqdarıdır.

Qeyd edək ki, ∆E və ∆G işarələri bir-birinin əksinədir. ∆E müsbət olduqda, ∆G mənfi olacaq. ∆E mənfi olduqda, ∆G müsbət olacaqdır.


Sitokrom C

Bütün hüceyrələr yaşamaq üçün əsas metabolik prosesləri idarə etmək üçün ATP, Adenozin Trifosfat şəklində enerji tələb edir. Aerob orqanizm qidasını həzm etdikdə qlükoza (C6H12O6) qlikoliz prosesində iki piruvat molekuluna parçalanır. Azaldılmış elektron daşıyıcıları, NADH və FADH2 bu reaksiyanın əlavə məhsulu kimi əmələ gəlir.

NAD + iki elektron (2e - ) və bir hidrogen ionu (H + ) əldə edərək NADH əmələ gətirir. Eynilə, FAD FADH yaratmaq üçün iki hidrogen ionu (2H + ) və iki elektron (2e - ) qəbul edir.2. Bu elektronlar NADH və FADH-dən2 sonra Elektron Nəqliyyat Zəncirinin komplekslərinə daxil olun. Elektron Nəqliyyat Zənciri (ETC) hüceyrənin güc mərkəzi olan mitoxondriyanın daxili membranında yerləşən bir sıra elektron daşıyıcı zülallardır (Şəkil 1). Mitoxondrial membrana daxil edilmiş bir sıra redoks-aktiv zülallar var və onlar elektronları ETC-dən keçirərək tel kimi fəaliyyət göstərirlər. Bir sıra redoks reaksiyaları vasitəsilə bu zülallar protonları (H+) mitoxondrial matrisdən membranlararası boşluğa pompalayır. Membranlararası boşluqda protonların yığılması ATP Sintaza fermenti tərəfindən ATP sintezini təmin edən elektrokimyəvi qradiyent yaradır. Elektron Nəqliyyat Zənciri, hüceyrənin yaşaması üçün metabolik prosesləri həyata keçirmək üçün istifadə edə biləcəyi cəmi 34 ATP molekulu istehsal edir. 1

Şəkil 1. Elektron nəqliyyat zənciri

Bu Elektron Nəqliyyat Zəncirinin (ETC) ümumi baxışıdır. ETC dörd protein kompleksindən ibarətdir: NADH dehidrogenaz, suksinat dehidrogenaz, sitoxrom bc.1, və sitoxrom c oksidaz, mitoxondriyanın daxili membranında yerləşmişdir. Bu zülal kompleksləri vasitəsilə elektronlar köçürüldükcə mitoxondrilərin membranlararası məkanında proton (H+) qradiyenti toplanır. ATP Synthase, ATP şəklində enerji sintez etmək üçün ETC tərəfindən qurulan bu proton qradiyentindən istifadə edir.

Şəkil 2. Sitokrom C-nin tam uzunluqlu lent strukturu (PDB 3cyt). 3 Bu, bir sitokrom c monomerinin bioloji birləşməsidir. Mərkəzi heme içərisində narıncı rəngdə göstərilən dəmir ionu var. Heme sitoxromlarda tapılan təkrarlanan Cys-X-Y-Cys-His motivi ilə mümkün olan disulfid bağları vasitəsilə zülala kovalent şəkildə bağlanır.

Sitokrom c ATP sintezi üçün Elektron Nəqliyyat Zəncirinin mühüm komponentidir (Şəkil 2). Sitokrom c suda həll olunan elektron daşıyıcı zülaldır və mitoxondrial daxili membranla sərbəst şəkildə bağlıdır. Elektron Nəqliyyat Zəncirində sitoxrom c elektron daşıma zəncirinin üçüncü kompleksi olan sitoxrom bc-dən öz hem qrupu vasitəsilə hər dəfə bir elektron köçürür.1, elektron nəqli zəncirinin dördüncü kompleksinə, sitoxrom c oksidazına. 2

Sitokrom c funksiyası üçün vacib olan heme dəmir metal mərkəzini ehtiva edir. Elektron nəqli prosesi zamanı bu heme dəmiri Fe 3+ və Fe 2+ oksidləşmə vəziyyətləri arasında qarşılıqlı çevrilir, bu da elektronların qəbul edilməsinə və bağışlanmasına imkan verir. 4 Sitokrom c oksidləşmiş formada olduqda, elektron sitoxrom bc-dən köçürülür.1 heme Fe 3+ kompleksi, onu Fe 2+ qədər azaldır. Nəhayət, sitoxrom c elektronu ETC-nin son elektron daşıyıcısı olan sitoxrom c oksidazına buraxır. Bu zaman dəmir mərkəzi Fe 3+ oksidləşmə vəziyyətinə qayıdacaq.

Sitokrom c-nin dəmir metal mərkəzi mərkəzi dəmir ionu ətrafında altı liqandın koordinasiyasına görə oktaedral həndəsəni təmsil edir (Şəkil 3). Sitokrom c üçün oktaedral həndəsə üstünlük verilir, çünki 6 elektron zəngin liqandın hər biri müsbət yüklü metal dəmir ionunun sabitləşməsinə kömək edir. Narıncı rəngdə göstərilən heme dəmiri sərt kvadrat planar porfirin halqasının dörd azot atomu və iki eksenel liqandla əlaqələndirilir: metionin qalığının kükürd atomu və histidin imidazol halqasının azot atomu. Sitokrom c-nin porfirin halqası tetradentat xelatlaşdırıcı liqand hesab olunur, çünki porfirin halqasının dörd azot atomu mərkəzi dəmirlə birləşərək sabit orqanometal kompleks əmələ gətirir. Xelat effektinə əsasən, bu tetradentat liqandın bağlanma yeri monodentat liqandının eyni metal ionuna yaxınlığı ilə müqayisədə entropik cəhətdən daha əlverişlidir. 5

Sitokrom c-nin liqandları Sərt Yumşaq Turşu Əsas Nəzəriyyəsinə əsaslanaraq uyğundur. (HSAB). HSAB turşuları və əsasları sərt, yumşaq və ya sərhəd kimi təsnif edir. Yumşaq turşular və əsaslar daha böyük və asanlıqla qütbləşə bilən, sərt turşular və əsaslar isə daha kiçik və daha az qütbləşə biləndir. Sərt və yumşaq arasında yerləşən növlər sərhəd hesab olunur. 6 HSAB-a əsasən, sərhəd dəmirinin histidin imidazol halqasının azotu (sərhəd əsası), porfirin halqasının təmin etdiyi azot atomları (sərhəd əsaslar) və metioninin kükürdünün (yumşaq əsas) koordinasiyası məntiqlidir. ).

Şəkil 3. Sitokrom C 3-ün Dəmir Metal Mərkəzi

Şəkil 3A sitoxrom c-nin bütün strukturunu göstərir, Şəkil 3B isə sitoxrom c-nin elektron daşıma funksiyası üçün vacib olan hem dəmir metal mərkəzinin böyüdülmüş əlavəsidir. Narıncı rəngdə göstərilən heme dəmiri sərt kvadrat planar porfirin halqasının (mavi) dörd azot atomu, həmçinin iki ox liqandları ilə əlaqələndirilir: metionin qalığının kükürd atomu (sarı) və histidin imidazol halqasının azot atomu (mavi). ).

Sitokrom c-nin dəmir metal mərkəzi mərkəzi dəmir ionu ətrafında altı liqandın koordinasiyasına görə oktaedral həndəsəni təmsil edir (Şəkil 3). Sitokrom c üçün oktaedral həndəsə üstünlük verilir, çünki 6 elektron zəngin liqandın hər biri müsbət yüklü metal dəmir ionunun sabitləşməsinə kömək edir. Narıncı rəngdə göstərilən heme dəmiri sərt kvadrat planar porfirin halqasının dörd azot atomu və iki eksenel liqandla əlaqələndirilir: metionin qalığının kükürd atomu və histidin imidazol halqasının azot atomu. Sitokrom c-nin porfirin halqası tetradentat xelatlaşdırıcı liqand hesab olunur, çünki porfirin halqasının dörd azot atomu mərkəzi dəmirlə birləşərək sabit orqanometal kompleks əmələ gətirir. Xelat effektinə əsasən, bu tetradentat liqandının bağlanma yeri monodentat liqandının eyni metal ionuna yaxınlığı ilə müqayisədə entropik cəhətdən daha əlverişlidir. 5

Sitokrom c-nin liqandları Sərt Yumşaq Turşu Əsas Nəzəriyyəsinə əsaslanaraq uyğundur. (HSAB). HSAB turşuları və əsasları sərt, yumşaq və ya sərhəd kimi təsnif edir. Yumşaq turşular və əsaslar daha böyük və asanlıqla qütbləşə bilən, sərt turşular və əsaslar isə daha kiçik və daha az qütbləşə biləndir. Sərt və yumşaq arasında yerləşən növlər sərhəd hesab olunur. 6 HSAB-a əsasən, sərhəd dəmirinin histidin imidazol halqasının azotu (sərhəd əsası), porfirin halqasının təmin etdiyi azot atomları (sərhəd əsaslar) və metioninin kükürdünün (yumşaq əsas) koordinasiyası məntiqlidir. ).

Heme dəmir metal mərkəzi elektron nəqli prosesləri zamanı oksidləşmə vəziyyətini dəyişsə də, sitoxrom c dəmirdə oksidləşmə vəziyyətindən asılı olmayaraq həmişə oktaedral, aşağı spin həndəsəsini qəbul edir. 7 Ligand Field Stabilization Energy (LFSE) əsasında bu həndəsə üstünlük verilir. LFSE nəzəri barisentrə nisbətən metal kompleksinin d-elektronlarının ümumi enerjisidir. LFSE-ni təyin etmək üçün düstur aşağıdakı tənlik 1-də göstərilmişdir, burada x= aşağı enerjili t-də d-elektronların sayı2g orbitallar və y= yüksək enerjili d-elektronların sayı eg orbitallar.

Şəkil 4. Aşağı Spin Fe 3+ və Fe 2+ LFSE Parçalanma Diaqramı

Aşağı spin Fe 3+ və Fe 2+ üçün elektron parçalanma diaqramları və hesablamalar müvafiq olaraq A və B rəqəmlərində göstərilmişdir. Yüksək spinli dəmirlə müqayisədə aşağı spinli dəmir üçün daha mənfi LFSE dəyərləri göstərir ki, bu aşağı fırlanma uyğunluğu enerji baxımından daha əlverişlidir və buna görə də kompleksin qəbul edəcəyi konfiqurasiyadır.

Şəkil 5. Yüksək spin Fe 3+ və Fe 2+ LFSE Parçalanma Diaqramları

Yüksək spin Fe 3+ və Fe 2+ üçün nəzəri elektron parçalanma diaqramları və hesablamalar müvafiq olaraq A və B rəqəmlərində göstərilmişdir. Bununla belə, oksidləşmə vəziyyətindən asılı olmayaraq, LFSE dəyərləri aşağı spinli dəmir üçün yüksək spinli dəmir üçün daha mənfi olur. Buna görə də, sitoxrom c-nin hem dəmir metal mərkəzi dəmirin oksidləşmə vəziyyətindən asılı olmayaraq həmişə aşağı spinli oktaedral həndəsə qəbul edəcəkdir.

Aşağı spin vəziyyətində d-elektronları aşağı enerjili t-də cütləşirlər2g daha yüksək enerji tutmadan əvvəl orbitallar eg sabitliyi artıran orbitallar. Yüksək spin vəziyyətində d-elektronları tək-tək hər iki t-ni tutur2g və eg orbitalların enerjisindən asılı olmayaraq orbitallar və sonra cütləşirlər. LFSE nə qədər mənfi olarsa, kompleks daha stabildir. Aşağı spinli dəmir üçün LFSE dəyərləri, dəmirdə mövcud olan oksidləşmə vəziyyətindən asılı olmayaraq, yüksək spinli dəmir üçün LFSE dəyərlərindən daha mənfidir. Beləliklə, sitoxrom c-nin dəmir metal mərkəzi həmişə daha enerjili əlverişli aşağı spin konformasiyasını qəbul edəcəkdir.

Elektron nəqli prosesi zamanı sitoxrom c-nin heme dəmiri +2 və +3 oksidləşmə vəziyyətləri arasında dövr edir. Sitokrom c elektron daşıma zəncirinin üçüncü kompleksindən bir elektron qəbul etdiyi üçün sitoxrom bc1, Fe 3+ dəmir metal mərkəzi Fe 2+ səviyyəsinə endirilir. Sitokrom c bu elektronu elektron daşıma zəncirinin son kompleksinə, sitoxrom c oksidazına buraxdıqda, Fe 3+ oksidləşmə vəziyyəti bərpa olunur. Bununla belə, dəmirin oksidləşmə vəziyyətindəki bu dəyişikliyə baxmayaraq, hemin koordinasiyası dəmir ionunu dəyişmir &ldquolocked&rdquo və minimum reorqanizasiyaya məruz qalır.

Reduksiya potensialı həmçinin ETC-də sitoxrom c-nin elektron daşıma funksiyasını asanlaşdırır. Reduksiya potensialı (E o &rsquo) bir kimyəvi növün elektron əldə etmə və buna görə də azalma meylidir. Reduksiya potensialı nə qədər müsbət olarsa, həmin kimyəvi növlərin elektron qəbul etmə və azalma meyli bir o qədər yüksək olar. Sitokrom bc üçün azalma potensialı1 (ETC-nin III kompleksi) 0,194 V. Sitokrom e.ə1 sitoxrom c-nin oksidləşmiş formasına (Fe 3+) bir elektron verir, sitoxrom c dəmirini Fe 2+ olmaq üçün bir oksidləşmə vəziyyəti ilə azaldır. Sitokrom c üçün reduksiya potensialı 0,254 V-dir. Sitokrom c oksidazının (ETC-nin IV Kompleksi) reduksiya potensialı 0,562 V-dir. 8 Sitokrom C oksidazı reduksiya edilmiş sitoxrom c-dən (Fe 2+) elektron qəbul edir və sitoxrom c-ni öz vəziyyətinə qaytarır. oksidləşmiş formada (Fe 3+ ). Elektron Nəqliyyat Zəncirinin kompleksləri artan redoks potensialına görə düzülür (hər kompleksin elektronlara əvvəlkindən daha yüksək yaxınlığı var), bu elektron axınını Elektron Nəqliyyat Zəncirinin son kompleksi olan Sitokrom C Oksidazasına doğru aparır.

E o &rsquodonor < E o &rsquo elektron ötürücü zülal/mərkəz < E o &rsquoqəbuledici: Reaksiyanın kortəbii olması üçün doğru olmalıdır!

Nəticə olaraq, sitoxrom c ETC-nin III və IV kompleksləri arasında elektronları daşıyan vacib elektron ötürmə zülalıdır. Heme dəmir metal mərkəzi asanlıqla Fe 3+ və Fe 2+ arasında bir-birinə çevrilir ki, bu da elektronların qəbul edilməsinə və bağışlanmasına imkan verir. Bu elektron köçürmə baş verməsəydi, əzələ hərəkəti, DNT sintezi və aktiv nəqliyyat kimi bir çox metabolik prosesləri gücləndirmək üçün lazım olan ATP istehsal olunmazdı. Buna görə də, sitoxrom c hüceyrələrə yaşamaq üçün lazım olan bu həyati prosesləri həyata keçirmək üçün lazım olan enerjini təmin edən Sitokrom C oksidazına elektron ötürülməsi yolu ilə bu ATP-nin istehsalını asanlaşdıran mühüm komponentdir. 9


Mitoxondriyanın oksidləşdirici fosforlaşması (diaqramla)

Fosforlaşmanın oksidləşdirici maddələr mübadiləsi ilə əlaqəsi ilk dəfə 1930-cu illərdə təklif edilmişdir.

İlk dəlil, TCA dövrü aralıq maddələrinin hüceyrələr tərəfindən metabolizə edildiyi zaman fosfatın mühitdən çıxarılmasının müşahidəsi idi.

Sonradan məlum oldu ki, qeyri-üzvi fosfatın yox olması qlükoza-6-fosfat və fruktoza-6-fosfat kimi üzvi fosfatların yığılması ilə müşayiət olunur.

Qısa müddətdən sonra ATP oksidləşdirici fosforlaşmanın əsas məhsulu kimi tanındı. 1948-ci ildə Kennedi və Leninqer müəyyən etdilər ki, bu oksidləşmə və fosforlaşma yalnız mitoxondriyada baş verir. 1951-ci ilə qədər Lehninger, NADH-nin orqanoidlərə daxil olmasına imkan vermək üçün müalicə olunan mitoxondriyaya NADH və H + əlavə etməklə Krebs dövrü reaksiyalarının tamamilə yan keçə biləcəyini göstərdi. Əlavə edilmiş hər NADH və H + üçün üç fosfat və bir oksigen istehlak edildi və buna görə də elektron daşıma zəncirinin ATP sintezi üçün vacib olduğu qənaətinə gəldi.

The potential differences of the reactions of elec­tron transfer beginning with NAD + -dehydrogenases and ending with cytochrome oxidase provide the en­ergy to drive the endergonic oxidative phosphoryl­ation. The exergonic reactions can be summarized as

Which has a ∆G 0 ‘ of -220.5 kJ/mole (-52.7 kcal/ mole). The endergonic reactions summarized as

are associated with a standard free energy of at least 91.6 kJ (i.e., ∆G 0 ‘= 30.5 kJ/mole or 7.3 kcal/mole). The efficiency of the coupling of the two systems is at least 42% (i.e., 91.6/220.5). The stages at which coupling occurs are known. Figure 16-25 shows the major energy changes along the electron transfer chain. The step from NADH to Q represents the reactions of the dehydrogenases that link NAD + and FP to Q.

This reaction sequence (Site I) provides enough energy (51.0 kJ/mole or 12.2 kcal/ mole) for the formation of the first of three ATPs ob­tained by NADH oxidation. The step from Q to cyto­chrome b does not provide enough energy for the second phosphorylation, but the following step (from cytochrome b to cytochrome c) does yield sufficient energy (Site II).

The step from cytochrome c to cyto­chrome a is only moderately exergonic, but the final step from cytochrome a to oxygen is highly exergonic (Site III). Thus, a pair of electrons transferred from one carrier to the next by these oxidation-reduction reactions at three places in the chain generates the energy for the formation of ATP.

However, not all elec­trons from oxidized substrates enter the electron transport chain at the initial NAD + position. Some electrons, like those from succinate, pass from the co­enzyme of succinate dehydrogenase (i.e., FAD) di­rectly to Q. When this happens, only two ATPs are formed per pair of electrons transferred.

Molecular Events in Oxidative Phosphorylation:

The mechanism by which energy from the electron transport system is used for oxidative phosphoryl­ation is far from clear. It would appear that there are yet to be discovered coupling factors and enzymes in­volved in the process.

Among the more significant ob­servations that have been made are the identification of:

(1) Mechanisms for controlling the rate of electron transport and oxidative phosphorylation,

(2) Inhibi­tors that can prevent ATP formation or uncouple elec­tron transport from oxidative phosphorylation,

(3) Partial oxidative phosphorylation reactions, and

Maximal electron transport in mito­chondria can occur only if there is ample ADP and P available to act as an acceptor of inorganic phosphate.

When ADP is lacking or when ATP is plentiful, the rate of respiration is low and is called state 4 respira­tion (Fig. 16-26). When ADP is added, the rate of oxygen consumption rises as the ADP is phosphoryla- ted. This elevated level of respiration is called state 3 respiration. Once the ADP is consumed, state 4 respi­ration is reestablished.

The influence of ADP in respi­ratory rate is called acceptor or respiratory control, the “acceptor” being ADP. Interestingly, the configu­ration of mitochondria changes between state 4 and state 3 respiration. During state 4 respiration, the mitochondrion assumes the orthodox conformation but changes to the condensed conforma­tion when added ADP induces state 3.

A number of chemical agents uncouple oxidative phosphorylation from the electron transport system (e.g., 2, 4-dinitrophenol, dicumarol, and the salicyl- anilides). The addition of these compounds has two in­teresting effects. First, they speed up electron trans­port and oxygen consumption even in the absence of ADP, but there is no synthesis of ATP. In other words, phosphorylation is uncoupled and so is energy trans­fer. Second, in the presence of the uncoupling agent, the hydrolysis of ATP may occur—the opposite of the normal goals of mitochondrial activity.

Oligomycin is an inhibitor of oxidative phosphoryl­ation and coupled oxygen consumption but it does not prevent electron transfer in uncoupled systems. A group of agents called ionophores also prevent oxida­tive phosphorylation by dissipating the energy needed for phosphorylation. Ionophores are only effective in the presence of certain monovalent cations such as K + and Na + .

Some of the reactions of oxidative phosphorylation are known. An ATPase is present in the inner mem­brane and is stimulated by 2, 4-dinitrophenol but inhib­ited by oligomycin. Another reaction is the exchange of inorganic phosphate with the terminal phosphate of ATP, a reaction called phosphate-ATP exchange. This reaction is inhibited by both 2, 4-dinitrophenol and oli­gomycin.

An exchange of atoms also occurs between the oxygen’s of water and those of inorganic phos­phate, called phosphate-water exchange. The terminal phosphate can also be exchanged between ATP and ADP, a process inhibited by 2, 4-dinitrophenol and oli­gomycin and called the ADP-ATP exchange reaction. Some interesting studies that relate structure and function in mitochondria have been carried out using inverted submit ochondrial vesicles formed from frag­ments of the inner membrane. In these studies, the in­ner membranes of mitochondria isolated from cells are subjected to sonification or detergent action.

The resulting fragments of the cristael membranes then round up to form vesicles with the inner membrane spheres on the outside surface (Fig. 16-27). If closed vesicles are formed, they exhibit functioning electron transport system and oxidative phosphorylation reac­tions. There is no ATP formation with open vesicles or non-vesicular fragments, but electron transport still occurs.

If the submitochondrial vesicles are treated with urea or trypsin, the inner membrane spheres are re­moved and can be separated from the vesicles, which lose their capacity to carry out oxidative phosphoryl­ation. However, if the spheres are added back to the vesicles, the capacity to perform oxidative phospho­rylation is regained. The spheres contain ATPase/ synthetase, which is called coupling factor one (F,). This enzyme has been purified and found to have a molecular weight of about 360,000, a diameter of 9 nm, and a requirement for Mg 2 .

In intact mitochon­dria the enzyme is bound to the membrane and also catalyzes the synthesis of ATP and ADP and inor­ganic phosphate, rather than the reverse, and as such could be termed ATP-synthetase. The isolated en­zyme’s function, however, is not inhibited by oligomy­cin. Another factor has been isolated that when present with isolated F1 renders the ATPase sensitive to oligomycin.

This latter factor is called F0 or oligomycin-sensitivity-conferring protein (OSCP). F0 is also a large protein it is speculated that F0 could constitute at least part of the stalk that attaches the sphere to the inner membrane.


How do you know a redox reaction has taken place?

In most of chemistry, we know a reaction has taken place if a bond is made or broken. Amma in electrochemistry, a redox reaction has taken place if an electron has been transferred from one atom to another. This process powers everything from batteries to electroplating and can power energy-intensive processes.

Most of the time, electrons are gained and lost by metals, because those are the easiest to oxidize and reduce. So if you see a compound with a metal in solution, check its oxidation potentials and compare it to the other reactant. Does one need more electrons? Does one have electrons that are easily given up? If both are true, you might be looking at a redox reaction.

If all the atoms have enough electrons (or none to give up), then a redox reaction will not take place.

Once all electrons have been transferred, you can figure out what will happen with the rest of the reactants in the solution and balance the equation. Sometimes, the counter ions will switch from one place to another to balance the charge, producing different amounts of product. You’ll need some stoichiometry to figure out exactly how much. It’s also important to know the rules for assigning oxidation states in order to make sure you’ve identified the correct potential (removing one electron from sodium is much easier than removing two!).

But once you know how to figure out whether an electron is ready for a big night out with its atomic friends or if it would rather stay in, you’ll be well on your way to some fascinating electrochemistry.

[box type=”success” align=”” width=””]For more information check out the Oksidləşmə-reduksiya (redoks) reaksiyaları lesson in our AP Chemistry course or Elektrokimya lesson in our General Chemistry course.[/box]


Mechanism of the reduction and oxidation reaction of cytochrome c at a modified gold electrode

Məqalə Baxışları 2008-ci ilin Noyabr ayından (həm PDF, həm də HTML) bütün qurumlar və fərdlər üzrə tam mətnli məqalə yükləmələrinin ƏQSƏ uyğun olan cəmidir. Bu göstəricilər son bir neçə günə olan istifadəni əks etdirmək üçün müntəzəm olaraq yenilənir.

Sitatlar Crossref tərəfindən hesablanmış və gündəlik yenilənən bu məqaləyə istinad edilən digər məqalələrin sayıdır. Crossref sitat sayları haqqında daha çox məlumat əldə edin.

Altmetrik Diqqət Pulu tədqiqat məqaləsinin onlayn olaraq aldığı diqqətin kəmiyyət ölçüsüdür. Pişi işarəsinə klikləməklə, altmetric.com saytında verilən məqalə üçün xal və sosial media varlığı haqqında əlavə təfərrüatlar olan bir səhifə yüklənəcək. Altmetrik Diqqət Hesabı və balın necə hesablanması haqqında daha çox məlumat əldə edin.

Qeyd: Xülasə əvəzinə bu məqalənin birinci səhifəsidir.


The course provides an opportunity for an in-depth study of a topic of current interest selected annually. Discussion and research of the literature is encouraged as a means of examining both scientific aspects of the topic and the relationship of science to societal, legislative, and economic issues. Prerequisite: senior status or permission of instructor. Liberal Arts Core/University Requirements Designation: DSINQ. (2)

A continuation of the study that began in BIO 441 that further examines nucleic acid function, including topics such as nucleotide biosynthesis, gene expression and regulation, DNA replication and repair, and RNA transcription and processing. In addition, an in-depth study of the regulation and integration of metabolic pathways will be emphasized. Prerequisite: BIO 441. (3)


Oxidation-reduction reactions between cobalt(II) and -(III) chelate and iron(III) and -(II) cyanide complexes. Outer- vs. inner-sphere mechanisms

Məqalə Baxışları 2008-ci ilin Noyabr ayından (həm PDF, həm də HTML) bütün qurumlar və fərdlər üzrə tam mətnli məqalə yükləmələrinin ƏQSƏ uyğun olan cəmidir. Bu göstəricilər son bir neçə günə olan istifadəni əks etdirmək üçün müntəzəm olaraq yenilənir.

Sitatlar Crossref tərəfindən hesablanmış və gündəlik yenilənən bu məqaləyə istinad edilən digər məqalələrin sayıdır. Crossref sitat sayları haqqında daha çox məlumat əldə edin.

Altmetrik Diqqət Pulu tədqiqat məqaləsinin onlayn olaraq aldığı diqqətin kəmiyyət ölçüsüdür. Pişi işarəsinə klikləməklə, altmetric.com saytında verilən məqalə üçün xal və sosial media varlığı haqqında əlavə təfərrüatlar olan bir səhifə yüklənəcək. Altmetrik Diqqət Hesabı və balın necə hesablanması haqqında daha çox məlumat əldə edin.

Qeyd: Xülasə əvəzinə bu məqalənin birinci səhifəsidir.


The Oxygen-Evolving Center (OEC) of Photosystem II

Photosynthesis is the process by which plants make energy from the use of chlorophyll and light. It is the process that oxidizes (removes electrons from) water to produce dioxygen and sustains all life on earth. 1 It sustains all life through the food chain. Light from the sun initiates photosynthesis in plants, which is turned into energy. Animals eat plants in order to receive energy. Humans can eat those animals or vegetarians can eat the plants and the energy gets transferred again. Prokaryotic cells have an organelle, called a chloroplast, that harvests sunlight and produces energy in the form of ATP. Inside the chloroplast there are stacks called grana and cytoplasm called stroma. Inside the grana (also known as thylakoids) are Photosystem I and II. 2 The process through which sunlight gets transferred to Photosystem II is depicted in Figure 1 below. Photosystem II (PSII) is the first major complex in the photosynthetic electron transport chain. It is the only molecule in photosynthesis that can produce dioxygen from water and light.

Figure 1. This image depicts the sun producing light energy, which is then absorbed by the plant in its chloroplast. Inside the chloroplast there are stroma, thylakoid, and granum. The stroma is the aqueous fluid that holds the different parts together. The thylakoid contains Photosystem I and II, which are key molecules to the function of the photosynthetic electron transport chain. The granum is stacks of thylakoids. Photosystem II is the main focus here. It is embedded in the membrane of the thylakoid. The top part of PSII is exposed to the stroma, and the bottom part is in the lumen. The lumen represents the area inside the thylakoid membrane. This image was created using Notability.

Studying Photosystem II is of particular interest right now for engineers developing photovoltaic solar panels to harvest light energy and use it as a renewable resource. Photosystem II has the most efficient light transformative capability on earth. If engineers and scientists could break down water splitting in the molecule and apply it to cell potential of photovoltaic cells then solar panels could have the possibility of reaching nearer to 100% efficiency.

The sunlight energy obtained by Photosystem II is used to extract electrons from water molecules through certain proteins and enzymes. Two water molecules break into oxygen gas and hydrogen ions, and the freed oxygen gas is the source of oxygen available for us to breath. 3

This can be displayed in the chemical Equation 1:

1) 2H2O &rarr O2 + 4e - + 4H + Reduction Potential=0.815V

The hydrogen ions produced in this reaction are later used to power up ATP synthesis. The four electrons are transferred in the process are passed down a chain of electron-carrying proteins. These electrons are used to pump the hydrogen ions across the membrane, which give even more power to ATP synthesis. Photosystem I helps the electrons along the way to the final destination of photosynthesis. The electrons are finally delivered to enzymes that produce sugar from water and carbon dioxide (also known as the Calvin cycle). 1 The photosynthesis chain can be depicted in Figure 2 below.

Figure 2. Present here is the photosynthetic electron transport chain. The first step takes place in Photosystem II. The photons from light are captured through antennas and electrons are then extracted from water molecules. The water molecule is broken into oxygen gas and hydrogen ions through the oxygen evolving center (OEC), which will be further discussed in the paper. The electrons are used to pump the hydrogen ions across the membrane, and are transferred through the Electron Transport Chain to Photosystem I. 1 The final fate of the hydrogen ions is to power up ATP synthesis, and the final fate of the electrons is to be placed on a carrier molecule NADPH. 2 ATP synthesis drives the production of ATP. This ATP is then used to construct organic molecules from carbon dioxide and water. NADPH is used to help turn carbon dioxide into glucose. This image was created using ChemDraw and Notability.

At the reaction center of PSII is the oxygen evolving center (OEC). It is proposed that the metal-oxygen cluster is a cubane shape with the formula Mn3CaO4. 4 There are two OECs present in each functional unit of Photosystem II, as shown below in Figure 3. The OEC is responsible for oxidizing 2 H2O to O2 (Equation 1 above). 5

Figure 3. The beige complex shows the full structure of the molecule, Photosystem II. It is partially embedded in the thylakoid membrane. The part of PSII that resides in the stroma is where light is absorbed. Arrows point to the di-oxygen evolving centers (OECs) present in Photosystem II. The OECs reside in the lumen. The purple portion of the OEC depicts the manganese and the red portion depicts the oxygen. The one green corner in the cube is the Ca 2+ . Image was created in Powerpoint using PDB code 1s5l and USCF Chimera.

The OEC is held in the protein by histidine, aspartate, glutamate, and alanine side chains. 1 In this way, the protein is acting like a multi dentate chealtor. The chelate effect occurs when a ligand has the ability to bind to a metal ion through multiple donor atoms. When the ligand binds through more than one atom it is termed a chelating ligand (or chelator), and a ligand that binds through more than one donor atom it is termed a polydentate system. Chelating ligands typically have lone pairs that can bind to metal ions on two or more of its atoms. There is an energy benefit due to entropy in the chelate effect called the entropic benefit. This comes into play in the OEC and increases the stability of the complex resulting in a greater entropic advantage. The OEC in Photosystem II is a cubane cluster of multiple ions, including manganese and calcium ions, that are bridged through oxygen ions. 4 The structure of the OEC is depicted in Figure 4 below. The OEC is bound to the protein through amino acid side chains, all which bind to the OEC directly through the manganese and oxygen ions. Although this is not a simple case of one metal ion being chelated through multiple donor groups, if the OEC is treated as one unit, then the protein can be considered a polydentate system.

Figure 4. The image above depicts the catalytic center where the oxidation of water takes place. Here you can see that the Mn3CaO4 cluster is held in place by histidine, aspartate, glutamate, and alanine side chains. The structure is still a bit ambiguous because X-ray analysis has shown to distort the protein when analyzed. The EXFAS (extended x-ray absorption fine structure) reveals the structure shown above containing the Mn-Mn and the Mn-ligand interactions. 3 The final structure deduced is the Mn1--3 present in the cube with Ca, and Mn4 hanging off of the cube. Image was created using ChemDraw.

Each manganese in the cubane cluster of the OEC has different ligands. The geometry around each individual metal center is octahedral, meaning they are each coordinated by six ligands. Mn1 has an Asp, three oxygen that are part of the cube, and two possible water molecules as its ligands. Mn2 has Glu, His, three oxygens that are part of the cube, and a possible water molecule as its ligands. Mn3 has Glu as a ligand, which could be one or two coordinated, and three oxygens that are part of the cube as its other ligands. Mn4 has Glu, Asp, a bicarbonate acting as a tridentate bridge with Ca +2 , and two water molecules as its ligands. The calcium has the bicarbonate tridentate as a ligand and a carbonyl of an Ala as another ligand. The other ligands of calcium are water or hydroxide ions. 6

As stated previously, the metal centers in Photosystem II are manganese and calcium. 6 Ca is only found as Ca 2+ and its d-electron count is 0. Mn is found in the metal oxidation states of Mn 2+ , Mn 3+ , Mn 4+ , Mn 5+ . 7 Mn 2+ has a d electron count of 5, Mn 3+ has a d-electron count of 4, Mn 4+ has a d electron count of 3, and Mn 5+ has a d electron count of 2. All first row transition metals (Mn included) are high spin. High spin correlates to a small delta and contributes to a weak field. Only d 4 -d 7 transition metals can contribute to a high or low spin. Mn 4+ and Mn 5+ are d 3 and d 2 metals respectively so they do not have high or low spin states for octahedral geometry. The oxygens in place help stabilize these highly positive Mn ions. Mn 2+ and Mn 3+ both contribute to a high spin. In an experiment, all Mns were reduced to Mn 2+ . The Mn 2+ came out of the complex because it was labile and had 0 ligand field stabilization energy (LFSE). 6

The LFSE splitting diagrams for the five metals in the OEC and the calculations for LFSE can be seen in Figure 5 below. The more negative the value for LFSE the more stable it is. Therefore, Mn 4+ is the most stable because it has a LFSE value of -1.2. Mn 2+ and Ca 2+ both have a LFSE value of 0 so they are the least stable. However, they are the most labile meaning they are very fast to react. Overall, if there are more electrons in the antibonding eg orbitals (seen in Figure 5 below) then the metal is more labile. Mn 3+ has a LFSE value of -0.6 and Mn 5+ has an LFSE value of -0.8. These two oxidation states are relatively stable and not very labile.

Figure 5. Ligand Field Stabilization Energy (LFSE) calculations can be seen here along with the octahedral orbital filling diagrams. The key here is if there are more electrons in the antibonding eg orbitals then the metal is more labile, which means it is able to react very fastly. Mn 2+ və Ca 2+ are the most labile, but the least stable because of their LFSE values of 0. Mn 4+ is the least labile and the most stable with a LFSE value of -1.2. These calculations were drawn out with Notability.

The wide range of oxidation states of Mn is an advantage for its role in water oxidation of PSII. How this exactly happens is through the photocatalytic process. The OEC is oxidized in a series of oxidation steps losing one electron at a time at each step. There are five states that have been observed spectroscopically and they are S0, S1, S2, S3, S4. 3 The full cycle can be seen in Figure 6 below. UV-visible spectroscopy have showed changes in oxidation state of Mn 2+ to Mn 3+ and Mn 3+ to Mn 4+ throughout the cycle.

The photocatalytic process (water splitting) will be described in simplistic terms. The OEC is oxidized in a series of oxidation steps, and this happens at the same time the chlorophyll complex (P680) gets excited from light. Four photons must be absorbed in order to excite the P680. The Mn IV 2Ox group is unaltered throughout the cycle so it not shown besides in the S0 state. From the S0 state to the S1 state there is a redox reaction taking place, and Mn 2+ is oxidized to Mn 3+ . The electron goes to P680. From the S1 state to the S2 state there is another redox reaction taking place. Mn 3+ is oxidized to Mn 4+ , and the electron lost also goes to P680. From the S2 state to the S3 state there is another redox reaction taking place, but the electron is transferred through a tyrosine radical. The tyrosine is present to help transfer the electrons from the OEC to P680. It acts almost as a bridge making the two dependent on each other. From the S3 state to the S4 state there is a ligand dissociation, with an unknown base. Finally from the S4 state to the S0 state there is a ligand exchange present where the O2 is released. This whole process is happens at light speed. The final result is that it produces a dioxygen and a hydrogen ion. The roles of Ca 2+ are uncertain in the OEC cycle. It is important to note that the OEC acts a redox catalyst throughout the cycle, and also as an electron transport center when the electrons from the OEC get passed to P680.

Figure 6. The photocatalytic cycle relates photon absorption, manganese oxidation, and water oxidation. The catalytic cycle is rather complex and not fully understood. However, it is known that four photons must be absorbed in order to generate the cycle. The (Mn IV 2Ox) group is unaltered throughout the cycle so it not shown besides in the S0dövlət. The tyr represents a tyrosine residue, and the B represents an unknown Lewis base. From the S0state to the S1 state there is a redox reaction taking place. From the S1 state to the S2 state and from the S2 state to the S3state there is also redox reactions taking place. From the S3 state to the S4state there is a ligand dissociation. Finally from the S4 state to the S0state there is a ligand exchange present where the O2azad edilir. Created with Notability. uyğunlaşdırılıb Metals and Life textbook. 3

As mentioned, there lies a special pair of chlorophyll molecules (P680) at the center of PSII along with the OEC. The special pair of chlorophyll molecules are Chlorophyll A and B, and they make up the P680 complex. They are special because they act as excitonic dimer, meaning they behave in function as a single entity. 8 The 680 refers to the complex&rsquos absorption maximum in the visible light spectrum (680 nm= red absorption). It reflects green light around 500 nm, which is why we see plants as green.The reduction potential of P680 is very high (around 1.2 to 1.4 V). This is required of the water splitting reaction (S-cycle) in the OEC for oxidizing water into O2 and H + . 9 The reduction potential of the dioxygen is 0.815 V (see Equation 1 above). Since this reduction potential is less than the reduction potential of P680, the four electrons are from the OEC are easily transferred to the P680. Figure 7 below gives the reduction potentials of relevant parts of PSII and the reduction potential of Photosystem I. 3 The arrows show which way the electrons flow. When they point down the flow is spontaneous and when they point up the flow is non-spontaneous.

Figure 7. This graph shows a simplified version of the reactions involved in photosynthesis. Z represents the OEC with a tyrosine residue. You can see that the reduction potential of Z is less than that of P680 so the electrons spontaneously flow to P680. The four electrons in the P680 get excited from a photon of light and are promoted to a higher energy level. The electrons then flow through QA, PQ, and C which are all part of the Electron Transport Chain. Finally the electrons go to Photosystem I, and the process of photosynthesis continues. Created with Notability. uyğunlaşdırılıb Metals and Life textbook. 3

The Z represents the OEC along with the neighboring tyrosine residue. As the OEC enters into the photocatalytic process it passes its electrons freely to P680. As the photon of light is absorbed by P680 it gets excited and non-spontaneously transfers the four electrons to Quinone A (QA). QA is bound to plastoquinone (PQ). QA, PQ, and C are all contribute to the electron transport chain that pass the electrons onto Photosystem I. 3 This all happens at speed of light, and explains why photosynthesis can sustain life on earth. It all starts with the complex molecule of Photosystem II, which scientists and engineers are racing to synthetically mimic in order to solve the energy crisis.

(1) Goodsell, D. S. Photosystem II. RCSB Protein Data Bank 2004.

(2) Mason, K. A. Losos, J. B. Singer, S. R. Raven, P. H. Biologiya, Eleventh edition. McGraw-Hill Education: New York, NY, 2017.

(3) Metals and Life Crabb, E., Moore, E., Open University, Eds. RSC Pub: Cambridge, U.K, 2010.

(4) Photosystem II. Vikipediya 2017.

(5) Biological inorganic chemistry structure and reactivity University Science Books: Sausalito, California, 2007.

(6) Atkins, P. W. Shriver & Atkins&rsquo Inorganic Chemistry WH. Freeman and Co.: New York, 2010.

(7) VCAC: Cellular Processes: Photosystem II: First Look http://vcell.ndsu.edu/animations/photosystemII/first.htm (accessed Apr 4, 2018).

(8) Raszewski, G. Diner, B. A. Schlodder, E. Renger, T. Spectroscopic Properties of Reaction Center Pigments in Photosystem II Core Complexes: Revision of the Multimer Model. Biofizika jurnalı 2008, 95 (1), 105&ndash119.

(9) Ferreira, K. N. Iverson, T. M. Maghlaoui, K. Barber, J. Iwata, S. Architecture of the


Redox regulation of the G1 to S phase transition in the mouse embryo fibroblast cell cycle

The hypothesis that intracellular oxidation/reduction (redox) reactions regulate the G(0)-G(1) to S-phase transition in the mouse embryonic fibroblast cell cycle was investigated. Intracellular redox state was modulated with a thiol-antioxidant, N-acetyl-L-cysteine (NAC), and cell cycle progression was measured using BrdUrd pulse-chase and flow cytometric analysis. Treatment with NAC for 12 h resulted in an approximately 6-fold increase in intracellular low-molecular-weight thiols and a decrease in the MFI of an oxidation-sensitive probe, dihydrofluorescein diacetate, indicating a shift in the intracellular redox state toward a more reducing environment. NAC-induced alterations in redox state caused selective delays in progression from G(0)-G(1) to S phase in serum-starved cells that were serum stimulated to reenter the cell cycle as well as to inhibit progression from G(1) to S phase in asynchronous cultures with no significant alterations in S phase, and G(2)+M transits. NAC treatment also showed a 70% decrease in cyclin D1 protein levels and a 3-4-fold increase in p27 protein levels, which correlated with decreased retinoblastoma protein phosphorylation. Cells released from the NAC treatment showed a transient increase in dihydrofluorescein fluorescence and oxidized glutathione content between 0 and 8 h after release, indicating a shift in intracellular redox state to a more oxidizing environment. These changes in redox state were followed by an increase in cyclin D1, a decrease in p27, retinoblastoma protein hyperphosphorylation and subsequent entry into S phase by 8-12 h after the removal of NAC. These results support the hypothesis that a redox cycle within the mammalian cell cycle might provide a mechanistic link between the metabolic processes early in G(1) and the activation of G(1)-regulatory proteins in preparation for the entry of cells into S phase.


Dəstəkləyici məlumat

Variation of the oxygen chemical potential, ΔμO(T,səh), as a function of the temperature (T) and pressure (səh), side and top view of the and of the SCV (001) magnetite surfaces, variation of the Bader charge of the Fe atoms following the creation of an oxygen vacancy, top view of the (2 × 2) unit cell of A′ surface, side view of half of the slabs of A, B, B′, and surface with an added oxygen atom, apdos of the Fe atoms of bulk, A surface, B, and B′ surface, total dos of bulk, A surface, B, and B′ surface, and band structure of bulk, A surface, B, and B′ surface (PDF)


Videoya baxın: Oksidləşmə reduksiya reaksiyaları (Dekabr 2022).